Der zweite Schritt bei der Umsetzung der genetischen Information ist die Synthese eines Proteinmoleküls auf Basis der Boten-RNA (Translation). Anders als bei der Transkription kann eine Nukleotidsequenz jedoch nicht direkt in eine Aminosäure übersetzt werden, da diese Verbindungen eine unterschiedliche chemische Natur haben. Daher erfordert die Übersetzung einen Vermittler in Form von Transfer-RNA (tRNA), deren Funktion es ist, den genetischen Code in die „Sprache“der Aminosäuren zu übersetzen.
Allgemeine Eigenschaften der Transfer-RNA
Transport-RNAs oder tRNAs sind kleine Moleküle, die Aminosäuren zum Ort der Proteinsynthese (in die Ribosomen) transportieren. Die Menge dieser Art von Ribonukleinsäure in der Zelle beträgt etwa 10 % des gesamten RNA-Pools.
Wie andere Arten von Ribonukleinsäuren besteht tRNA aus einer Kette von Ribonukleosidtriphosphaten. LängeDie Nukleotidsequenz hat 70-90 Einheiten, und etwa 10 % der Zusammensetzung des Moleküls entfallen auf Nebenkomponenten.
Da jede Aminosäure ihren eigenen Träger in Form von tRNA hat, synthetisiert die Zelle eine Vielzahl von Varianten dieses Moleküls. Je nach Art des lebenden Organismus variiert dieser Indikator zwischen 80 und 100.
Funktionen der tRNA
Transfer-RNA ist der Lieferant des Substrats für die Proteinsynthese, die in Ribosomen stattfindet. Aufgrund der einzigartigen Fähigkeit, sowohl an Aminosäuren als auch an die Template-Sequenz zu binden, fungiert tRNA als semantischer Adapter bei der Übertragung genetischer Informationen von der Form der RNA in die Form eines Proteins. Die Wechselwirkung eines solchen Intermediärs mit einer kodierenden Matrix, wie bei der Transkription, basiert auf dem Prinzip der Komplementarität stickstoffh altiger Basen.
Die Hauptfunktion der tRNA besteht darin, Aminosäureeinheiten aufzunehmen und zum Apparat der Proteinsynthese zu transportieren. Hinter diesem technischen Verfahren steckt eine enorme biologische Bedeutung – die Umsetzung des genetischen Codes. Die Implementierung dieses Prozesses basiert auf folgenden Merkmalen:
- alle Aminosäuren werden durch Nukleotidtripletts kodiert;
- für jedes Triplett (oder Codon) gibt es ein Anticodon, das Teil der tRNA ist;
- jede tRNA kann nur an eine bestimmte Aminosäure binden.
Daher wird die Aminosäuresequenz eines Proteins dadurch bestimmt, welche tRNAs und in welcher Reihenfolge dabei komplementär mit Boten-RNA interagierenSendungen. Möglich wird dies durch das Vorhandensein funktioneller Zentren in der Transfer-RNA, von denen eines für die selektive Anlagerung einer Aminosäure und das andere für die Bindung an ein Codon verantwortlich ist. Daher sind die Funktionen und die Struktur der tRNA eng miteinander verbunden.
Struktur der Transfer-RNA
TRNA ist insofern einzigartig, als ihre molekulare Struktur nicht linear ist. Es enthält spiralförmige doppelsträngige Abschnitte, die Stiele genannt werden, und 3 einzelsträngige Schleifen. In der Form ähnelt diese Konformation einem Kleeblatt.
In der tRNA-Struktur werden folgende Stämme unterschieden:
- Akzeptor;
- anticodon;
- Dihydrouridyl;
- pseudouridyl;
- zusätzlich.
Doppelhelix-Stiele enth alten 5 bis 7 Watson-Crickson-Paare. Am Ende des Akzeptorstamms befindet sich eine kleine Kette aus ungepaarten Nukleotiden, deren 3-Hydroxyl die Bindungsstelle des entsprechenden Aminosäuremoleküls ist.
Die Strukturregion für die Verbindung mit mRNA ist eine der tRNA-Schleifen. Es enthält ein Anticodon, das zum Sense-Triplett in der Boten-RNA komplementär ist. Es ist das Anticodon und das akzeptierende Ende, die die Adapterfunktion der tRNA bereitstellen.
Tertiärstruktur eines Moleküls
"Cloverleaf" ist eine Sekundärstruktur der tRNA, jedoch nimmt das Molekül durch F altung eine L-förmige Konformation an, die durch zusätzliche Wasserstoffbrückenbindungen zusammengeh alten wird.
L-Form ist die Tertiärstruktur der tRNA und besteht praktisch aus zweisenkrechte A-RNA-Helices mit einer Länge von 7 nm und einer Dicke von 2 nm. Diese Form des Moleküls hat nur 2 Enden, von denen eines ein Anticodon und das andere ein Akzeptorzentrum hat.
Merkmale der tRNA-Bindung an Aminosäuren
Die Aktivierung von Aminosäuren (ihre Anheftung an die Transfer-RNA) erfolgt durch die Aminoacyl-tRNA-Synthetase. Dieses Enzym erfüllt gleichzeitig 2 wichtige Funktionen:
- katalysiert die Bildung einer kovalenten Bindung zwischen der 3`-Hydroxylgruppe des Akzeptorstamms und der Aminosäure;
- bietet das Prinzip des selektiven Abgleichs.
Jede der 20 Aminosäuren hat ihre eigene Aminoacyl-tRNA-Synthetase. Es kann nur mit dem entsprechenden Transportmolekül interagieren. Das bedeutet, dass das Anticodon des letzteren komplementär zu dem Triplett sein muss, das diese bestimmte Aminosäure codiert. Beispielsweise bindet die Leucin-Synthetase nur an die für Leucin vorgesehene tRNA.
Im Aminoacyl-tRNA-Synthetase-Molekül gibt es drei Nukleotid-Bindungstaschen, deren Konformation und Ladung komplementär zu den Nukleotiden des entsprechenden Anticodons in der tRNA sind. Das Enzym bestimmt also das gewünschte Transportmolekül. Viel seltener dient die Nukleotidsequenz des Akzeptorstamms als Erkennungsfragment.
