Proteine sind organische Substanzen. Diese makromolekularen Verbindungen zeichnen sich durch eine bestimmte Zusammensetzung aus und zerfallen bei der Hydrolyse in Aminosäuren. Proteinmoleküle kommen in einer Vielzahl von Formen vor, von denen viele aus mehreren Polypeptidketten bestehen. Informationen über die Struktur eines Proteins sind in der DNA kodiert, und der Prozess der Proteinsynthese wird Translation genannt.
Chemische Zusammensetzung von Proteinen
Durchschnittliches Protein enthält:
- 52% Kohlenstoff;
- 7% Wasserstoff;
- 12% Stickstoff;
- 21% Sauerstoff;
- 3% Schwefel.
Eiweißmoleküle sind Polymere. Um ihre Struktur zu verstehen, muss man wissen, was ihre Monomere, Aminosäuren, sind.
Aminosäuren
Sie werden normalerweise in zwei Kategorien eingeteilt: ständig auftretende und gelegentlich auftretende. Erstere umfassen 18 Proteinmonomere und 2 weitere Amide: Asparagin- und Glutaminsäure. Manchmal gibt es nur drei Säuren.
Diese Säuren lassen sich vielfältig klassifizieren: nach der Art der Seitenketten oder der Ladung ihrer Reste lassen sie sich auch nach der Anzahl der CN- und COOH-Gruppen einteilen.
Protein-Primärstruktur
Die Reihenfolge der Aminosäuren in einer Proteinkette bestimmtseine nachfolgenden Organisationsebenen, Eigenschaften und Funktionen. Die Hauptbindungsart zwischen Monomeren ist Peptid. Es entsteht durch Absp altung von Wasserstoff an einer Aminosäure und einer OH-Gruppe an einer anderen.
Die erste Organisationsebene eines Proteinmoleküls ist die Sequenz der darin enth altenen Aminosäuren, einfach eine Kette, die die Struktur von Proteinmolekülen bestimmt. Es besteht aus einem "Skelett", das eine regelmäßige Struktur hat. Dies ist eine sich wiederholende Sequenz -NH-CH-CO-. Separate Seitenketten werden durch Aminosäurereste (R) dargestellt, deren Eigenschaften die Zusammensetzung der Struktur von Proteinen bestimmen.
Eiweißmoleküle können sich auch bei gleichem Aufbau in ihren Eigenschaften nur dadurch unterscheiden, dass ihre Monomere eine unterschiedliche Reihenfolge in der Kette haben. Die Anordnung von Aminosäuren in einem Protein wird durch Gene bestimmt und schreibt dem Protein bestimmte biologische Funktionen vor. Die Abfolge von Monomeren in Molekülen, die für die gleiche Funktion verantwortlich sind, ist bei verschiedenen Spezies oft nahe. Solche Moleküle – die in ihrer Organisation gleich oder ähnlich sind und in verschiedenen Arten von Organismen die gleichen Funktionen erfüllen – sind homologe Proteine. Bereits bei der Synthese der Aminosäurekette werden Struktur, Eigenschaften und Funktionen zukünftiger Moleküle festgelegt.
Einige gemeinsame Funktionen
Die Struktur von Proteinen wird seit langem untersucht, und die Analyse ihrer Primärstruktur ermöglichte es uns, einige Verallgemeinerungen vorzunehmen. Die meisten Proteine zeichnen sich durch das Vorhandensein aller zwanzig Aminosäuren aus, von denen besonders viel Glycin, Alanin, Asparaginsäure, Glutamin und wenig Tryptophan, Arginin, Methionin,Histidin. Einzige Ausnahmen sind bestimmte Proteingruppen, zum Beispiel Histone. Sie werden für die DNA-Verpackung benötigt und enth alten viel Histidin.
Zweite Verallgemeinerung: In globulären Proteinen gibt es keine allgemeinen Muster im Wechsel von Aminosäuren. Aber auch Polypeptide mit weit entfernter biologischer Aktivität haben kleine identische Molekülfragmente.
Sekundärstruktur
Die zweite Organisationsebene der Polypeptidkette ist ihre räumliche Anordnung, die durch Wasserstoffbrücken unterstützt wird. Ordne α-Helix und β-F altung zu. Ein Teil der Kette hat keine geordnete Struktur, solche Zonen werden amorph genannt.
Die Alpha-Helix aller natürlichen Proteine ist rechtsgängig. Seitenreste von Aminosäuren in der Helix zeigen immer nach außen und befinden sich auf gegenüberliegenden Seiten ihrer Achse. Wenn sie unpolar sind, werden sie auf einer Seite der Spirale gruppiert, was zu Bögen führt, die Bedingungen für die Konvergenz verschiedener Spiralabschnitte schaffen.
Beta-F alten - stark gestreckte Spiralen - neigen dazu, im Proteinmolekül nebeneinander zu liegen und parallele und nicht parallele β-F altenschichten zu bilden.
Tertiäre Proteinstruktur
Die dritte Organisationsebene eines Proteinmoleküls ist die F altung von Spiralen, F alten und amorphen Abschnitten zu einer kompakten Struktur. Dies liegt an der Wechselwirkung der Seitenradikale der Monomere untereinander. Solche Verbindungen werden in mehrere Typen unterteilt:
- Wasserstoffbrücken bilden sich zwischen polaren Radikalen;
- hydrophob– zwischen unpolaren R-Gruppen;
- elektrostatische Anziehungskräfte (ionische Bindungen) – zwischen Gruppen mit entgegengesetzter Ladung;
- Disulfidbrücken zwischen Cysteinradikalen.
Der letzte Bindungstyp (–S=S-) ist eine kovalente Wechselwirkung. Disulfidbrücken stärken Proteine, ihre Struktur wird h altbarer. Aber solche Verbindungen sind nicht erforderlich. Beispielsweise kann sehr wenig Cystein in der Polypeptidkette vorhanden sein, oder seine Reste befinden sich in der Nähe und können keine „Brücke“bilden.
Die vierte Organisationsebene
Nicht alle Proteine bilden eine Quartärstruktur. Die Struktur von Proteinen auf der vierten Ebene wird durch die Anzahl der Polypeptidketten (Protomere) bestimmt. Sie sind mit Ausnahme von Disulfidbrücken durch die gleichen Bindungen wie die vorherige Organisationsebene miteinander verbunden. Ein Molekül besteht aus mehreren Protomeren, von denen jedes seine eigene spezielle (oder identische) Tertiärstruktur hat.
Alle Organisationsebenen bestimmen die Funktionen, die die resultierenden Proteine erfüllen werden. Die Struktur von Proteinen auf der ersten Organisationsebene bestimmt sehr genau ihre spätere Rolle in der Zelle und im gesamten Körper.
Proteinfunktionen
Es ist schwer vorstellbar, wie wichtig die Rolle von Proteinen bei der Zellaktivität ist. Oben haben wir ihre Struktur untersucht. Die Funktionen von Proteinen hängen direkt davon ab.
Sie erfüllen eine bauende (strukturelle) Funktion und bilden die Grundlage des Zytoplasmas jeder lebenden Zelle. Diese Polymere sind das Hauptmaterial aller Zellmembranen, wennsind mit Lipiden komplexiert. Dazu gehört auch die Aufteilung der Zelle in Kompartimente, von denen jedes seine eigenen Reaktionen hat. Tatsache ist, dass jeder Komplex zellulärer Prozesse seine eigenen Bedingungen erfordert, insbesondere spielt der pH-Wert des Mediums eine wichtige Rolle. Proteine bilden dünne Trennwände, die die Zelle in sogenannte Kompartimente unterteilen. Und das Phänomen selbst wird Kompartimentierung genannt.
Die katalytische Funktion besteht darin, alle Reaktionen der Zelle zu regulieren. Alle Enzyme sind entweder einfache oder komplexe Proteine.
Jede Art von Bewegung von Organismen (Muskelarbeit, Bewegung von Protoplasma in einer Zelle, Zilienflimmern in Protozoen usw.) wird von Proteinen ausgeführt. Die Struktur von Proteinen ermöglicht es ihnen, sich zu bewegen, Fasern und Ringe zu bilden.
Die Transportfunktion besteht darin, dass viele Substanzen durch spezielle Trägerproteine durch die Zellmembran transportiert werden.
Die hormonelle Rolle dieser Polymere ist sofort klar: Eine Reihe von Hormonen sind Proteine in ihrer Struktur, zum Beispiel Insulin, Oxytocin.
Ersatzfunktion wird dadurch bestimmt, dass Proteine in der Lage sind, Ablagerungen zu bilden. Zum Beispiel Ei-Valgumin, Milchkasein, pflanzliche Samenproteine – sie speichern eine große Menge an Nährstoffen.
Alle Sehnen, Gelenke, Knochen des Skeletts, Hufe werden von Proteinen gebildet, was uns zu ihrer nächsten Funktion bringt - dem Stützen.
Eiweißmoleküle sind Rezeptoren, die bestimmte Substanzen selektiv erkennen. In dieser Rolle sind vor allem Glykoproteine und Lektine bekannt.
Das WichtigsteImmunitätsfaktoren - Antikörper und das Komplementsystem sind ursprünglich Proteine. Beispielsweise basiert der Prozess der Blutgerinnung auf Veränderungen des Proteins Fibrinogen. Die Innenwände der Speiseröhre und des Magens sind mit einer Schutzschicht aus Schleimproteinen - Licinen - ausgekleidet. Toxine sind ebenfalls Proteine im Ursprung. Die Basis der Haut, die den Körper von Tieren schützt, ist Kollagen. Alle diese Proteinfunktionen sind schützend.
Nun, die letzte Funktion ist regulatorisch. Es gibt Proteine, die die Arbeit des Genoms steuern. Das heißt, sie regulieren Transkription und Translation.
Egal wie wichtig die Rolle von Proteinen ist, die Struktur von Proteinen wird seit langem von Wissenschaftlern enträtselt. Und jetzt entdecken sie neue Wege, dieses Wissen zu nutzen.
