Unser Artikel widmet sich der Untersuchung der Eigenschaften von Substanzen, die die Grundlage des Phänomens des Lebens auf der Erde bilden. Proteinmoleküle sind in nicht-zellulären Formen vorhanden - Viren, sind Teil des Zytoplasmas und der Organellen von prokaryotischen und Kernzellen. Zusammen mit Nukleinsäuren bilden sie die Erbsubstanz Chromatin und bilden die Hauptbestandteile des Kerns - Chromosomen. Signalisierung, Aufbau, Katalyse, Schutz, Energie – dies ist eine Liste biologischer Funktionen, die Proteine erfüllen. Die physikalisch-chemischen Eigenschaften von Proteinen sind ihre Fähigkeit, sich aufzulösen, auszufällen und auszusalzen. Außerdem sind sie zur Denaturierung befähigt und sind ihrer chemischen Natur nach amphotere Verbindungen. Lassen Sie uns diese Eigenschaften von Proteinen weiter untersuchen.
Arten von Proteinmonomeren
20 Arten von α-Aminosäuren sind die Struktureinheiten von Proteinen. Neben dem Kohlenwasserstoffrest enth alten sie die Aminogruppe NH2- und COOH-Carboxylgruppe. Funktionelle Gruppen bestimmen die sauren und basischen Eigenschaften von Proteinmonomeren. Daher werden Verbindungen dieser Klasse in der organischen Chemie als amphotere Substanzen bezeichnet. Wasserstoffionen der Carboxylgruppe innerhalb des Moleküls können abgesp alten und an Aminogruppen gebunden werden. Das Ergebnis ist ein inneres Salz. Wenn mehrere Carboxylgruppen im Molekül vorhanden sind, dann ist die Verbindung sauer, wie Glutaminsäure oder Asparaginsäure. Überwiegen Aminogruppen, sind Aminosäuren basisch (Histidin, Lysin, Arginin). Bei gleicher Anzahl funktioneller Gruppen reagiert die Peptidlösung neutral. Es wurde festgestellt, dass das Vorhandensein aller drei Arten von Aminosäuren die Eigenschaften von Proteinen beeinflusst. Die physikalisch-chemischen Eigenschaften von Proteinen: Löslichkeit, pH-Wert, Makromolekülladung, werden durch das Verhältnis von sauren und basischen Aminosäuren bestimmt.
Welche Faktoren beeinflussen die Löslichkeit von Peptiden
Lassen Sie uns alle notwendigen Kriterien herausfinden, von denen die Prozesse der Hydratation oder Solvatation von Proteinmakromolekülen abhängen. Diese sind: räumliche Konfiguration und Molekulargewicht, bestimmt durch die Anzahl der Aminosäurereste. Es berücksichtigt auch das Verhältnis von polaren und unpolaren Teilen - Radikale, die sich auf der Oberfläche des Proteins in der Tertiärstruktur befinden, und die Gesamtladung des Polypeptidmakromoleküls. Alle oben genannten Eigenschaften wirken sich direkt auf die Löslichkeit des Proteins aus. Schauen wir sie uns genauer an.
Globuli und ihre Fähigkeit zu hydratisieren
Wenn die äußere Struktur des Peptids eine Kugelform hat, dann ist es üblich, von seiner kugelförmigen Struktur zu sprechen. Es wird durch Wasserstoff- und hydrophobe Bindungen sowie durch die Kräfte der elektrostatischen Anziehung entgegengesetzt geladener Teile des Makromoleküls stabilisiert. Zum Beispiel besteht Hämoglobin, das Sauerstoffmoleküle durch das Blut transportiert, in seiner quaternären Form aus vier Myoglobinfragmenten, die durch Häm verbunden sind. Blutproteine wie Albumine, α- und ϒ-Globuline interagieren leicht mit Blutplasmasubstanzen. Insulin ist ein weiteres globuläres Peptid, das den Blutzuckerspiegel bei Säugetieren und Menschen reguliert. Die hydrophoben Teile solcher Peptidkomplexe befinden sich in der Mitte der kompakten Struktur, während sich die hydrophilen Teile auf ihrer Oberfläche befinden. Dadurch erh alten sie ihre natürlichen Eigenschaften im flüssigen Medium des Körpers und verbinden sie zu einer Gruppe wasserlöslicher Proteine. Die Ausnahme bilden globuläre Proteine, die die Mosaikstruktur der Membranen menschlicher und tierischer Zellen bilden. Sie sind mit Glykolipiden assoziiert und in der Interzellularflüssigkeit unlöslich, was ihre Barrierefunktion in der Zelle sicherstellt.
Fibrilläre Peptide
Kollagen und Elastin, die Bestandteil der Dermis sind und deren Festigkeit und Elastizität bestimmen, haben eine fadenförmige Struktur. Sie können sich dehnen und ihre räumliche Konfiguration ändern. Fibroin ist ein natürliches Seidenprotein, das von Seidenraupenlarven produziert wird. Es enthält kurze Strukturfasern, bestehend aus Aminosäuren mit geringer Masse und Moleküllänge. Dies sind in erster Linie Serin, Alanin und Glycin. SeinePolypeptidketten sind im Raum in vertikaler und horizontaler Richtung orientiert. Die Substanz gehört zu den Strukturpolypeptiden und hat eine geschichtete Form. Im Gegensatz zu globulären Polypeptiden ist die Löslichkeit eines aus Fibrillen bestehenden Proteins sehr gering, da die hydrophoben Reste seiner Aminosäuren auf der Oberfläche des Makromoleküls liegen und polare Lösungsmittelpartikel abstoßen.
Keratine und Merkmale ihrer Struktur
In Anbetracht der Gruppe der Strukturproteine in fibrillärer Form, wie Fibroin und Kollagen, ist es notwendig, auf eine weitere Gruppe von Peptiden einzugehen, die in der Natur weit verbreitet sind - Keratine. Sie dienen als Grundlage für menschliche und tierische Körperteile wie Haare, Nägel, Federn, Wolle, Hufe und Krallen. Was ist Keratin in Bezug auf seine biochemische Struktur? Es wurde festgestellt, dass es zwei Arten von Peptiden gibt. Das erste hat die Form einer spiralförmigen Sekundärstruktur (α-Keratin) und ist die Basis des Haares. Das andere wird durch starrere geschichtete Fibrillen dargestellt - das ist β-Keratin. Es kann in den harten Körperteilen von Tieren gefunden werden: Hufe, Vogelschnäbel, Schuppen von Reptilien, Klauen von Raubsäugern und Vögeln. Was ist Keratin aufgrund der Tatsache, dass seine Aminosäuren wie Valin, Phenylalanin, Isoleucin eine große Anzahl hydrophober Reste enth alten? Es ist ein in Wasser und anderen polaren Lösungsmitteln unlösliches Protein, das schützende und strukturelle Funktionen erfüllt.
Einfluss des pH-Wertes des Mediums auf die Ladung des Proteinpolymers
Vorhin haben wir erwähnt, dass die funktionellen Gruppen von ProteinenMonomere - Aminosäuren, bestimmen ihre Eigenschaften. Wir fügen nun hinzu, dass auch die Ladung des Polymers davon abhängt. Ionische Radikale – Carboxylgruppen von Glutaminsäure und Asparaginsäure und Aminogruppen von Arginin und Histidin – beeinflussen die Gesamtladung des Polymers. Sie verh alten sich auch in sauren, neutralen oder alkalischen Lösungen unterschiedlich. Von diesen Faktoren hängt auch die Löslichkeit des Proteins ab. Bei einem pH-Wert von <7 enthält die Lösung also eine überschüssige Konzentration an Wasserstoffprotonen, die den Abbau von Carboxyl hemmen, sodass die positive Gesamtladung des Proteinmoleküls zunimmt.
Auch bei neutralem Lösungsmedium und bei einem Überschuss an Arginin-, Histidin- und Lysin-Monomeren nimmt die Anreicherung von Kationen im Protein zu. In einer alkalischen Umgebung nimmt die negative Ladung des Polypeptidmoleküls zu, da der Überschuss an Wasserstoffionen durch Bindung von Hydroxylgruppen für die Bildung von Wassermolekülen verbraucht wird.
Faktoren, die die Löslichkeit von Proteinen bestimmen
Stellen wir uns eine Situation vor, in der die Anzahl positiver und negativer Ladungen auf einer Proteinhelix gleich ist. Der pH-Wert des Mediums wird in diesem Fall als isoelektrischer Punkt bezeichnet. Die Gesamtladung des Peptidmakromoleküls selbst wird Null und seine Löslichkeit in Wasser oder einem anderen polaren Lösungsmittel wird minimal sein. Die Bestimmungen der Theorie der elektrolytischen Dissoziation besagen, dass die Löslichkeit eines Stoffes in einem aus Dipolen bestehenden polaren Lösungsmittel umso höher ist, je polarisierter die Teilchen der gelösten Verbindung sind. Sie erklären auch die Faktoren, die die Löslichkeit bestimmenProteine: ihr isoelektrischer Punkt und die Abhängigkeit der Hydratation oder Solvatation des Peptids von der Gesamtladung seines Makromoleküls. Die meisten Polymere dieser Klasse enth alten einen Überschuss an -COO--Gruppen und haben leicht saure Eigenschaften. Eine Ausnahme bilden die zuvor erwähnten Membranproteine und Peptide, die Teil der Kernsubstanz der Vererbung sind - Chromatin. Letztere werden Histone genannt und haben aufgrund des Vorhandenseins einer Vielzahl von Aminogruppen in der Polymerkette ausgeprägte basische Eigenschaften.
Verh alten von Proteinen im elektrischen Feld
Aus praktischen Gründen ist es oft notwendig, beispielsweise Blutproteine in Fraktionen oder einzelne Makromoleküle zu trennen. Dazu nutzt man die Fähigkeit geladener Polymermoleküle, sich in einem elektrischen Feld mit einer bestimmten Geschwindigkeit zu den Elektroden zu bewegen. Eine Lösung, die Peptide unterschiedlicher Masse und Ladung enthält, wird auf einen Träger aufgebracht: Papier oder ein spezielles Gel. Indem elektrische Impulse beispielsweise durch eine Portion Blutplasma geleitet werden, werden bis zu 18 Fraktionen einzelner Proteine gewonnen. Darunter: alle Arten von Globulinen sowie das Protein Albumin, das nicht nur der wichtigste Bestandteil ist (es macht bis zu 60 % der Masse der Blutplasmapeptide aus), sondern auch eine zentrale Rolle bei den Prozessen der Osmose spielt und Durchblutung.
Wie die Salzkonzentration die Proteinlöslichkeit beeinflusst
Die Fähigkeit von Peptiden, nicht nur Gele, Schäume und Emulsionen, sondern auch Lösungen zu bilden, ist eine wichtige Eigenschaft, die ihre physikalisch-chemischen Eigenschaften widerspiegelt. Zum Beispiel vorher studiertAlbumine, die im Endosperm von Getreidesamen, Milch und Blutserum gefunden werden, bilden schnell wässrige Lösungen mit einer Konzentration an neutralen Salzen, wie beispielsweise Natriumchlorid, im Bereich von 3 bis 10 Prozent. Am Beispiel der gleichen Albumine kann man die Abhängigkeit der Proteinlöslichkeit von der Salzkonzentration herausfinden. Sie lösen sich gut in einer ungesättigten Ammoniumsulfatlösung, in einer übersättigten Lösung fallen sie reversibel aus und stellen bei weiterer Verringerung der Salzkonzentration durch Zugabe einer Portion Wasser ihre Hydrathülle wieder her.
Aussalzen
Die oben beschriebenen chemischen Reaktionen von Peptiden mit Salzlösungen starker Säuren und Laugen werden als Aussalzen bezeichnet. Es basiert auf dem Mechanismus der Wechselwirkung geladener funktioneller Gruppen des Proteins mit Salzionen - Metallkationen und Anionen von Säureresten. Es endet mit einem Ladungsverlust des Peptidmoleküls, einer Abnahme seiner Wasserhülle und der Adhäsion von Proteinpartikeln. Dadurch fallen sie aus, worauf wir später noch eingehen werden.
Präzipitation und Denaturierung
Aceton und Ethylalkohol zerstören die Wasserhülle, die das Protein in der Tertiärstruktur umgibt. Dies geht jedoch nicht mit einer Neutralisierung der Gesamtladung einher. Dieser Vorgang wird Präzipitation genannt, die Löslichkeit des Proteins wird stark reduziert, endet aber nicht mit Denaturierung.
Peptidmoleküle in ihrem nativen Zustand reagieren sehr empfindlich auf viele Umweltparameter, zum Beispiel aufTemperatur und Konzentration chemischer Verbindungen: Salze, Säuren oder Laugen. Die Verstärkung der Wirkung dieser beiden Faktoren am isoelektrischen Punkt führt zur vollständigen Zerstörung der stabilisierenden intramolekularen (Disulfidbrücken, Peptidbindungen), kovalenten und Wasserstoffbindungen im Polypeptid. Unter solchen Bedingungen denaturieren globuläre Peptide besonders schnell, wobei sie ihre physikalisch-chemischen und biologischen Eigenschaften vollständig verlieren.
