Nach der Oparin-Haldane-Theorie entstand das Leben auf unserem Planeten aus einem koazervaten Tröpfchen. Es war auch ein Proteinmolekül. Daraus folgt die Schlussfolgerung, dass diese chemischen Verbindungen die Grundlage allen Lebens sind, das heute existiert. Aber was sind Proteinstrukturen? Welche Rolle spielen sie heute im Körper und im Leben der Menschen? Welche Arten von Proteinen gibt es? Versuchen wir es herauszufinden.
Proteine: ein allgemeines Konzept
Aus Sicht der chemischen Struktur ist das Molekül der betreffenden Substanz eine Sequenz von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind.
Jede Aminosäure hat zwei funktionelle Gruppen:
- Carbonsäure -COOH;
- Aminogruppe -NH2.
Es ist zwischen ihnen, dass eine Bindung in verschiedenen Molekülen gebildet wird. Somit hat die Peptidbindung die Form -CO-NH. Ein Eiweißmolekül kann hunderte oder tausende solcher Gruppen enth alten, das hängt von der konkreten Substanz ab. Die Arten von Proteinen sind sehr vielfältig. Darunter befinden sich solche, die essentielle Aminosäuren für den Körper enth alten, was bedeutet, dass sie mit der Nahrung aufgenommen werden müssen. Es gibt Sorten, die wichtige Funktionen in der Zellmembran und erfüllensein Zytoplasma. Es werden auch biologische Katalysatoren isoliert - Enzyme, die ebenfalls Proteinmoleküle sind. Sie sind im menschlichen Leben weit verbreitet und nehmen nicht nur an den biochemischen Prozessen von Lebewesen teil.
Das Molekulargewicht der betrachteten Verbindungen kann von mehreren zehn bis zu Millionen reichen. Schließlich ist die Anzahl der Monomereinheiten in einer großen Polypeptidkette unbegrenzt und hängt von der Art einer bestimmten Substanz ab. Protein in seiner reinen Form, in seiner nativen Konformation, kann bei der Untersuchung eines rohen Hühnereis gesehen werden. Eine hellgelbe, transparente, dichte kolloidale Masse, in der sich das Eigelb befindet - das ist die gewünschte Substanz. Dasselbe gilt für fettarmen Hüttenkäse. Auch dieses Produkt ist in seiner natürlichen Form fast reines Protein.
Allerdings haben nicht alle betrachteten Verbindungen die gleiche räumliche Struktur. Insgesamt werden vier Organisationen des Moleküls unterschieden. Die Arten von Proteinstrukturen bestimmen ihre Eigenschaften und zeigen die Komplexität der Struktur an. Es ist auch bekannt, dass räumlich verschränktere Moleküle in Menschen und Tieren einer umfangreichen Verarbeitung unterzogen werden.
Arten von Proteinstrukturen
Es gibt insgesamt vier davon. Überlegen Sie, was jeder von ihnen ist.
- Primär. Stellt die übliche lineare Sequenz von Aminosäuren dar, die durch Peptidbindungen verbunden sind. Es gibt keine räumlichen Verdrehungen, keine Spiralisierung. Die Anzahl der im Polypeptid enth altenen Verknüpfungen kann mehrere Tausend erreichen. Arten von Proteinen mitähnliche Struktur - Glycylalanin, Insulin, Histone, Elastin und andere.
- Sekundär. Es besteht aus zwei Polypeptidketten, die spiralförmig verdreht und durch gebildete Windungen zueinander ausgerichtet sind. In diesem Fall bilden sich zwischen ihnen Wasserstoffbrückenbindungen, die sie zusammenh alten. So entsteht ein einzelnes Eiweißmolekül. Die Arten von Proteinen dieses Typs sind wie folgt: Lysozym, Pepsin und andere.
- Tertiäre Konformation. Es ist eine dicht gepackte und kompakt gewickelte Sekundärstruktur. Hier treten neben Wasserstoffbrücken auch andere Arten von Wechselwirkungen auf - dies ist die Van-der-Waals-Wechselwirkung und die Kräfte der elektrostatischen Anziehung, des hydrophil-hydrophoben Kontakts. Beispiele für Strukturen sind Albumin, Fibroin, Seidenprotein und andere.
- Quartär. Die komplexeste Struktur besteht aus mehreren spiralförmig verdrehten Polypeptidketten, die zu einer Kugel gerollt und alle zusammen zu einem Kügelchen vereint werden. Beispiele wie Insulin, Ferritin, Hämoglobin, Kollagen veranschaulichen eine solche Proteinkonformation.
Wenn wir alle gegebenen Strukturen von Molekülen aus chemischer Sicht im Detail betrachten, dann wird die Analyse lange dauern. In der Tat, je höher die Konfiguration, desto komplexer und komplizierter seine Struktur, desto mehr Arten von Wechselwirkungen werden im Molekül beobachtet.
Denaturierung von Eiweißmolekülen
Eine der wichtigsten chemischen Eigenschaften von Polypeptiden ist ihre Fähigkeit, sich unter dem Einfluss bestimmter Bedingungen oder chemischer Mittel zu zersetzen. So,Beispielsweise sind verschiedene Arten der Proteindenaturierung weit verbreitet. Was ist dieser Prozess? Es besteht in der Zerstörung der nativen Struktur des Proteins. Das heißt, wenn das Molekül ursprünglich eine Tertiärstruktur hatte, kollabiert es nach der Einwirkung spezieller Mittel. Die Abfolge der Aminosäurereste bleibt jedoch im Molekül unverändert. Denaturierte Proteine verlieren schnell ihre physikalischen und chemischen Eigenschaften.
Welche Reagenzien können zum Prozess der Konformationszerstörung führen? Davon gibt es mehrere.
- Temperatur. Beim Erhitzen kommt es zu einer allmählichen Zerstörung der quaternären, tertiären, sekundären Struktur des Moleküls. Optisch kann dies beispielsweise beim Braten eines gewöhnlichen Hühnereis beobachtet werden. Das resultierende „Protein“ist die Primärstruktur des Albumin-Polypeptids, das im Rohprodukt enth alten war.
- Strahlung.
- Einwirkung mit starken chemischen Mitteln: Säuren, Laugen, Salze von Schwermetallen, Lösungsmittel (z. B. Alkohole, Ether, Benzol und andere).
Dieser Vorgang wird manchmal auch als molekulares Schmelzen bezeichnet. Die Arten der Proteindenaturierung hängen von dem Mittel ab, unter dessen Einwirkung sie aufgetreten ist. Darüber hinaus findet in einigen Fällen der umgekehrte Prozess statt. Das ist Renaturierung. Nicht alle Proteine sind in der Lage, ihre Struktur wiederherzustellen, aber ein erheblicher Teil von ihnen kann dies tun. Also führten Chemiker aus Australien und Amerika die Renaturierung eines gekochten Hühnereis mit einigen Reagenzien und einer Zentrifugationsmethode durch.
Dieser Prozess ist wichtig für lebende Organismen bei der Synthese von PolypeptidenKetten von Ribosomen und rRNA in Zellen.
Hydrolyse eines Eiweißmoleküls
Neben der Denaturierung zeichnen sich Proteine durch eine weitere chemische Eigenschaft aus - die Hydrolyse. Dabei handelt es sich ebenfalls um die Zerstörung der nativen Konformation, jedoch nicht der Primärstruktur, sondern vollständig einzelner Aminosäuren. Ein wichtiger Teil der Verdauung ist die Proteinhydrolyse. Die Arten der Hydrolyse von Polypeptiden sind wie folgt.
- Chemikalie. Basierend auf der Einwirkung von Säuren oder Laugen.
- Biologisch oder enzymatisch.
Das Wesen des Prozesses bleibt jedoch unverändert und hängt nicht davon ab, welche Arten von Proteinhydrolyse stattfinden. Dadurch werden Aminosäuren gebildet, die zu allen Zellen, Organen und Geweben transportiert werden. Ihre weitere Transformation besteht in der Teilnahme an der Synthese neuer Polypeptide, bereits diejenigen, die für einen bestimmten Organismus notwendig sind.
In der Industrie wird der Prozess der Hydrolyse von Proteinmolekülen verwendet, um die richtigen Aminosäuren zu erh alten.
Funktionen von Proteinen im Körper
Verschiedene Arten von Proteinen, Kohlenhydraten und Fetten sind lebenswichtige Komponenten für das normale Funktionieren jeder Zelle. Und damit ist der gesamte Organismus als Ganzes gemeint. Daher ist ihre Rolle weitgehend auf den hohen Grad an Bedeutung und Allgegenwärtigkeit innerhalb der Lebewesen zurückzuführen. Mehrere Hauptfunktionen von Polypeptidmolekülen können unterschieden werden.
- Katalytisch. Es wird von Enzymen durchgeführt, die eine Proteinstruktur haben. Wir werden später darüber sprechen.
- Strukturell. Arten von Proteinen und ihreFunktionen im Körper betreffen in erster Linie die Struktur der Zelle selbst, ihre Form. Darüber hinaus bilden Polypeptide, die diese Rolle übernehmen, Haare, Nägel, Muschelschalen und Vogelfedern. Sie sind auch eine gewisse Armatur im Körper der Zelle. Knorpel besteht auch aus diesen Arten von Proteinen. Beispiele: Tubulin, Keratin, Aktin und andere.
- Regulatorisch. Diese Funktion manifestiert sich in der Teilnahme von Polypeptiden an solchen Prozessen wie: Transkription, Translation, Zellzyklus, Spleißen, mRNA-Lesen und anderen. In allen spielen sie eine wichtige Rolle als Verkehrsleiter.
- Signal. Diese Funktion übernehmen Proteine, die sich auf der Zellmembran befinden. Sie übertragen unterschiedliche Signale von einer Einheit zur anderen, was zu einer Kommunikation zwischen den Geweben führt. Beispiele: Zytokine, Insulin, Wachstumsfaktoren und andere.
- Transport. Einige Arten von Proteinen und ihre Funktionen, die sie erfüllen, sind einfach lebenswichtig. Dies geschieht zum Beispiel mit dem Protein Hämoglobin. Es transportiert im Blut Sauerstoff von Zelle zu Zelle. Für einen Menschen ist er unersetzlich.
- Spare oder Backup. Solche Polypeptide reichern sich in Pflanzen und tierischen Eiern als zusätzliche Nahrungs- und Energiequelle an. Ein Beispiel sind Globuline.
- Motiv. Gerade für einfachste Organismen und Bakterien eine sehr wichtige Funktion. Schließlich können sie sich nur mit Hilfe von Geißeln oder Flimmerhärchen fortbewegen. Und diese Organellen sind von Natur aus nichts anderes als Proteine. Beispiele für solche Polypeptide sind wie folgt: Myosin, Actin, Kinesin und andere.
Es ist offensichtlich, dass die Funktionen von Proteinen im menschlichen Körper und anderenLebewesen sind sehr zahlreich und wichtig. Dies bestätigt einmal mehr, dass Leben auf unserem Planeten ohne die Verbindungen, die wir in Betracht ziehen, unmöglich ist.
Schutzfunktion von Proteinen
Polypeptide können vor verschiedenen Einflüssen schützen: chemisch, physikalisch, biologisch. Wenn der Körper beispielsweise in Form eines Virus oder einer fremden Bakterie in Gefahr ist, treten Immunglobuline (Antikörper) mit ihnen in den Kampf und übernehmen eine Schutzfunktion.
Wenn wir von physikalischen Effekten sprechen, dann spielen hier Fibrin und Fibrinogen, die an der Blutgerinnung beteiligt sind, eine große Rolle.
Lebensmittelproteine
Nahrungsproteinarten sind wie folgt:
- vollständig - diejenigen, die alle für den Körper notwendigen Aminosäuren enth alten;
- unvollständig - solche, bei denen eine unvollständige Aminosäurezusammensetzung vorliegt.
Aber beides ist wichtig für den menschlichen Körper. Vor allem die erste Gruppe. Jeder Mensch muss insbesondere in Phasen intensiver Entwicklung (Kindheit und Jugend) und Pubertät einen konstanten Proteinspiegel in sich aufrechterh alten. Schließlich haben wir bereits die Funktionen betrachtet, die diese erstaunlichen Moleküle erfüllen, und wir wissen, dass praktisch kein einziger Prozess, keine einzige biochemische Reaktion in uns ohne die Beteiligung von Polypeptiden auskommt.
Deshalb müssen Sie täglich Proteine zu sich nehmen, die in den folgenden Produkten enth alten sind:
- Ei;
- Milch;
- Hüttenkäse;
- Fleisch und Fisch;
- bohnen;
- soy;
- bohnen;
- Erdnüsse;
- Weizen;
- Hafer;
- Linsen und andere.
Wenn Sie 0,6 g eines Polypeptids pro kg Körpergewicht pro Tag zu sich nehmen, wird es einem Menschen nie an diesen Verbindungen fehlen. Wenn der Körper lange Zeit nicht die notwendigen Proteine erhält, tritt eine Krankheit auf, die den Namen Aminosäuremangel trägt. Dies führt zu schweren Stoffwechselstörungen und in der Folge zu vielen weiteren Beschwerden.
Proteine im Käfig
In der kleinsten Struktureinheit aller Lebewesen - den Zellen - befinden sich auch Proteine. Außerdem erfüllen sie dort fast alle der oben genannten Funktionen. Zunächst wird das Zytoskelett der Zelle gebildet, bestehend aus Mikrotubuli, Mikrofilamenten. Es dient sowohl der Formerh altung als auch dem Transport zwischen den Organellen. Verschiedene Ionen und Verbindungen bewegen sich entlang von Proteinmolekülen, wie entlang von Kanälen oder Schienen.
Die Rolle von Proteinen, die in die Membran eingetaucht sind und sich auf ihrer Oberfläche befinden, ist ebenfalls wichtig. Hier erfüllen sie sowohl Rezeptor- als auch Signalfunktionen und sind am Aufbau der Membran selbst beteiligt. Sie stehen Wache, was bedeutet, dass sie eine schützende Rolle spielen. Welche Arten von Proteinen in der Zelle lassen sich dieser Gruppe zuordnen? Es gibt viele Beispiele, hier sind ein paar.
- Aktin und Myosin.
- Elastin.
- Keratin.
- Kollagen.
- Tubulin.
- Hämoglobin.
- Insulin.
- Transcobalamin.
- Überweisung.
- Albumin.
Es gibt mehrere hundertverschiedene Arten von Proteinen, die sich ständig in jeder Zelle bewegen.
Proteinarten im Körper
Das ist natürlich eine riesige Vielf alt. Wenn Sie versuchen, alle vorhandenen Proteine irgendwie in Gruppen einzuteilen, erh alten Sie so etwas wie diese Klassifizierung.
- Globuläre Proteine. Dies sind diejenigen, die durch eine Tertiärstruktur dargestellt werden, dh eine dicht gepackte Kugel. Beispiele für solche Strukturen sind: Immunglobuline, ein erheblicher Anteil an Enzymen, viele Hormone.
- Fibrillenproteine. Es sind streng geordnete Fäden mit der richtigen räumlichen Symmetrie. Diese Gruppe umfasst Proteine mit Primär- und Sekundärstruktur. Zum Beispiel Keratin, Kollagen, Tropomyosin, Fibrinogen.
Im Allgemeinen können viele Merkmale als Grundlage für die Klassifizierung von Proteinen im Körper herangezogen werden. Es ist noch niemand da.
Enzyme
Biologische Katalysatoren proteinartiger Natur, die alle ablaufenden biochemischen Prozesse deutlich beschleunigen. Ohne diese Verbindungen ist ein normaler Stoffwechsel einfach nicht möglich. Alle Prozesse der Synthese und des Zerfalls, des Zusammenbaus von Molekülen und ihrer Replikation, Translation und Transkription und andere werden unter dem Einfluss eines bestimmten Enzymtyps durchgeführt. Beispiele für diese Moleküle sind:
- Oxidoreduktase;
- Transferasen;
- katalase;
- Hydrolasen;
- Isomerase;
- Lyasen und andere.
Enzyme werden heute im Alltag eingesetzt. Also bei der WäscheherstellungPulver verwenden oft sogenannte Enzyme – das sind biologische Katalysatoren. Sie verbessern die Waschqualität unter Einh altung des vorgegebenen Temperaturregimes. Bindet mühelos Schmutzpartikel und entfernt sie von der Stoffoberfläche.
Wegen ihrer Proteinnatur vertragen Enzyme jedoch weder zu heißes Wasser noch die Nähe zu alkalischen oder sauren Medikamenten. Tatsächlich findet in diesem Fall der Prozess der Denaturierung statt.
