Eine der Definitionen des Lebens lautet wie folgt: "Das Leben ist eine Existenzweise von Proteinkörpern." Auf unserem Planeten enth alten ausnahmslos alle Organismen solche organischen Substanzen wie Proteine. Dieser Artikel beschreibt einfache und komplexe Proteine, identifiziert Unterschiede in der molekularen Struktur und betrachtet auch ihre Funktionen in der Zelle.
Was sind Proteine
Aus biochemischer Sicht handelt es sich um hochmolekulare organische Polymere, deren Monomere 20 verschiedene Aminosäuren sind. Sie sind durch kovalente chemische Bindungen, auch Peptidbindungen genannt, miteinander verbunden. Da Proteinmonomere amphotere Verbindungen sind, enth alten sie sowohl eine Aminogruppe als auch eine funktionelle Carboxylgruppe. Zwischen ihnen tritt eine chemische CO-NH-Bindung auf.
Wenn ein Polypeptid aus Aminosäureresten besteht, bildet es ein einfaches Protein. Polymermoleküle, die zusätzlich Metallionen, Vitamine, Nukleotide, Kohlenhydrate enth alten, sind komplexe Proteine. Nächsten wirBetrachten Sie die räumliche Struktur von Polypeptiden.
Organisationsebenen von Proteinmolekülen
Es gibt sie in vier verschiedenen Konfigurationen. Die erste Struktur ist linear, sie ist die einfachste und hat die Form einer Polypeptidkette, bei deren Spiralisierung zusätzliche Wasserstoffbrückenbindungen gebildet werden. Sie stabilisieren die Helix, die Sekundärstruktur genannt wird. Die tertiäre Organisationsebene besteht aus einfachen und komplexen Proteinen, den meisten pflanzlichen und tierischen Zellen. Die letzte Konfiguration, die quaternäre, entsteht aus der Interaktion mehrerer Moleküle der nativen Struktur, vereint durch Coenzyme, dies ist die Struktur komplexer Proteine, die verschiedene Funktionen im Körper erfüllen.
Vielf alt einfacher Proteine
Diese Gruppe von Polypeptiden ist nicht zahlreich. Ihre Moleküle bestehen nur aus Aminosäureresten. Proteine umfassen zum Beispiel Histone und Globuline. Die ersten werden in der Struktur des Kerns dargestellt und mit DNA-Molekülen kombiniert. Die zweite Gruppe - Globuline - gelten als die Hauptbestandteile des Blutplasmas. Ein Protein wie Gammaglobulin erfüllt die Funktionen des Immunschutzes und ist ein Antikörper. Diese Verbindungen können Komplexe bilden, die komplexe Kohlenhydrate und Proteine umfassen. Fibrilläre einfache Proteine wie Kollagen und Elastin sind Bestandteil des Bindegewebes, des Knorpels, der Sehnen und der Haut. Ihre Hauptfunktionen sind Aufbau und Support.
Protein Tubulin ist Teil von Mikrotubuli, die Bestandteil von Zilien und Flagellen von Einzellern wie Ciliaten, Euglena und parasitären Flagellaten sind. Dasselbe Protein findet sich in vielzelligen Organismen (Spermiengeißeln, Flimmerhärchen, Flimmerepithel des Dünndarms).
Albumin-Protein hat eine Speicherfunktion (zB Eiweiß). Im Endosperm von Samen von Getreidepflanzen - Roggen, Reis, Weizen - reichern sich Proteinmoleküle an. Sie werden zelluläre Einschlüsse genannt. Diese Stoffe werden vom Samenkeim zu Beginn seiner Entwicklung verbraucht. Darüber hinaus ist der hohe Proteingeh alt in Weizenkörnern ein sehr wichtiger Indikator für die Mehlqualität. Brot, das aus glutenreichem Mehl gebacken wird, hat einen hohen Geschmack und ist gesünder. Gluten ist in den sogenannten Hartweizensorten enth alten. Das Blutplasma von Tiefseefischen enthält Proteine, die verhindern, dass sie an der Kälte sterben. Sie haben Frostschutzeigenschaften und verhindern den Tod des Körpers bei niedrigen Wassertemperaturen. Andererseits enthält die Zellwand thermophiler Bakterien, die in geothermischen Quellen leben, Proteine, die ihre natürliche Konfiguration (Tertiär- oder Quartärstruktur) beibeh alten und im Temperaturbereich von +50 bis + 90 °С nicht denaturieren können.
Proteine
Dies sind komplexe Proteine, die sich aufgrund ihrer unterschiedlichen Funktionen durch eine große Vielf alt auszeichnen. Wie bereits erwähnt, enthält diese Gruppe von Polypeptiden zusätzlich zu dem Proteinteil eine prosthetische Gruppe. Komplexe Proteine können unter dem Einfluss verschiedener Faktoren, wie hoher Temperatur, Salze von Schwermetallen, konzentrierten Laugen und Säuren, ihre Eigenschaften verändernräumliche Form, vereinfachen. Dieses Phänomen wird als Denaturierung bezeichnet. Die Struktur komplexer Proteine wird aufgebrochen, Wasserstoffbrückenbindungen werden aufgebrochen und Moleküle verlieren ihre Eigenschaften und Funktionen. Die Denaturierung ist in der Regel irreversibel. Aber für einige Polypeptide, die katalytische, motorische und Signalfunktionen erfüllen, ist eine Renaturierung möglich – Wiederherstellung der natürlichen Struktur des Proteins.
Wenn die Wirkung des destabilisierenden Faktors lange anhält, wird das Proteinmolekül vollständig zerstört. Dies führt zur Sp altung der Peptidbindungen der Primärstruktur. Eine Wiederherstellung des Proteins und seiner Funktionen ist nicht mehr möglich. Dieses Phänomen wird Zerstörung genannt. Ein Beispiel ist das Kochen von Hühnereiern: Flüssiges Eiweiß - Albumin, das sich in der Tertiärstruktur befindet, wird vollständig zerstört.
Proteinbiosynthese
Erinnern Sie sich noch einmal daran, dass die Zusammensetzung der Polypeptide lebender Organismen 20 Aminosäuren umfasst, darunter essentielle. Dies sind Lysin, Methionin, Phenylalanin usw. Sie gelangen nach dem Abbau von Proteinprodukten aus dem Dünndarm in den Blutkreislauf. Um nicht-essentielle Aminosäuren (Alanin, Prolin, Serin) zu synthetisieren, verwenden Pilze und Tiere stickstoffh altige Verbindungen. Pflanzen, die Autotrophe sind, bilden unabhängig voneinander alle notwendigen zusammengesetzten Monomere, die komplexe Proteine darstellen. Dazu nutzen sie in ihren Assimilationsreaktionen Nitrate, Ammoniak oder freien Stickstoff. Bei Mikroorganismen stellen sich einige Arten selbst mit einem vollständigen Satz an Aminosäuren zur Verfügung, während bei anderen nur einige Monomere synthetisiert werden. StufenDie Proteinbiosynthese findet in den Zellen aller lebenden Organismen statt. Die Transkription erfolgt im Zellkern und die Translation im Zytoplasma der Zelle.
Die erste Stufe - die Synthese des mRNA-Vorläufers erfolgt unter Beteiligung des Enzyms RNA-Polymerase. Es bricht Wasserstoffbrückenbindungen zwischen DNA-Strängen und baut auf einem davon nach dem Prinzip der Komplementarität ein Prä-mRNA-Molekül auf. Es wird in Scheiben geschnitten, d. h. es reift, und tritt dann aus dem Zellkern in das Zytoplasma aus und bildet eine Matrix-Ribonukleinsäure.
Für die Umsetzung der zweiten Stufe sind spezielle Organellen erforderlich - Ribosomen sowie Moleküle von Informations- und Transport-Ribonukleinsäuren. Eine weitere wichtige Bedingung ist das Vorhandensein von ATP-Molekülen, da bei der Energieaufnahme plastische Austauschreaktionen, zu denen auch die Proteinbiosynthese gehört, ablaufen.
Enzyme, ihre Struktur und Funktionen
Dies ist eine große Gruppe von Proteinen (etwa 2000), die als Substanzen wirken, die die Geschwindigkeit biochemischer Reaktionen in Zellen beeinflussen. Sie können einfach (Trepsin, Pepsin) oder komplex sein. Komplexe Proteine bestehen aus einem Coenzym und einem Apoenzym. Die Spezifität des Proteins selbst in Bezug auf die Verbindungen, auf die es einwirkt, bestimmt das Coenzym, und die Aktivität der Proteine wird nur beobachtet, wenn die Proteinkomponente mit dem Apoenzym assoziiert ist. Die katalytische Aktivität eines Enzyms hängt nicht vom gesamten Molekül ab, sondern nur vom aktiven Zentrum. Seine Struktur entspricht dem Prinzip nach der chemischen Struktur der katalysierten Substanz"Schlüsselschloss", also ist die Wirkung von Enzymen streng spezifisch. Die Funktionen komplexer Proteine sind sowohl die Teilnahme an Stoffwechselprozessen als auch ihre Verwendung als Akzeptoren.
Klassen komplexer Proteine
Sie wurden von Biochemikern basierend auf 3 Kriterien entwickelt: physikalische und chemische Eigenschaften, funktionelle Merkmale und spezifische strukturelle Merkmale von Proteinen. Die erste Gruppe umfasst Polypeptide, die sich in elektrochemischen Eigenschaften unterscheiden. Sie werden in basisch, neutral und sauer unterteilt. Proteine können gegenüber Wasser hydrophil, amphiphil und hydrophob sein. Die zweite Gruppe umfasst Enzyme, die wir bereits früher betrachtet haben. Die dritte Gruppe umfasst Polypeptide, die sich in der chemischen Zusammensetzung von prosthetischen Gruppen unterscheiden (dies sind Chromoproteine, Nukleoproteine, Metalloproteine).
Lassen Sie uns die Eigenschaften komplexer Proteine genauer betrachten. Beispielsweise enthält ein saures Protein, das Teil von Ribosomen ist, 120 Aminosäuren und ist universell. Es kommt in Protein synthetisierenden Organellen sowohl prokaryotischer als auch eukaryotischer Zellen vor. Ein weiterer Vertreter dieser Gruppe, das S-100-Protein, besteht aus zwei Ketten, die durch ein Calciumion verbunden sind. Es ist Teil der Neuronen und Neuroglia - dem Stützgewebe des Nervensystems. Eine gemeinsame Eigenschaft aller sauren Proteine ist ein hoher Geh alt an dibasischen Carbonsäuren: Glutaminsäure und Asparaginsäure. Alkalische Proteine umfassen Histone - Proteine, die Teil der Nukleinsäuren von DNA und RNA sind. Ein Merkmal ihrer chemischen Zusammensetzung ist eine große Menge an Lysin und Arginin. Histone bilden zusammen mit dem Chromatin des Zellkerns Chromosomen - die wichtigsten Strukturen der Zellvererbung. Diese Proteine sind an den Prozessen der Transkription und Translation beteiligt. Amphiphile Proteine sind in Zellmembranen weit verbreitet und bilden eine Lipoprotein-Doppelschicht. Nachdem wir die oben betrachteten Gruppen komplexer Proteine untersucht hatten, waren wir überzeugt, dass ihre physikalisch-chemischen Eigenschaften durch die Struktur der Proteinkomponente und der prosthetischen Gruppen bestimmt werden.
Einige komplexe Zellmembranproteine sind in der Lage, verschiedene chemische Verbindungen wie Antigene zu erkennen und darauf zu reagieren. Dies ist eine Signalfunktion von Proteinen, sie ist sehr wichtig für Prozesse der selektiven Aufnahme von Substanzen aus der äußeren Umgebung und für deren Schutz.
Glykoproteine und Proteoglykane
Es handelt sich um komplexe Proteine, die sich in der biochemischen Zusammensetzung der prosthetischen Gruppen voneinander unterscheiden. Wenn die chemischen Bindungen zwischen dem Proteinbestandteil und dem Kohlenhydratteil kovalent-glykosidisch sind, werden solche Substanzen als Glykoproteine bezeichnet. Ihr Apoenzym wird durch Moleküle von Mono- und Oligosacchariden dargestellt, Beispiele für solche Proteine sind Prothrombin, Fibrinogen (Proteine, die an der Blutgerinnung beteiligt sind). Cortico- und gonadotrope Hormone, Interferone, Membranenzyme sind ebenfalls Glykoproteine. Bei Proteoglykanmolekülen beträgt der Proteinanteil nur 5%, der Rest entfällt auf die prosthetische Gruppe (Heteropolysaccharid). Beide Teile sind durch eine glykosidische Bindung der OH-Threonin- und Arginin-Gruppen und der NH₂-Glutamin- und Lysin-Gruppen verbunden. Proteoglykanmoleküle spielen eine sehr wichtige Rolle im Wasser-Salz-Stoffwechsel der Zelle. Unterpräsentiert eine Tabelle von komplexen Proteinen, die von uns untersucht wurden.
| Glykoproteine | Proteoglykane |
| Bauteile prothetischer Gruppen | |
| 1. Monosaccharide (Glucose, Galactose, Mannose) | 1. Hyaluronsäure |
| 2. Oligosaccharide (M altose, Lactose, Saccharose) | 2. Chondroitinsäure. |
| 3. Acetylierte Aminoderivate von Monosacchariden | 3. Heparin |
| 4. Desoxysaccharide | |
| 5. Neuram- und Sialinsäuren | |
Metalloproteine
Diese Substanzen enth alten Ionen eines oder mehrerer Metalle in ihren Molekülen. Betrachten Sie Beispiele für komplexe Proteine, die zur obigen Gruppe gehören. Dies sind in erster Linie Enzyme wie die Cytochromoxidase. Es befindet sich auf den Cristae der Mitochondrien und aktiviert die ATP-Synthese. Ferrin und Transferrin sind Proteine, die Eisenionen enth alten. Das erste lagert sie in Zellen ab, das zweite ist ein Transportprotein im Blut. Ein weiteres Metalloprotein ist Alpha-Amelase, es enthält Calciumionen, ist Teil von Speichel und Pankreassaft und beteiligt sich am Abbau von Stärke. Hämoglobin ist sowohl ein Metalloprotein als auch ein Chromoprotein. Es erfüllt die Funktionen eines Transportproteins, das Sauerstoff transportiert. Als Ergebnis wird die Verbindung Oxyhämoglobin gebildet. Wenn Kohlenmonoxid, auch Kohlenmonoxid genannt, eingeatmet wird, bilden seine Moleküle eine sehr stabile Verbindung mit Erythrozyten-Hämoglobin. Es breitet sich schnell durch Organe und Gewebe aus und verursacht Vergiftungen. Zellen. Infolgedessen tritt bei längerem Einatmen von Kohlenmonoxid der Tod durch Ersticken auf. Hämoglobin überträgt auch teilweise Kohlendioxid, das in den Prozessen des Katabolismus gebildet wird. Mit dem Blutfluss gelangt Kohlendioxid in die Lunge und die Nieren und von dort in die äußere Umgebung. Bei einigen Krebstieren und Weichtieren ist Hämocyanin das sauerstofftransportierende Protein. Statt Eisen enthält es Kupferionen, daher ist das Blut der Tiere nicht rot, sondern blau.
Chlorophyllfunktionen
Wie bereits erwähnt, können komplexe Proteine Komplexe mit Pigmenten bilden - gefärbte organische Substanzen. Ihre Farbe hängt von chromoformen Gruppen ab, die bestimmte Spektren des Sonnenlichts selektiv absorbieren. In Pflanzenzellen gibt es grüne Plastiden - Chloroplasten, die den Farbstoff Chlorophyll enth alten. Es besteht aus Magnesiumatomen und dem mehrwertigen Alkohol Phytol. Sie sind mit Proteinmolekülen verbunden, und die Chloroplasten selbst enth alten Thylakoide (Platten) oder Membranen, die in Häufchen verbunden sind - Grana. Sie enth alten photosynthetische Pigmente – Chlorophylle – und zusätzliche Carotinoide. Hier sind alle Enzyme, die in photosynthetischen Reaktionen verwendet werden. So erfüllen Chromoproteine, zu denen auch das Chlorophyll gehört, die wichtigsten Funktionen im Stoffwechsel, nämlich bei den Reaktionen der Assimilation und Dissimilation.
Virale Proteine
Sie werden von Vertretern nichtzellularer Lebensformen geh alten, die Teil des Vira-Reiches sind. Viren haben keinen eigenen Proteinsyntheseapparat. Nukleinsäuren, DNA oder RNA, können eine Synthese bewirkeneigene Partikel durch die mit dem Virus infizierte Zelle selbst. Einfache Viren bestehen nur aus Proteinmolekülen, die kompakt zu helikalen oder polyedrischen Strukturen zusammengesetzt sind, wie das Tabakmosaikvirus. Komplexe Viren haben eine zusätzliche Membran, die Teil der Plasmamembran der Wirtszelle ist. Es kann Glykoproteine enth alten (Hepatitis-B-Virus, Pockenvirus). Die Hauptfunktion von Glykoproteinen ist die Erkennung spezifischer Rezeptoren auf der Wirtszellmembran. Weitere Virushüllen enth alten auch Enzymproteine, die für die DNA-Replikation oder RNA-Transkription sorgen. Aus dem Vorstehenden lässt sich folgende Schlussfolgerung ziehen: Die Hüllproteine von Viruspartikeln haben eine spezifische Struktur, die von den Membranproteinen der Wirtszelle abhängt.
In diesem Artikel haben wir komplexe Proteine charakterisiert, ihre Struktur und Funktion in den Zellen verschiedener lebender Organismen untersucht.
