Proteine sind eines der wichtigsten organischen Elemente jeder lebenden Körperzelle. Sie erfüllen viele Funktionen: unterstützend, signalisierend, enzymatisch, transportierend, strukturell, Rezeptor usw. Die primären, sekundären, tertiären und quaternären Strukturen von Proteinen sind zu wichtigen evolutionären Anpassungen geworden. Woraus bestehen diese Moleküle? Warum ist die korrekte Konformation von Proteinen in den Körperzellen so wichtig?
Strukturkomponenten von Proteinen
Die Monomere jeder Polypeptidkette sind Aminosäuren (AA). Diese organischen Verbindungen mit niedrigem Molekulargewicht sind in der Natur weit verbreitet und können als unabhängige Moleküle existieren, die ihre eigenen Funktionen erfüllen. Dazu gehören Stofftransport, Aufnahme, Hemmung oder Aktivierung von Enzymen.
Es gibt insgesamt etwa 200 biogene Aminosäuren, aber nur 20 davon können Proteinmonomere sein. Sie lösen sich leicht in Wasser auf, haben eine kristalline Struktur und viele schmecken süß.
C ChemikalieAus Sicht von AA sind dies Moleküle, die notwendigerweise zwei funktionelle Gruppen enth alten: -COOH und -NH2. Mit Hilfe dieser Gruppen bilden Aminosäuren Ketten, die sich über eine Peptidbindung miteinander verbinden.
Jede der 20 proteinogenen Aminosäuren hat ihren eigenen Rest, je nachdem, welche chemischen Eigenschaften variieren. Entsprechend der Zusammensetzung solcher Radikale werden alle AS in mehrere Gruppen eingeteilt.
- Unpolar: Isoleucin, Glycin, Leucin, Valin, Prolin, Alanin.
- Polar und ungeladen: Threonin, Methionin, Cystein, Serin, Glutamin, Asparagin.
- Aroma: Tyrosin, Phenylalanin, Tryptophan.
- Polar und negativ geladen: Glutamat, Aspartat.
- Polar und positiv geladen: Arginin, Histidin, Lysin.
Jede Organisationsebene der Proteinstruktur (primär, sekundär, tertiär, quaternär) basiert auf einer Polypeptidkette, die aus AA besteht. Der einzige Unterschied besteht darin, wie diese Sequenz räumlich gef altet ist und mit Hilfe welcher chemischen Bindungen diese Konformation aufrechterh alten wird.
Protein-Primärstruktur
Jedes Protein wird auf Ribosomen gebildet - Nicht-Membran-Zellorganellen, die an der Synthese der Polypeptidkette beteiligt sind. Hier werden Aminosäuren über eine starke Peptidbindung miteinander verbunden und bilden eine Primärstruktur. Diese primäre Proteinstruktur unterscheidet sich jedoch stark von der quartären, sodass eine weitere Reifung des Moleküls erforderlich ist.
Proteine mögenElastin, Histone, Glutathion können bereits mit einer so einfachen Struktur ihre Funktionen im Körper erfüllen. Bei den allermeisten Proteinen ist der nächste Schritt die Bildung einer komplexeren Sekundärkonformation.
Sekundäre Proteinstruktur
Die Bildung von Peptidbindungen ist der erste Schritt bei der Reifung der meisten Proteine. Damit sie ihre Funktionen erfüllen können, muss ihre lokale Konformation einige Änderungen erfahren. Dies wird mit Hilfe von Wasserstoffbrückenbindungen erreicht – fragile, aber gleichzeitig zahlreiche Verbindungen zwischen den basischen und sauren Zentren von Aminosäuremolekülen.
So entsteht die Sekundärstruktur des Proteins, die sich von der Quartärstruktur durch ihre Einfachheit des Zusammenbaus und die lokale Konformation unterscheidet. Letzteres bedeutet, dass nicht die gesamte Kette einer Transformation unterzogen wird. Wasserstoffbrückenbindungen können sich an mehreren Stellen mit unterschiedlichem Abstand voneinander bilden, und ihre Form hängt auch von der Art der Aminosäuren und der Art des Zusammenbaus ab.
Lysozym und Pepsin sind Vertreter von Proteinen, die eine Sekundärstruktur haben. Pepsin ist an der Verdauung beteiligt und Lysozym erfüllt eine Schutzfunktion im Körper, indem es die Zellwände von Bakterien zerstört.
Merkmale der Sekundärstruktur
Lokale Konformationen der Peptidkette können voneinander abweichen. Mehrere Dutzend wurden bereits untersucht, und drei von ihnen sind die häufigsten. Darunter sind Alpha-Helix, Beta-Layer und Beta-Twist.
Alphaspirale –eine der häufigsten Konformationen der Sekundärstruktur der meisten Proteine. Es ist ein starrer Stangenrahmen mit einem Hub von 0,54 nm. Aminosäurereste zeigen nach außen
Spiralen für Rechtshänder sind am weitesten verbreitet, und manchmal gibt es Gegenstücke für Linkshänder. Die formgebende Funktion übernehmen Wasserstoffbrückenbindungen, die die Locken stabilisieren. Die Kette, die die Alpha-Helix bildet, enthält sehr wenig Prolin und polar geladene Aminosäuren.
- Der Beta-Turn wird in eine separate Konformation isoliert, obwohl er als Teil der Beta-Schicht bezeichnet werden kann. Die Quintessenz ist die Biegung der Peptidkette, die durch Wasserstoffbrückenbindungen unterstützt wird. Normalerweise besteht die Stelle der Biegung selbst aus 4-5 Aminosäuren, unter denen das Vorhandensein von Prolin obligatorisch ist. Dieses AK ist das einzige mit einem starren und kurzen Skelett, das es ihm ermöglicht, eine Selbstdrehung zu bilden.
- Die Betaschicht ist eine Kette von Aminosäuren, die mehrere Biegungen bildet und diese mit Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert. Diese Konformation ist einem zu einer Ziehharmonika gef alteten Blatt Papier sehr ähnlich. Am häufigsten haben aggressive Proteine diese Form, aber es gibt viele Ausnahmen.
Unterscheide zwischen paralleler und antiparalleler Beta-Schicht. Im ersten Fall fallen die C- und N-Enden an den Biegungen und an den Enden der Kette zusammen, im zweiten Fall nicht.
Tertiärstruktur
Weitere Proteinverpackungen führen zur Bildung einer Tertiärstruktur. Diese Konformation wird mit Hilfe von Wasserstoff-, Disulfid-, hydrophoben und ionischen Bindungen stabilisiert. Ihre große Anzahl erlaubt es, die Sekundärstruktur zu einer komplexeren zu verdrehen.bilden und stabilisieren.
Getrennte globuläre und fibrilläre Proteine. Das Molekül kugelförmiger Peptide ist eine kugelförmige Struktur. Beispiele: Albumin, Globulin, Histone in der Tertiärstruktur.
Fibrilläre Proteine bilden starke Stränge, deren Länge ihre Breite übersteigt. Solche Proteine erfüllen meistens strukturelle und formgebende Funktionen. Beispiele sind Fibroin, Keratin, Kollagen, Elastin.
Die Struktur von Proteinen in der Quartärstruktur des Moleküls
Verbinden sich mehrere Kügelchen zu einem Komplex, entsteht die sogenannte Quartärstruktur. Diese Konformation ist nicht typisch für alle Peptide und wird gebildet, wenn es notwendig ist, wichtige und spezifische Funktionen auszuführen.
Jedes Kügelchen in einem komplexen Protein ist eine separate Domäne oder ein Protomer. Zusammenfassend wird die Struktur von Proteinen der Quartärstruktur eines Moleküls als Oligomer bezeichnet.
Normalerweise hat ein solches Protein mehrere stabile Konformationen, die sich ständig gegenseitig ändern, entweder abhängig von der Wirkung äußerer Faktoren oder wenn es notwendig ist, verschiedene Funktionen auszuführen.
Ein wichtiger Unterschied zwischen der Tertiär- und Quartärstruktur eines Proteins sind intermolekulare Bindungen, die für die Verbindung mehrerer Kügelchen verantwortlich sind. Im Zentrum des gesamten Moleküls befindet sich oft ein Metallion, das direkt die Bildung intermolekularer Bindungen beeinflusst.
Zusätzliche Proteinstrukturen
Nicht immer reicht eine Kette von Aminosäuren aus, um die Funktionen eines Proteins zu erfüllen. BEIMAn solche Moleküle werden in den meisten Fällen weitere Substanzen organischer und anorganischer Natur angelagert. Da dieses Merkmal für die überwältigende Anzahl von Enzymen charakteristisch ist, wird die Zusammensetzung komplexer Proteine normalerweise in drei Teile unterteilt:
- Apoenzym ist der Proteinteil des Moleküls, das eine Aminosäuresequenz ist.
- Coenzym ist kein Protein, sondern ein organischer Bestandteil. Es kann verschiedene Arten von Lipiden, Kohlenhydraten oder sogar Nukleinsäuren enth alten. Dazu gehören Vertreter biologisch aktiver Verbindungen, darunter Vitamine.
- Cofaktor - ein anorganischer Bestandteil, der in den allermeisten Fällen durch Metallionen repräsentiert wird.
Die Struktur von Proteinen in der Quartärstruktur eines Moleküls erfordert die Beteiligung mehrerer Moleküle unterschiedlichen Ursprungs, so dass viele Enzyme drei Komponenten gleichzeitig haben. Ein Beispiel ist die Phosphokinase, ein Enzym, das für die Übertragung einer Phosphatgruppe von einem ATP-Molekül sorgt.
Wo entsteht die Quartärstruktur eines Eiweißmoleküls?
Die Polypeptidkette beginnt mit der Synthese an den Ribosomen der Zelle, aber die weitere Reifung des Proteins findet in anderen Organellen statt. Das neu gebildete Molekül muss in das Transportsystem gelangen, das aus Kernmembran, ER, Golgi-Apparat und Lysosomen besteht.
Die Komplikation der räumlichen Struktur des Proteins tritt im endoplasmatischen Retikulum auf, wo nicht nur verschiedene Arten von Bindungen gebildet werden (Wasserstoff, Disulfid, hydrophob, intermolekular, ionisch), sondern auch Coenzym und Cofaktor hinzugefügt werden. Dies bildet ein QuartärProteinstruktur.
Wenn das Molekül vollständig arbeitsbereit ist, tritt es entweder in das Zytoplasma der Zelle oder in den Golgi-Apparat ein. Im letzteren Fall werden diese Peptide in Lysosomen verpackt und in andere Kompartimente der Zelle transportiert.
Beispiele für oligomere Proteine
Quartärstruktur ist die Struktur von Proteinen, die dazu bestimmt ist, zur Ausführung lebenswichtiger Funktionen in einem lebenden Organismus beizutragen. Die komplexe Konformation organischer Moleküle ermöglicht es vor allem, die Arbeit vieler Stoffwechselprozesse (Enzyme) zu beeinflussen.
Biologisch wichtige Proteine sind Hämoglobin, Chlorophyll und Hämocyanin. Die Basis dieser Moleküle bildet der Porphyrinring, in dessen Zentrum sich ein Metallion befindet.
Hämoglobin
Die Quartärstruktur des Hämoglobinproteinmoleküls besteht aus 4 Kügelchen, die durch intermolekulare Bindungen verbunden sind. In der Mitte befindet sich ein Porphin mit einem Eisen(II)-Ion. Das Protein wird im Zytoplasma der Erythrozyten transportiert, wo es etwa 80 % des Gesamtvolumens des Zytoplasmas einnimmt.
Die Basis des Moleküls ist Häm, das eher anorganischer Natur ist und rot gefärbt ist. Es ist auch das primäre Abbauprodukt von Hämoglobin in der Leber.
Wir alle wissen, dass Hämoglobin eine wichtige Transportfunktion erfüllt - den Transport von Sauerstoff und Kohlendioxid durch den menschlichen Körper. Die komplexe Konformation des Proteinmoleküls bildet spezielle aktive Zentren, die in der Lage sind, die entsprechenden Gase an Hämoglobin zu binden.
Bei der Bildung eines Protein-Gas-Komplexes entstehen sogenanntes Oxyhämoglobin und Carbohämoglobin. Allerdings gibt es noch eineneine Vielzahl solcher Assoziationen, die ziemlich stabil ist: Carboxyhämoglobin. Es ist ein Komplex aus Protein und Kohlenmonoxid, dessen Stabilität die Erstickungsanfälle mit übermäßiger Toxizität erklärt.
Chlorophyll
Ein weiterer Vertreter von Proteinen mit Quartärstruktur, deren Domänenbindungen bereits durch ein Magnesiumion unterstützt werden. Die Hauptfunktion des gesamten Moleküls ist die Teilnahme an den Prozessen der Photosynthese in Pflanzen.
Es gibt verschiedene Arten von Chlorophyllen, die sich in den Resten des Porphyrinrings voneinander unterscheiden. Jede dieser Sorten ist mit einem eigenen Buchstaben des lateinischen Alphabets gekennzeichnet. Beispielsweise zeichnen sich Landpflanzen durch das Vorhandensein von Chlorophyll a oder Chlorophyll b aus, während Algen auch andere Arten dieses Proteins enth alten.
Hämocyanin
Dieses Molekül ist ein Analogon von Hämoglobin in vielen niederen Tieren (Arthropoden, Weichtiere usw.). Der Hauptunterschied in der Struktur eines Proteins mit einer quartären Molekülstruktur ist das Vorhandensein eines Zinkions anstelle eines Eisenions. Hämocyanin hat eine bläuliche Farbe.
Manchmal fragen sich die Leute, was passieren würde, wenn wir menschliches Hämoglobin durch Hämocyanin ersetzen würden. In diesem Fall ist der gewohnte Geh alt an Stoffen im Blut, insbesondere an Aminosäuren, gestört. Hämocyanin ist auch instabil, um mit Kohlendioxid einen Komplex zu bilden, so dass "blaues Blut" dazu neigen würde, Blutgerinnsel zu bilden.
