Eine große Anzahl organischer Substanzen, aus denen eine lebende Zelle besteht, zeichnen sich durch große Molekülgrößen aus und sind Biopolymere. Dazu gehören Proteine, die 50 bis 80 % der Trockenmasse der gesamten Zelle ausmachen. Proteinmonomere sind Aminosäuren, die durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind. Protein-Makromoleküle haben mehrere Organisationsebenen und erfüllen eine Reihe wichtiger Funktionen in der Zelle: aufbauend, schützend, katalytisch, motorisch usw. In unserem Artikel werden wir die strukturellen Merkmale von Peptiden betrachten und auch Beispiele für globuläre und fibrilläre Proteine geben die den menschlichen Körper ausmachen.
Organisationsformen von Polypeptid-Makromolekülen
Aminosäurereste sind aufeinander folgend durch starke kovalente Bindungen genanntPeptid. Sie sind ziemlich stark und h alten die Primärstruktur des Proteins in einem stabilen Zustand, der die Form einer Kette hat. Die sekundäre Form tritt auf, wenn die Polypeptidkette zu einer Alpha-Helix verdrillt ist. Es wird durch zusätzlich entstehende Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert. Die tertiäre oder native Konfiguration ist von grundlegender Bedeutung, da die meisten globulären Proteine in einer lebenden Zelle genau eine solche Struktur haben. Die Spirale ist in Form einer Kugel oder Kügelchen verpackt. Seine Stabilität beruht nicht nur auf dem Auftreten neuer Wasserstoffbrückenbindungen, sondern auch auf der Bildung von Disulfidbrücken. Sie entstehen durch die Wechselwirkung von Schwefelatomen, aus denen die Aminosäure Cystein besteht. Eine wichtige Rolle bei der Ausbildung der Tertiärstruktur spielen hydrophile und hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Atomgruppen innerhalb der Peptidstruktur. Verbindet sich ein globuläres Protein mit denselben Molekülen über eine Nichtproteinkomponente, beispielsweise ein Metallion, so entsteht eine Quartärkonfiguration - die höchste Organisationsform des Polypeptids.
Fibrillenproteine
Die kontraktilen, motorischen und aufbauenden Funktionen in der Zelle werden von Proteinen ausgeführt, deren Makromoleküle wie dünne Fäden - Fibrillen - aussehen. Die Polypeptide, aus denen die Fasern der Haut, Haare und Nägel bestehen, werden als fibrilläre Spezies klassifiziert. Die bekanntesten von ihnen sind Kollagen, Keratin und Elastin. Sie lösen sich nicht in Wasser auf, können aber darin aufquellen und eine klebrige und zähflüssige Masse bilden. Peptide mit linearer Struktur sind auch Teil der Sp altspindelfilamente, die den mitotischen Apparat der Zelle bilden. Sie sindheften sich an Chromosomen, ziehen sich zusammen und strecken sie bis zu den Polen der Zelle. Dieser Prozess wird in der Anaphase der Mitose - der Teilung somatischer Zellen des Körpers - sowie in den Reduktions- und Gleichungsstadien der Teilung von Keimzellen - der Meiose - beobachtet. Im Gegensatz zu globulärem Protein können sich Fibrillen schnell dehnen und zusammenziehen. Die Zilien von Ciliaten-Schuhen, die Flagellen von Euglena-Grün- oder einzelligen Algen - Chlamydomonas sind aus Fibrillen aufgebaut und erfüllen die Bewegungsfunktionen in den einfachsten Organismen. Die Kontraktion von Muskelproteinen - Aktin und Myosin, die Teil des Muskelgewebes sind, bestimmen die verschiedenen Bewegungen der Skelettmuskulatur und erh alten das Muskelskelett des menschlichen Körpers aufrecht.
Struktur globulärer Proteine
Peptide - Träger von Molekülen verschiedener Substanzen, Schutzproteine - Immunglobuline, Hormone - dies ist eine unvollständige Liste von Proteinen, deren Tertiärstruktur die Form einer Kugel hat - Globuli. Es gibt bestimmte Proteine im Blut, die bestimmte Bereiche auf ihrer Oberfläche haben - aktive Zentren. Mit ihrer Hilfe erkennen und binden sie die Moleküle biologisch aktiver Substanzen, die von den Drüsen der gemischten und inneren Sekretion produziert werden, an sich. Mit Hilfe von globulären Proteinen werden Hormone der Schilddrüse und Geschlechtsdrüsen, Nebennieren, Thymusdrüse, Hypophyse an bestimmte Zellen des menschlichen Körpers abgegeben, die mit speziellen Rezeptoren für ihre Erkennung ausgestattet sind.
Membranpolypeptide
Das Fluid-Mosaik-Modell der Struktur von Zellmembranen ist am besten an ihre wichtigen Funktionen angepasst: Barriere,Rezeptor und Transport. Die darin enth altenen Proteine übernehmen den Transport von Ionen und Partikeln bestimmter Stoffe, wie Glucose, Aminosäuren etc. Am Beispiel der Natrium-Kalium-Pumpe lassen sich die Eigenschaften kugelförmiger Trägerproteine untersuchen. Es führt den Übergang von Ionen aus der Zelle in den Interzellularraum und umgekehrt durch. Natriumionen bewegen sich ständig in die Mitte des Zellzytoplasmas, und Kaliumkationen bewegen sich ständig aus der Zelle heraus. Eine Verletzung der gewünschten Konzentration dieser Ionen führt zum Zelltod. Um dieser Bedrohung vorzubeugen, wird ein spezielles Protein in die Zellmembran eingebaut. Die Struktur globulärer Proteine ist so, dass sie die Kationen Na+ und K+gegen einen Konzentrationsgradienten unter Nutzung der Energie von Adenosintriphosphorsäure tragen.
Struktur und Funktion von Insulin
Lösliche Proteine mit Kugelstruktur, die in tertiärer Form vorliegen, wirken als Stoffwechselregulatoren im menschlichen Körper. Insulin wird von den Betazellen der Langerhans-Inseln produziert und steuert den Blutzuckerspiegel. Es besteht aus zwei Polypeptidketten (α- und β-Form), die durch mehrere Disulfidbrücken verbunden sind. Dies sind kovalente Bindungen, die zwischen den Molekülen der schwefelh altigen Aminosäure Cystein entstehen. Das Pankreashormon besteht hauptsächlich aus einer geordneten Sequenz von Aminosäureeinheiten, die in Form einer Alpha-Helix organisiert sind. Ein kleiner Teil davon hat die Form einer β-Struktur und Aminosäurereste ohne strikte räumliche Orientierung.
Hämoglobin
Ein klassisches Beispiel für kugelförmige PeptideDas Protein im Blut, das die rote Farbe des Blutes verursacht, ist Hämoglobin. Das Protein enthält vier Polypeptidregionen in Form von Alpha- und Beta-Helices, die durch eine Nicht-Protein-Komponente - Häm - verbunden sind. Es wird durch ein Eisenion dargestellt, das Polypeptidketten in eine Bindung bindet, die mit der quaternären Form verwandt ist. Sauerstoffpartikel werden an das Proteinmolekül (in dieser Form Oxyhämoglobin genannt) gebunden und dann zu den Zellen transportiert. Dadurch wird der normale Ablauf von Dissimilationsprozessen gewährleistet, da die Zelle zur Energiegewinnung eingedrungene organische Substanzen oxidiert.
Rolle des Blutproteins beim Gastransport
Hämoglobin kann neben Sauerstoff auch Kohlendioxid binden. Kohlendioxid entsteht als Nebenprodukt katabolischer Zellreaktionen und muss aus den Zellen entfernt werden. Wenn die eingeatmete Luft Kohlenmonoxid enthält - Kohlenmonoxid, kann es eine starke Bindung mit Hämoglobin eingehen. In diesem Fall dringt eine farb- und geruchlose giftige Substanz beim Atmen schnell in die Körperzellen ein und verursacht eine Vergiftung. Besonders empfindlich gegenüber hohen Konzentrationen von Kohlenmonoxid sind die Strukturen des Gehirns. Es kommt zu einer Lähmung des in der Medulla oblongata befindlichen Atemzentrums, die zum Erstickungstod führt.
In unserem Artikel haben wir die Struktur, Struktur und Eigenschaften von Peptiden untersucht und auch Beispiele für globuläre Proteine gegeben, die eine Reihe wichtiger Funktionen im menschlichen Körper erfüllen.
