Der menschliche Körper enthält mehr als fünfzigtausend Proteine, die sich in Struktur, Struktur und Funktion unterscheiden. Sie bestehen aus verschiedenen Aminosäuren, die jeweils eine andere Position in der Polypeptidkette einnehmen. Bis heute gibt es keine einheitliche Klassifizierung, die die unterschiedlichen Parameter von Proteinen berücksichtigt. Einige von ihnen unterscheiden sich in der Form von Molekülen, hier werden globuläre und fibrilläre Proteine unterschieden, und wir werden heute darüber sprechen.
Globuläre Proteine
Dazu gehören solche Proteine, in deren Molekülen kugelförmige Polypeptidketten enth alten sind. Diese Proteinstruktur ist mit hydrophilen (sie haben Wasserstoffverbindungen mit Wasser) und hydrophoben (Wasser abstoßenden) Wechselwirkungen verbunden. Zu diesem Typ gehören Eczyme, Hormone, die proteinischer Natur sind, Immunglobuline, Proteine, Albumine sowie Proteine, die regulatorische und Transportfunktionen erfüllen. Dies ist die Mehrheit der menschlichen Proteine.
Prüfungen
Eximes (Enzyme)kommen in allen Zellen vor, mit ihrer Hilfe werden einige Substanzen in andere umgewandelt, da sie die Umwandlungsrate dramatisch verändern und zum Abbau, zur Sp altung und Synthese von Substanzen aus Zerfallsprodukten beitragen. Bei allen im Körper ablaufenden Reaktionen spielen sie die Rolle eines Katalysators, regulieren den Stoffwechsel. Mehr als fünftausend verschiedene Enzyme sind bekannt. Alle führen bis zu mehreren Millionen Aktionen pro Sekunde aus. Aber sie tragen zur Beschleunigung bestimmter Reaktionen bei und wirken nur auf bestimmte Stoffe. Enzyme entfernen abgestorbene Zellen, Toxine und Gifte. Sie sind Katalysatoren für alle Prozesse im Körper, und wenn sie nicht ausreichen, nimmt das Gewicht einer Person aufgrund der Ansammlung von Abfallstoffen im Körper zu.
Immunglobuline
Antikörper (Immunglobuline) sind Verbindungen von Proteinen, die als Reaktion auf die Aufnahme von Bakterien und Viren sowie Toxinen entstehen. Sie erlauben ihnen nicht, giftige Substanzen zu vermehren und zu neutralisieren. Immunglobuline erkennen und binden Fremdstoffe, zerstören sie, bilden Immunkomplexe und entfernen diese Komplexe. Außerdem schützen sie den Körper vor einer erneuten Ansteckung, da Antikörper gegen übertragene Krankheiten lange erh alten bleiben. Manchmal produziert der Körper abnorme Antikörper, die seinen eigenen Körper angreifen. Dies geschieht am häufigsten aufgrund des Vorhandenseins von Autoimmunerkrankungen. Somit erfüllen globuläre und fibrilläre Proteine wesentliche Funktionen im menschlichen Körper und erh alten dessen Normalität aufrechtVitalität.
Proteinhormone
Dazu gehören Pankreas-, Nebenschilddrüsen- und Hypophysenhormone (Insulin, Glukagon, Wachstumshormon, TSH und andere). Einige regulieren den Kohlenhydratstoffwechsel, indem sie den Blutzuckerspiegel erhöhen und senken, andere stimulieren das Zellwachstum und die Schilddrüsenaktivität und wieder andere regulieren die Geschlechtsdrüsen. Somit regulieren sie alle physiologische Funktionen. Ihre Arbeit läuft darauf hinaus, Enzymsysteme entweder zu hemmen oder zu aktivieren.
Fibrillenproteine
Fibrilläre Proteine sind solche, die eine Struktur in Form eines Fadens haben. Sie lösen sich nicht in Wasser auf und haben ein sehr großes Molekulargewicht, dessen Struktur stark regulierend ist und aufgrund von Wechselwirkungen zwischen verschiedenen Polypeptidketten zu einem stabilen Zustand gelangt. Diese Ketten liegen synchron zueinander auf der gleichen Ebene und bilden die sogenannten Fibrillen. Zu den fibrillären Proteinen gehören: Keratin (Haare und andere Hornhaut), Elastin (Gefäße und Lungen), Kollagen (Sehnen und Knorpel). Alle diese Proteine erfüllen eine strukturelle Funktion im Körper. Ebenfalls enth alten sind Myosin (Muskelkontraktion) und Fibrin (Blutgerinnung). Diese Art von Protein erfüllt unterstützende Funktionen, die dem Gewebe Festigkeit verleihen. Daher spielen alle Arten von fibrillären Proteinen eine unverzichtbare Rolle in Anatomie und Physiologie. Aus ihnen werden Schutzhüllen einer Person gebildet, sie sind auch an der Bildung von Stützelementen beteiligt, da sie Teil des Bindegewebes, des Knorpels, der Sehnen, der Knochen und der tiefen Hautschichten sind. Im Wassersie lösen sich nicht auf.
Keratine
Fibrilläre Proteine umfassen Keratine (Alpha und Beta). Alpha-Keratine sind die Hauptgruppe der fibrillären Proteine, sie bilden Hüllen, die eine Schutzfunktion erfüllen. Sie werden im Trockengewicht von Haaren, Nägeln, Federn, Wolle, Muscheln usw. angegeben. Verschiedene Proteine haben Ähnlichkeiten in der Aminosäurezusammensetzung, sie enth alten Cystein und haben Polypeptidketten, die auf die gleiche Weise angeordnet sind. Beta-Keratine enth alten Alanin und Glycin, sie sind Teil des Gewebes und der Seide. Keratine sind also „hart“und „weich“.
Während der Entstehung von Unterschieden zwischen Epithelzellen im Verlauf der Entwicklung eines Individuums werden sie keratinisiert, ihr Stoffwechsel stoppt, die Zelle stirbt und sie wird keratinisiert. Hautzellen enth alten Keratin, das zusammen mit Kollagen und Elastin eine feuchtigkeitsbeständige Schicht der Epidermis bildet, die Haut wird elastisch und strapazierfähig. Unter Reibung und Druck produzieren die Zellen in großen Mengen Keratin zu Schutzzwecken. Als Ergebnis erscheinen Hühneraugen oder Wucherungen. Abgestorbene Hautzellen beginnen sich kontinuierlich abzulösen und werden durch neue ersetzt. So spielen Beta-Keratine im Tierreich eine wichtige Rolle, da sie Hauptbestandteil von Hörnern und Schnäbeln sind. Alpha-Keratine sind charakteristisch für den menschlichen Körper, sie sind ein wesentlicher Bestandteil von Haaren, Haut und Nägeln und dringen auch in das Knochenskelett ein und bestimmen dessen Stärke.
Kollagen
FibrillenProteine, insbesondere Kollagen mit Elastin, sind Bestandteile des Bindegewebes, sie machen den Großteil von Knorpel, Gefäßwänden, Sehnen und anderem aus. Kollagen ist bei Wirbeltieren mit einem Drittel der gesamten Proteinmasse vertreten. Seine Moleküle produzieren Polymere, die als Kollagenfibrillen bezeichnet werden. Sie sind sehr stark, h alten einer großen Belastung stand und dehnen sich nicht. Kollagen besteht aus Glycin, Prolin und Alanin, es enthält kein Cystein und Tryptophan, und Tyrosin und Methionin sind hier in geringen Mengen vorhanden.
Auch Hydroxyprolin und Hydroxylysin spielen eine wichtige Rolle bei der Fibrillenbildung. Veränderungen in der Kollagenstruktur führen zur Entwicklung von Erbkrankheiten. Kollagen ist sehr stark und dehnt sich nicht aus. Jedes Gewebe hat seine eigenen Arten von Kollagen. Dieses Protein hat viele Funktionen:
- schützend, dadurch gekennzeichnet, dass es das Gewebe stärkt und es vor Verletzungen schützt;
- Unterstützung aufgrund der Bindung von Organen und der Bildung ihrer Formen;
- aufbauend, gekennzeichnet durch Regeneration auf zellulärer Ebene.
Kollagen verleihen Geweben Elastizität, verhindern die Entwicklung von Hautmelanomen und sind an der Bildung von Zellmembranen beteiligt.
Elastin
Oben haben wir untersucht, welche Proteine fibrillär sind. Dazu gehört auch Elastin, das gummiartige Eigenschaften hat. Seine Fäden, die sich im Lungengewebe, Gefäßwänden und Bändern befinden, können sich um ein Vielfaches ihrer üblichen Länge dehnen. Nachdem die Ladung stopptDurch ihren Aufprall kehren sie in ihre ursprüngliche Position zurück. Die Zusammensetzung von Elastin enthält vor allem Prolin und Lysin, Hydroxylysin ist hier nicht enth alten. Somit sind die Funktionen von fibrillären Proteinen offensichtlich. Sie spielen eine wichtige Rolle bei der Entwicklung des Körpers. Elastin sorgt für Dehnung und Kontraktion von Organen, Arterien, Sehnen, Haut und mehr. Es hilft den Organen, ihre ursprünglichen Dimensionen nach der Dehnung wiederherzustellen. Fehlt dem menschlichen Körper Elastin, dann bilden sich kardiovaskuläre Veränderungen in Form von Aneurysmen, Herzklappenfehlern etc.
Vergleich globulärer und fibrillärer Proteine
Diese beiden Proteingruppen unterscheiden sich in der Form der Moleküle. Kugelförmige Proteine haben Polypeptidketten, die sehr eng zu ovalen Strukturen verdreht sind. Fibrillenproteine haben Polypeptidketten, die parallel zueinander liegen und eine Schicht bilden. Gemäß den mechanischen Eigenschaften stauchen oder begradigen GBs nicht, während FBs im Gegenteil eine solche Fähigkeit haben. GBs lösen sich nicht in Wasser auf, FBs jedoch. Außerdem unterscheiden sich diese Proteine in ihren Funktionen. Erstere erfüllen eine dynamische Funktion, letztere eine strukturelle. Globuläre Proteine können in Form von Enzymen und Antikörpern sowie Hämoglobin, Insulin und anderen präsentiert werden. Beispiele für fibrilläre Proteine: Kollagen, Keratin, Fibroin und andere. Alle diese Arten von Proteinen sind unersetzlich, ihre unzureichende Menge im Körper führt zu schweren Störungen und Pathologien.
Daher spielen globuläre und fibrilläre Proteine eine unverzichtbare Rolle im normalen LebenWirbeltierorganismen. Sie sorgen für die Aktivität von Organen, Geweben, Haut und anderen Dingen und erfüllen viele Funktionen, die für die volle Entwicklung des Körpers notwendig sind.
