Ein komplexes Protein enthält neben der Proteinkomponente selbst eine zusätzliche Gruppe anderer Art (Prothese). Als diese Komponente fungieren Kohlenhydrate, Lipide, Metalle, Phosphorsäurereste, Nukleinsäuren. In diesem Artikel erfahren Sie, wie sich einfache Proteine von komplexen unterscheiden, in welche Arten diese Substanzen unterteilt werden und welche Eigenschaften sie haben. Der Hauptunterschied zwischen den betrachteten Stoffen ist ihre Zusammensetzung.
Komplexe Proteine: Definition
Dies sind zweikomponentige Substanzen, die aus einem einfachen Protein (Peptidketten) und einer Nicht-Protein-Substanz (prothetische Gruppe) bestehen. Bei ihrer Hydrolyse entstehen Aminosäuren, ein Nichtproteinteil und Zerfallsprodukte. Wie unterscheiden sich einfache Proteine von komplexen? Erstere bestehen nur aus Aminosäuren.
Klassifizierung und Charakterisierung komplexer Proteine
Diese Stoffe werden je nach Art der Zusatzgruppe in Typen eingeteilt. Zu komplexProteine umfassen:
- Glykoproteine sind Proteine, deren Moleküle einen Kohlenhydratrest enth alten. Unter ihnen werden Proteoglykane (Bestandteile des Interzellularraums) unterschieden, die in ihrer Struktur Mucopolysaccharide enth alten. Zu den Glykoproteinen gehören Immunglobuline.
- Lipoproteine enth alten eine Lipidkomponente. Dazu gehören Apolipoproteine, die die Funktion des Lipidtransports übernehmen.
- Metalloproteine enth alten Metallionen (Kupfer, Mangan, Eisen usw.), die durch eine Donor-Akzeptor-Wechselwirkung gebunden sind. Nicht zu dieser Gruppe gehören Hämproteine, zu denen Verbindungen des Prophyrinrings mit Eisen und Verbindungen mit ähnlicher Struktur (insbesondere Chlorophyll) gehören.
- Nukleoproteine sind Proteine, die nicht-kovalente Bindungen mit Nukleinsäuren (DNA, RNA) eingehen. Dazu gehört Chromatin, ein Bestandteil der Chromosomen.
- 5. Phosphoproteine, zu denen Casein (ein komplexes Quarkprotein) gehört, enth alten kovalent verknüpfte Phosphorsäurereste.
Chromoproteine werden durch die Farbe der Prothesenkomponente vereint. Diese Klasse umfasst Hämproteine, Chlorophylle und Flavoproteine
Eigenschaften von Glykoproteinen und Proteoglykanen
Diese Proteine sind komplexe Substanzen. Proteoglykane enth alten einen großen Anteil an Kohlenhydraten (80-85%), bei herkömmlichen Glykoproteinen liegt der Anteil bei 15-20%. Uronsäuren kommen nur im Proteoglykanmolekül vor, ihre Kohlenhydrate zeichnen sich durch eine regelmäßige Struktur mit sich wiederholenden Einheiten aus. Welche Struktur und Funktion haben komplexe Glykoproteinproteine? Ihre Kohlenhydratketten umfassen nur 15 Glieder und sind unregelmäßig. Struktur. Im Aufbau von Glykoproteinen erfolgt die Verbindung eines Kohlenhydrats mit einem Proteinbaustein meist über Aminosäurereste wie Serin oder Aspargin.
Funktionen von Glykoproteinen:
- Sie sind Teil der bakteriellen Zellwand, des Knochen- und Knorpelgewebes, umgeben Kollagen- und Elastinfasern.
- Spielen Sie eine schützende Rolle. Diese Struktur haben beispielsweise Antikörper, Interferone, Blutgerinnungsfaktoren (Prothrombin, Fibrinogen).
- Sind Rezeptoren, die mit einem Effektor interagieren - einem kleinen Nicht-Protein-Molekül. Letzteres, das sich dem Protein anschließt, führt zu einer Änderung seiner Konformation, die zu einer bestimmten intrazellulären Reaktion führt.
- Hormonfunktion ausführen. Zu den Glykoproteinen gehören gonadotrope, adrenocorticotrope und schilddrüsenstimulierende Hormone.
- Transport von Substanzen im Blut und Ionen durch die Zellmembran (Transferrin, Transcortin, Albumin, Na+, K+ -ATPase).
Glykoprotein-Enzyme umfassen Cholinesterase und Nuklease.
Mehr über Proteoglykane
Normalerweise enthält das komplexe Protein Proteoglycan in seiner Struktur große Kohlenhydratketten mit sich wiederholenden Disaccharidresten, die aus einer Art Uronsäure und einem Aminozucker bestehen. Oligo- oder Polysaccharidketten werden Glykane genannt. Erstere enth alten in der Regel 2-10 Monomereinheiten.
Je nach Struktur der Kohlenhydratketten werden verschiedene Arten von Kohlenhydratketten unterschieden, zum Beispiel sauerHeteropolysaccharide mit vielen Säuregruppen oder Glykosaminoglykane, einschließlich Aminogruppen. Letztere beinh alten:
- Hyaluronsäure, die aktiv in der Kosmetik verwendet wird.
- Heparin, das die Blutgerinnung verhindert.
- Keratansulfate sind Bestandteile von Knorpel und Hornhaut.
- Chondroitinsulfate sind Bestandteil von Knorpel und Synovialflüssigkeit.
Diese Polymere sind Bestandteile von Proteoglykanen, die den Interzellularraum ausfüllen, Wasser zurückh alten, die beweglichen Teile der Gelenke schmieren und ihre strukturellen Bestandteile sind. Die Hydrophilie (gute Wasserlöslichkeit) von Proteoglykanen ermöglicht es ihnen, im Interzellularraum eine Barriere für große Moleküle und Mikroorganismen zu bilden. Mit ihrer Hilfe entsteht eine geleeartige Matrix, in die Fasern anderer wichtiger Proteine wie Kollagen eingetaucht sind. Seine Stränge im Proteoglycan-Medium haben eine Baumform.
Eigenschaften und Arten von Lipoproteinen
Das komplexe Protein Lipoprotein hat eine wohldefinierte duale hydrophile und hydrophobe Natur. Den Kern des Moleküls (hydrophober Teil) bilden unpolare Cholesterinester und Triacylglyceride.
Draußen in der hydrophilen Zone befinden sich der Proteinanteil, Phospholipide, Cholesterin. Abhängig von ihrer Struktur gibt es verschiedene Arten von Lipoproteinproteinen.
Hauptklassen von Lipoproteinen:
- Komplexes Protein hoher Dichte (HDL, α-Lipoproteine). Bewegt Cholesterin zur Leber und zu den peripheren Geweben.
- Low Density (LDL, β-Lipoproteine). AußerCholesterin wird durch Triacylglyceride und Phospholipide transportiert.
- Sehr niedrige Dichte (VLDL, Prä-β-Lipoproteine). Führt eine ähnliche Funktion wie LDL aus.
- Chylomikronen (XM). Transportieren Fettsäuren und Cholesterin aus dem Darm nach der Nahrungsaufnahme.
Eine solche vaskuläre Pathologie wie Atherosklerose tritt als Folge eines falschen Verhältnisses verschiedener Arten von Lipoproteinen im Blut auf. Entsprechend den Eigenschaften der Zusammensetzung können mehrere Trends in der Struktur von Phospholipiden (von HDL bis Chylomikronen) identifiziert werden: eine Abnahme des Proteinanteils (von 80 auf 10%) und Phospholipide, eine Zunahme des Triacylglyceridanteils (von 20 bis 90 %).
Unter den Metalloproteinen gibt es viele wichtige Enzyme
Metalloproteine können Ionen mehrerer Metalle enth alten. Ihre Anwesenheit beeinflusst die Orientierung des Substrats im aktiven (katalytischen) Zentrum des Enzyms. Metallionen sind im aktiven Zentrum lokalisiert und spielen eine wichtige Rolle bei der katalytischen Reaktion. Oft fungiert das Ion als Elektronenakzeptor.
Beispiele für Metalle, die in der Struktur enzymatischer Metalloproteine enth alten sind:
- Kupfer ist in der Zusammensetzung der Cytochromoxidase enth alten, die zusammen mit Häm ein Ion dieses Metalls enthält. Das Enzym ist an der Bildung von ATP während des Betriebs der Atmungskette beteiligt.
- Eisen enthält Enzyme wie Ferritin, das die Funktion der Eisenablagerung in der Zelle übernimmt; Transferrin - ein Eisenträger im Blut; Katalase ist für die Wasserstoffperoxid-Neutralisationsreaktion verantwortlich.
- Zink ist eine Metalleigenschaft vonAlkoholdehydrogenase, die an der Oxidation von Ethyl- und ähnlichen Alkoholen beteiligt ist; Laktatdehydrogenase - ein Enzym im Stoffwechsel von Milchsäure; Carboanhydrase, die die Bildung von Kohlensäure aus CO2 und H2O katalysiert; alkalische Phosphatase, die die hydrolytische Sp altung von Phosphorsäureestern mit verschiedenen Verbindungen durchführt; α2-Makroglobulin ist ein Anti-Protease-Blutprotein.
- Selen ist Teil der Thyroperoxidase, die an der Bildung von Schilddrüsenhormonen beteiligt ist; Glutathionperoxidase, die eine antioxidative Funktion ausübt.
- Calcium ist charakteristisch für die Struktur von α-Amylase, einem Enzym für den hydrolytischen Abbau von Stärke.
Phosphoproteine
Was ist in den komplexen Proteinen der Phosphoproteine enth alten? Diese Kategorie ist durch das Vorhandensein einer Phosphatgruppe gekennzeichnet, die über Aminosäuren mit Hydroxyl (Tyrosin, Serin oder Threonin) mit dem Proteinteil verbunden ist. Welche Funktion hat Phosphorsäure in der Proteinstruktur? Es verändert die Struktur des Moleküls, verleiht ihm eine Ladung, erhöht die Löslichkeit, beeinflusst die Eigenschaften des Proteins. Beispiele für Phosphoproteine sind Milchkasein und Eialbumin, aber Enzyme gehören meistens zu dieser Kategorie komplexer Proteine.
Die Phosphatgruppe spielt eine wichtige funktionelle Rolle, da viele Proteine nicht dauerhaft daran gebunden sind. In der Zelle finden ständig Phosphorylierungs- und Dephosphorylierungsprozesse statt. Als Ergebnis wird die Regulierung der Arbeit von Proteinen durchgeführt. Wenn beispielsweise Histone Proteine sind, die mit Nukleinsäuren verbunden sind, passieren siein einen phosphorylierten Zustand, dann nimmt die Aktivität des Genoms (Erbgut) zu. Die Aktivität solcher Enzyme wie Glykogensynthase und Glykogenphosphorylase hängt von der Phosphorylierung ab.
Nukleoproteine
Nukleoproteine sind an Nukleinsäuren gebundene Proteine. Sie sind ein wesentlicher Bestandteil der Speicherung und Regulierung von genetischem Material, der Arbeit von Ribosomen, die die Funktion der Proteinsynthese erfüllen. Die einfachsten Lebensformen von Viren können als Ribo- und Desoxyribonukleoproteine bezeichnet werden, da sie aus genetischem Material und Proteinen bestehen.
Wie interagieren Desoxyribonukleinsäure (DNA) und Histone? Beim Chromatin werden 2 Arten von Proteinen, die mit der DNA assoziiert sind, unterschieden (Histon und Nicht-Histon). Erstere sind an der Anfangsphase der DNA-Verdichtung beteiligt. Ein Nukleinsäuremolekül wickelt sich um Proteine, um Nukleosomen zu bilden. Der resultierende Faden ähnelt Perlen, sie bilden eine Supercoil-Struktur (Chromatinfibrille) und eine Supercoil (Interphase-Chromonema). Aufgrund der Wirkung von Histonproteinen und Proteinen höherer Ebenen wird es mit einer Verkleinerung der DNA-Dimension um das Tausendfache versehen. Es reicht aus, die Größe der Chromosomen und die Länge der Nukleinsäure zu vergleichen, um die Bedeutung von Proteinen zu beurteilen (6-9 cm bzw. 10-6 µm).
Was sind Chromoproteine
Chromoproteine enth alten sehr unterschiedliche Gruppen, die nur eines gemeinsam haben - das Vorhandensein von Farbe in der prothetischen Komponente. Komplexe Proteine dieser Kategorie werden unterteilt in: Hämoproteine (enth alten Häm in der Struktur), retinale Proteine (Vitamin A), Flavoproteine (Vitamin B2),Cobamidproteine (Vitamin B12).
Hämoproteine werden nach ihren Funktionen in nicht-enzymatische (Hämoglobin- und Myoglobinprotein) und Enzyme (Cytochrome, Katalase, Peroxidase) eingeteilt.
Flavoproteine enth alten als prothetische Komponente Derivate von Vitamin B2 Flavinmononukleotid (FMN) oder Flavinadenindinukleotid (FAD). Diese Enzyme sind auch an Redoxtransformationen beteiligt. Dazu gehören Oxidoreduktasen.
Was sind Cytochrome?
Wie oben beschrieben, besteht Häm aus Porphyrin. Seine Struktur umfasst 4 Pyrrolringe und Eisen. Eine spezielle Gruppe von Häm-Enzymen - Cytochrome, die sich in der Zusammensetzung der Aminosäuren und der Anzahl der Peptidketten unterscheiden, sind darauf spezialisiert, Redoxreaktionen durchzuführen, die die Übertragung von Elektronen in der Atmungskette gewährleisten. Diese Enzyme sind an der mikrosomalen Oxidation beteiligt – den ersten Reaktionen der Biotransformation von Xenobiotika, die zu ihrer Neutralisierung und dem Austausch vieler exogener und exogener Substanzen führen, z. B. Steroide, gesättigte Fettsäuren.
Einfluss der Prothesengruppe
Die prosthetische Gruppe, die Teil komplexer Proteine ist, beeinflusst ihre Eigenschaften: ändert ihre Ladung, Löslichkeit, Thermoplastizität. Eine solche Wirkung haben beispielsweise Phosphorsäurereste oder Monosaccharide. Der in der Zusammensetzung eines komplexen Proteins enth altene Kohlenhydratteil schützt es vor Proteolyse (Zerstörung durch den Hydrolyseprozess) und beeinflusst das Eindringen von Molekülen durch die ZelleMembran, ihre Sekretion und Sortierung. Das Lipidfragment ermöglicht die Bildung von Proteinkanälen für den Transport von schwer wasserlöslichen (hydrophoben) Verbindungen.
Struktur und Funktion komplexer Proteine hängen vollständig von der prosthetischen Gruppe ab. Beispielsweise bindet eisenh altiges Häm im Hämoglobin Sauerstoff und Kohlendioxid. Durch die durch Wechselwirkung von Histonen, Protaminen mit DNA oder RNA gebildeten Nukleoproteine wird das Erbgut geschützt, kompakt gespeichert und RNA bei der Proteinsynthese gebunden. Nukleoproteine sind stabile Komplexe aus Proteinen und Nukleinsäuren.
Schlussfolgerung
Daher erfüllen komplexe Proteine eine Vielzahl von Funktionen im Körper. Daher ist die Aufnahme von Makro- und Mikronährstoffen so wichtig für die Erh altung der Gesundheit. Metalle sind Bestandteil vieler Enzyme. Wenn Sie die Biochemie, die Merkmale Ihrer Gesundheit und den ökologischen Zustand des Wohnorts kennen, können Sie Ihre eigene Ernährung anpassen. Weisen Sie zum Beispiel Gebiete zu, die durch ein Defizit an irgendeinem Element gekennzeichnet sind. Durch die zusätzliche Einführung in die Ernährung in Form von Nahrungsergänzungsmitteln können Sie den Mangel ausgleichen.
