Die Art der Amidbindung, die bei der Bildung von Peptidproteinen nach der Wechselwirkung zweier Aminosäuren auftritt, ist die Antwort auf die Frage, was eine Peptidbindung ist.
Aus einem Aminosäurepaar entsteht ein Dipeptid, also eine Kette dieser Aminosäuren plus ein Wassermolekül. Nach dem gleichen System entstehen in Ribosomen aus Aminosäuren längere Ketten, also Polypeptide und Proteine.
Ketteneigenschaften
Verschiedene Aminosäuren, die eine Art "Baustoff" für Proteine sind, haben einen Rest R.
Wie bei allen Amiden hat die Peptidbindung des C-N-Kettenproteins durch die Wechselwirkung kanonischer Strukturen zwischen dem Carbonylkohlenstoff und dem Stickstoffatom normalerweise die Doppeleigenschaft. Dies äußert sich meist in einer Reduzierung der Länge auf 1,33 Angström.
All dies führt zu folgenden Schlussfolgerungen:
- C, H, O und N - 4 verbundene Atome plus 2 a-Kohlenstoffe befinden sich auf der gleichen Ebene. R-Gruppen von Aminosäuren unda-Kohlenstoff-Wasserstoffe befinden sich bereits außerhalb dieser Zone.
- H und O in der Peptidbindung von Aminosäuren und die a-Kohlenstoffe des Aminosäurepaares sind trans-orientiert, obwohl das trans-Isomer stabiler ist. In L-Aminosäuren sind die R-Gruppen auch trans-orientiert, was in allen Peptiden und Proteinen in der Natur vorkommt.
- Rotation um die C-N-Kette ist schwierig, Rotation am C-C-Glied ist wahrscheinlicher.
Um zu verstehen, was eine Peptidbindung ist, sowie um die Peptide selbst mit Proteinen nachzuweisen und ihre Menge in einer bestimmten Lösung zu bestimmen, verwenden Sie die Biuret-Reaktion.
Anordnungen von Atomen
Die Bindung in Proteinpeptiden ist kürzer als in anderen Peptidgruppen, da sie eine partielle Doppelbindungseigenschaft hat. In Anbetracht dessen, was eine Peptidbindung ist, können wir schlussfolgern, dass ihre Mobilität gering ist.
Der elektronische Aufbau der Peptidbindung legt die solide planare Struktur einer Gruppe von Peptiden fest. Die Ebenen solcher Gruppen stehen in einem Winkel zueinander. Die Bindung zwischen dem a-Kohlenstoffatom und den a-Carboxyl- und a-Aminogruppen kann frei um ihre Achse rotieren, ist jedoch in Größe und Art der Reste begrenzt, was es der Polypeptidkette ermöglicht, sich verschieden einzustellen Einstellungen.
Peptidbindungen in Proteinen sind in der Regel in der trans-Konfiguration, das heißt, die Anordnung der a-Kohlenstoffatome befindet sich in verschiedenen Teilen der Gruppe. Das Ergebnis ist die räumlich weiter entfernte Anordnung von Seitenradikalen in Aminosäuren. Freund.
Proteinbruch
Wenn man untersucht, was eine Peptidbindung ist, wird normalerweise ihre Stärke berücksichtigt. Solche Ketten brechen unter normalen Bedingungen innerhalb der Zelle nicht von selbst. Das heißt, bei geeigneter Körpertemperatur und neutraler Umgebung.
Unter Laborbedingungen wird die Hydrolyse von Protein-Peptid-Ketten in versiegelten Ampullen untersucht, in denen sich konzentrierte Salzsäure bei einer Temperatur von über hundertfünf Grad Celsius befindet. Die vollständige Proteinhydrolyse zu freien Aminosäuren erfolgt in etwa 24 Stunden.
Auf die Frage, was eine Peptidbindung im Inneren lebender Organismen ist, dann tritt deren Bruch unter Beteiligung bestimmter proteolytischer Enzyme auf. Um Peptide und Proteine in einer Lösung zu finden sowie deren Menge herauszufinden, nutzen sie das positive Ergebnis von Substanzen, die zwei oder mehr Peptidbindungen enth alten, die Biuret-Reaktion.
Aminosäureersatz
Im abnormen Hämoglobin S wurden 2 β-Ketten mutiert, bei denen Glutamat sowie eine negativ geladene hochpolare Aminosäure an sechster Position durch ein radikalh altiges hydrophobes Valin ersetzt wurden.
Innerhalb des mutierten Hämoglobins befindet sich eine Region, die komplementär zu einer anderen Region mit denselben Molekülen ist, die die veränderte Aminosäure enthält. Letztendlich "klebten" die Hämoglobinmoleküle zusammen und bildeten lange fibrilläre Aggregate, die die roten Blutkörperchen verändern und zum Auftreten mutierter halbmondförmiger roter Blutkörperchen führen.
Innerhalb von Oxyhämoglobin S wird infolge einer Änderung der Proteinkonformation eine komplementäre Stelle maskiert. Der fehlende Zugang dazu macht es den Molekülen unmöglich, sich in diesem Oxyhämoglobin miteinander zu verbinden. Es gibt Bedingungen, die der Bildung von HbS-Aggregaten förderlich sind. Sie erhöhen die Ansammlung von Desoxyhämoglobin in den Zellen. Dazu können gehören:
- Hypoxie;
- alpine Bedingungen;
- körperliche Arbeit;
- Flugzeugflug.
Sichelzellenanämie
Da sichelförmige Erythrozyten eine geringe Permeabilität durch Gewebekapillaren haben, können sie Blutgefäße blockieren und so eine lokale Hypoxie erzeugen. Dies erhöht die Akkumulation von Desoxyhämoglobin S in den roten Blutkörperchen sowie die Geschwindigkeit, mit der S-Hämoglobin-Aggregate erscheinen, und schafft noch mehr Bedingungen für die Verformung der roten Blutkörperchen.
Die Sichelzellkrankheit ist eine homozygot rezessive Krankheit, die nur auftritt, wenn beide Elternteile ein Paar mutierter β-Ketten-Gene weitergeben. Nach der Geburt des Babys manifestiert sich die Krankheit nicht, bis große Mengen von HbF in HbS umgewandelt werden. Die Patienten zeigen klinische Symptome, die für Anämie charakteristisch sind, nämlich: Kopfschmerzen und Schwindel, Herzklopfen, Atemnot, Infektanfälligkeit und so weiter.
