Alle Proteine in unserem Körper sind aus Aminosäuren aufgebaut. Es gibt viele Proteine im Körper und es gibt nur 20 Bausteine – die Aminosäuren, aus denen sie zusammengesetzt sind – Proteine unterscheiden sich also voneinander in einer Reihe von Aminosäuren und ihrer Reihenfolge. Cystein ist eine der 20 Aminosäuren.
Cystein - was ist das?
Cystein ist eine aliphatische schwefelh altige Aminosäure. Aliphatisch - enthält nur gesättigte Bindungen. Wie jede Aminosäure enthält die Formel von Cystein eine Carboxyl- (-COOH) und Aminogruppe (-NH2) sowie ein einzigartiges Thiol (-SH). Die Thiolgruppe (ein anderer Name ist Sulfhydryl) enthält ein Schwefelatom und ein Wasserstoffatom.
Die molekulare chemische Formel von Cystein lautet C3H7NO2S. Molekulargewicht - 121.
Formel der Aminosäure Cystein
Um den Aufbau von Aminosäuren darzustellen, werden verschiedene Formeln verwendet. Nachfolgend finden Sie mehrere Möglichkeiten, die Strukturformel von Cystein zu schreiben.
Alle Aminosäuren haben Amino- und Carboxylgruppen, die an das α-Kohlenstoffatom gebunden sind, und unterscheiden sich nur in der Struktur des Rests, der an dasselbe Kohlenstoffatom gebunden ist. Unten sind zum Beispiel die Strukturformeln von Alanin, Cystein und Glycin, Serin und Cystin.
Alle Aminosäuren haben das gleiche Rückgrat und unterschiedliche Reste. Es ist die Struktur des Radikals, die der Qualifizierung von Aminosäuren zugrunde liegt und die Eigenschaften des Moleküls selbst bestimmt. In Cystein ist die Radikalformel CH2-SH. Dieser Rest gehört zur Gruppe der polaren, ungeladenen, hydrophilen Reste. Das bedeutet, dass Abschnitte des Proteins, die Cystein enth alten, Wasser hinzufügen (hydratisieren) und mit anderen Abschnitten des Proteins, die ebenfalls Aminosäuren mit hydrophilen Gruppen enth alten, über Wasserstoffbrückenbindungen interagieren können.
Cystein enthält eine einzigartige Thiolgruppe
Cystein ist eine einzigartige Aminosäure. Es ist die einzige unter den 20 natürlichen Aminosäuren, die eine Thiolgruppe (-HS) enthält. Thiolgruppen können Oxidations- und Reduktionsreaktionen eingehen. Wenn die Thiolgruppe von Cystein oxidiert wird, entsteht Cystin – eine Aminosäure, die aus zwei Cysteinresten besteht, die durch eine Disulfidbindung verbunden sind. Die Reaktion ist reversibel - die Wiederherstellung der Disulfidbindung regeneriert zwei Cysteinmoleküle. Cystindisulfidbindungen sind entscheidend für die Strukturbestimmung vieler Proteine.
Die Oxidation der Thiolgruppe von Cystein führt zur Bildung einer Disulfidbindung mit einer anderenThiol, bei weiterer Oxidation entstehen Sulfinsäure und Sulfonsäure.
Cystein hat aufgrund seiner Fähigkeit, Redoxreaktionen einzugehen, antioxidative Eigenschaften.
Cystein ist ein Bestandteil von Proteinen
Aminosäuren, aus denen Proteine bestehen, werden als proteinogen bezeichnet. Wie bereits erwähnt, gibt es 20 davon, und Cystein ist eines davon. Um die Primärstruktur eines Proteins zu bilden, werden Aminosäuren zu einer langen Kette zusammengefügt. Die Verbindung erfolgt aufgrund der Gruppen des Aminosäuregerüsts, Radikale sind daran nicht beteiligt. Die Bindung zwischen Aminosäuren wird durch die Carboxylgruppe einer Aminosäure und die Aminogruppe einer anderen Aminosäure gebildet. Eine so entstandene Bindung zwischen zwei Aminosäuren nennt man Peptidbindung.
Die Abbildung zeigt die Formel des Tripeptids Alanin Cystein Phenylalanin und das Schema seiner Bildung.
Das kleinste Peptid im Körper ist Glutathion, das aus nur zwei Aminosäuren besteht, einschließlich Cystein. Zwei miteinander verbundene Aminosäuren werden als Dipeptid bezeichnet, drei als Tripeptid. Hier ist eine weitere Formel eines Tripeptids aus Alanin, Lysin und Cystein.
Substanzen mit 10 bis 40 Aminosäuren nennt man Polypeptide. Proteine selbst enth alten mehr als 40 Aminosäurereste. Cystein ist Bestandteil vieler Peptide und Proteine, wie z. B. Insulin.
Cysteinquellen
Jeden Tag sollte eine Person 4,1 mg Cystein pro 1 kg Körpergewicht zu sich nehmen. Das heißt, im menschlichen Körper70 kg Körpergewicht sollten 287 mg dieser Aminosäure pro Tag erh alten.
Ein Teil von Cystein kann im Körper synthetisiert werden, ein Teil stammt aus der Nahrung. Das Folgende ist eine Liste von Lebensmitteln, die die maximale Menge der Aminosäure enth alten.
| Cysteingeh alt in Produkten | |
| Produkt | Cysteingeh alt pro 100 g Produkt, mg |
| Sojaprodukte | 638 |
| Rind und Lamm | 460 |
| Samen (Sonnenblume, Wassermelone, Sesam, Flachs, Kürbis) und Nüsse (Pistazie, Kiefer) | 451 |
| Hähnchenfleisch | 423 |
| Hafer und Haferkleie | 408 |
| Schweinefleisch | 388 |
| Fisch (Thunfisch, Lachs, Barsch, Makrele, Heilbutt) und Schalentiere (Muscheln, Garnelen) | 335 |
| Käse, Milchprodukte und Eier | 292 |
| Bohnen (Kichererbsen, Bohnen, Bohnen, Linsen) | 127 |
| Getreide (Buchweizen, Gerste, Reis) | 120 |
Außerdem findet sich Cystein in Paprika, Knoblauch, Zwiebeln, dunklem Blattgemüse - Rosenkohl, Brokkoli.
Nahrungsergänzungsmittel herstellen, wie L-Cystein-Hydrochlorid, N-Acetylcystein. Das zweite ist löslicher und wird vom Körper leichter aufgenommen.
In der Industrie wird L-Cystein durch Hydrolyse aus Vogelfedern, Borsten und Menschenhaaren gewonnen. Es wird ein teureres synthetisches L-Cystein hergestellt, geeignet für muslimische und jüdische Lebensmittelvorschriften (gemreligiöse Aspekte).
Cysteinsynthese im Körper
Cystein ist zusammen mit Tyrosin eine bedingt essentielle Aminosäure. Das bedeutet, dass sie im Körper synthetisiert werden können, aber nur aus essentiellen Aminosäuren: Cystein aus Methionin, Tyrosin aus Phenylalanin.
Für die Synthese von Cystein werden zwei Aminosäuren benötigt - das essentielle Methionin und das nicht essentielle Serin. Methionin ist ein Schwefelatom-Donor. Cystein wird in zwei durch Pyridoxalphosphat katalysierten Reaktionen aus Homocystein synthetisiert. Genetische Störungen sowie ein Mangel an den Vitaminen B9 (Folsäure), B6 und B12 führen Um die Verwendung des Enzyms zu stören, wird Homocystein nicht in Cystein, sondern in Homocystin umgewandelt. Diese Substanz reichert sich im Körper an und verursacht eine Krankheit, die von grauem Star, Osteoporose und geistiger Behinderung begleitet wird.
Die Synthese im Körper kann bei älteren Menschen und Säuglingen, Personen mit bestimmten Stoffwechselerkrankungen, die am Malabsorptionssyndrom leiden, mangelhaft sein.
Cystein-Synthesereaktionen
Im tierischen Körper wird Cystein direkt aus Serin synthetisiert und Methionin ist die Schwefelquelle. Methionin wird über die Zwischenprodukte S-AM und S-AG zu Homocystein umgewandelt. S-Adenosylmethionin – die aktive Form von Methionin, wird durch die Kombination von ATP und Methionin gebildet. Wirkt als Spender der Methylgruppe bei der Synthese verschiedener Verbindungen: Cystein, Adrenalin, Acetylcholin, Lecithin, Carnitin.
Als Ergebnis der Transmethylierung wird S-AM in S-Adenosylhomocystein (S-AH) umgewandelt. Zuletzt während der Hydrolysebildet Adenosin und Homocystein. Homocystein verbindet sich mit Serin unter Beteiligung des Enzyms Cystathionin-β-Synthase unter Bildung von Thioether Cystathionin. Cystathionin wird durch das Enzym Cystathionin-γ-Lyase in Cystein und α-Ketobutyrat umgewandelt.
In Pflanzen und Bakterien läuft die Synthese unterschiedlich ab. Verschiedene Substanzen, sogar Schwefelwasserstoff, können als Schwefelquelle für die Synthese von Cystein dienen.
Die biologische Rolle von Cystein
Aufgrund der Thiolgruppe (-HS) in der Cysteinformel werden in Proteinen Disulfidbrücken gebildet, sogenannte Disulfidbrücken. Disulfidbindungen sind kovalent, stark. Sie werden zwischen zwei Cysteinmolekülen im Protein gebildet. Intrakettenbrücken können sich innerhalb einer einzelnen Polypeptidkette und Zwischenkettenbrücken zwischen einzelnen Proteinketten bilden. Beispielsweise finden beide Arten von Brücken in der Struktur von Insulin statt. Diese Bindungen erh alten die Tertiär- und Quartärstruktur des Proteins.
Disulfidbindungen enth alten hauptsächlich extrazelluläre Proteine. Beispielsweise ist diese Art der Verbindung von großer Bedeutung bei der Stabilisierung der Struktur von Insulin, Immunglobulinen und Verdauungsenzymen. Proteine, die viele Disulfidbrücken enth alten, sind widerstandsfähiger gegen Hitzedenaturierung, wodurch sie ihre Aktivität unter extremeren Bedingungen aufrechterh alten können.
Eigenschaften der Cystein-Formel verleihen ihr antioxidative Eigenschaften. Cystein spielt die Rolle eines Antioxidans und tritt in Oxidations-Reduktions-Reaktionen ein. Die Thiolgruppe hat daher eine hohe Affinität zu SchwermetallenCysteinh altige Proteine binden Metalle wie Quecksilber, Blei und Cadmium. Der pK von Cystein im Protein ist so, dass er sicherstellt, dass die Aminosäure in der reaktiven Thiolatform vorliegt, d. h. Cystein spendet leicht das HS-Anion.
Cystein ist eine wichtige Schwefelquelle im Stoffwechsel.
Funktionen von Cystein
Aufgrund des Vorhandenseins einer Thiolgruppe, die leicht reagiert, ist Cystein an verschiedenen Prozessen im Körper beteiligt und erfüllt viele Funktionen.
- Besitzt antioxidative Eigenschaften.
- Beteiligt sich an der Synthese von Glutathion.
- Beteiligt sich an der Synthese von Taurin, Biotin, Coenzym A, Heparin.
- Beteiligt sich an der Bildung von Lymphozyten.
- Es ist Teil von β-Keratin, das an der Bildung von Haut-, Haar- und Schleimhautgewebe des Verdauungssystems beteiligt ist.
- Fördert die Neutralisierung einiger toxischer Substanzen.
Verwendung von Cystein
Cystein findet breite Anwendung in der medizinischen, pharmazeutischen und Lebensmittelindustrie.
Cystein wird häufig bei der Behandlung verschiedener Krankheiten eingesetzt:
- Bei Bronchitis und Emphysem, da es den Schleim verdünnt.
- Bei rheumatoider Arthritis, Venenleiden und Krebs.
- Bei Schwermetallvergiftung.
Darüber hinaus beschleunigt Cystein die Genesung nach Operationen und Verbrennungen, aktiviert Leukozyten.
Cystein beschleunigt die Fettverbrennung und den Muskelaufbau, daher wird es oft von Sportlern verwendet.
Aminosäure wird als Aromastoff verwendet. Cystein ist ein registrierter Lebensmittelzusatzstoff E920.
