Das Wort "Enzym" hat lateinische Wurzeln. Übersetzt bedeutet es „Sauerteig“. Im Englischen wird der Begriff „Enzym“verwendet, abgeleitet vom griechischen Begriff, der dasselbe bedeutet. Enzyme sind spezialisierte Proteine. Sie werden in Zellen gebildet und haben die Fähigkeit, den Ablauf biochemischer Prozesse zu beschleunigen. Mit anderen Worten wirken sie als biologische Katalysatoren. Betrachten wir weiter, was die Spezifität der Wirkung von Enzymen ausmacht. Die Arten der Spezifität werden ebenfalls im Artikel beschrieben.
Allgemeine Eigenschaften
Die Manifestation der katalytischen Aktivität einiger Enzyme ist auf das Vorhandensein einer Reihe von Nicht-Protein-Verbindungen zurückzuführen. Sie werden Cofaktoren genannt. Sie werden in 2 Gruppen eingeteilt: Metallionen und eine Reihe anorganischer Substanzen sowie Coenzyme (organische Verbindungen).
Aktivitätsmechanismus
Enzyme gehören ihrer chemischen Natur nach zur Gruppe der Proteine. Im Gegensatz zu letzteren enth alten die betrachteten Elemente jedoch ein aktives Zentrum. Es ist ein einzigartiger Komplex aus funktionellen Gruppen von Aminosäureresten. Aufgrund der Tertiär- oder Quartärstruktur des Enzyms sind sie räumlich streng orientiert. Inaktivdas Zentrum sind isolierte katalytische und Substratstellen. Letzteres bestimmt die Spezifität von Enzymen. Das Substrat ist die Substanz, auf die das Protein einwirkt. Früher wurde angenommen, dass ihre Interaktion nach dem Prinzip "der Schlüssel zum Schloss" erfolgt. Mit anderen Worten, das aktive Zentrum muss eindeutig dem Substrat entsprechen. Derzeit herrscht eine andere Hypothese vor. Es wird angenommen, dass es zunächst keine genaue Übereinstimmung gibt, aber es erscheint im Verlauf der Wechselwirkung von Substanzen. Die zweite – katalytische – Stelle beeinflusst die Spezifität der Wirkung. Mit anderen Worten, es bestimmt die Art der beschleunigten Reaktion.
Gebäude
Alle Enzyme werden in Ein- und Zweikomponenten unterteilt. Erstere haben eine ähnliche Struktur wie einfache Proteine. Sie enth alten nur Aminosäuren. Die zweite Gruppe – Proteine – umfasst Protein- und Nichtproteinteile. Das letzte ist das Coenzym, das erste ist das Apoenzym. Letztere bestimmt die Substratspezifität des Enzyms. Das heißt, es erfüllt die Funktion einer Substratstelle im aktiven Zentrum. Das Coenzym wirkt dementsprechend als katalytische Region. Es hängt mit der Besonderheit der Aktion zusammen. Vitamine, Metalle und andere niedermolekulare Verbindungen können als Coenzyme wirken.
Katalyse
Das Auftreten einer chemischen Reaktion ist mit der Kollision von Molekülen interagierender Substanzen verbunden. Ihre Bewegung im System wird durch das Vorhandensein potentieller freier Energie bestimmt. Für eine chemische Reaktion ist es notwendig, dass die Moleküle einen Übergang vollziehenZustand. Mit anderen Worten, sie müssen genug Kraft haben, um die Energiebarriere zu passieren. Es stellt die minimale Energiemenge dar, um alle Moleküle reaktiv zu machen. Alle Katalysatoren, einschließlich Enzyme, sind in der Lage, die Energiebarriere zu senken. Dies trägt zum beschleunigten Reaktionsverlauf bei.
Was ist die Spezifität von Enzymen?
Diese Fähigkeit drückt sich in der Beschleunigung nur einer bestimmten Reaktion aus. Enzyme können auf das gleiche Substrat einwirken. Jeder von ihnen wird jedoch nur eine bestimmte Reaktion beschleunigen. Die reaktive Spezifität des Enzyms lässt sich am Beispiel des Pyruvat-Dehydrogenase-Komplexes nachvollziehen. Es enthält Proteine, die PVK beeinflussen. Die wichtigsten sind: Pyruvatdehydrogenase, Pyruvatdecarboxylase, Acetyltransferase. Die Reaktion selbst wird als oxidative Decarboxylierung von PVC bezeichnet. Sein Produkt ist aktive Essigsäure.
Klassifizierung
Es gibt folgende Arten von Enzymspezifität:
- Stereochemie. Sie drückt sich in der Fähigkeit einer Substanz aus, eines der möglichen Substrat-Stereoisomere zu beeinflussen. Beispielsweise kann Fumarathydrotase auf Fumarat einwirken. Es beeinflusst jedoch nicht das cis-Isomer – Maleinsäure.
- Absolut. Die Spezifität derartiger Enzyme drückt sich in der Fähigkeit einer Substanz aus, nur auf ein bestimmtes Substrat einzuwirken. Beispielsweise reagiert Sucrase ausschließlich mit Saccharose, Arginase mit Arginin und so weiter.
- Relativ. Die Spezifität der Enzyme in diesemDer Fall drückt sich in der Fähigkeit eines Stoffes aus, eine Gruppe von Substraten zu beeinflussen, die eine gleichartige Bindung aufweisen. Beispielsweise reagiert Alpha-Amylase mit Glykogen und Stärke. Sie haben eine glykosidische Bindung. Trypsin, Pepsin, Chymotrypsin wirken auf viele Proteine der Peptidgruppe.
Temperatur
Enzyme sind unter bestimmten Bedingungen spezifisch. Für die meisten wird eine Temperatur von + 35 … + 45 Grad als optimal angesehen. Wenn eine Substanz Bedingungen mit niedrigeren Raten ausgesetzt wird, nimmt ihre Aktivität ab. Dieser Zustand wird reversible Inaktivierung genannt. Wenn die Temperatur steigt, werden seine Fähigkeiten wiederhergestellt. Es ist erwähnenswert, dass auch eine Inaktivierung auftritt, wenn t unter Bedingungen gebracht wird, bei denen t höher als die angegebenen Werte ist. In diesem Fall ist es jedoch irreversibel, da es nicht wiederhergestellt wird, wenn die Temperatur sinkt. Dies liegt an der Denaturierung des Moleküls.
Einfluss des pH-Wertes
Die Ladung des Moleküls hängt vom Säuregrad ab. Dementsprechend beeinflusst der pH-Wert die Aktivität des aktiven Zentrums und die Spezifität des Enzyms. Der optimale Säureindex ist für jede Substanz unterschiedlich. In den meisten Fällen sind es jedoch 4-7. Beispielsweise beträgt der optimale Säuregeh alt für Speichel-Alpha-Amylase 6,8. Inzwischen gibt es eine Reihe von Ausnahmen. Der optimale Säuregeh alt von Pepsin liegt beispielsweise bei 1,5–2,0, Chymotrypsin und Trypsin bei 8–9.
Konzentration
Je mehr Enzym vorhanden ist, desto schneller ist die Reaktionsgeschwindigkeit. Ähnlichauch ein Rückschluss auf die Konzentration des Substrats ist möglich. Der Sättigungsgeh alt des Ziels wird jedoch für jede Substanz theoretisch bestimmt. Damit werden alle aktiven Zentren durch das verfügbare Substrat besetzt. In diesem Fall ist die Spezifität des Enzyms maximal, unabhängig von der anschließenden Zugabe von Zielen.
Regulierungssubstanzen
Sie können in Inhibitoren und Aktivatoren unterteilt werden. Beide Kategorien werden in unspezifische und spezifische unterteilt. Die letztere Art von Aktivatoren umfasst Gallensalze (für Lipase in der Bauchspeicheldrüse), Chloridionen (für Alpha-Amylase), Salzsäure (für Pepsin). Unspezifische Aktivatoren sind Magnesiumionen, die Kinasen und Phosphatasen beeinflussen, und spezifische Inhibitoren sind endständige Peptide von Proenzymen. Letztere sind inaktive Formen von Substanzen. Sie werden durch Sp altung von terminalen Peptiden aktiviert. Ihre spezifischen Typen entsprechen jedem einzelnen Proenzym. Beispielsweise wird Trypsin in einer inaktiven Form in Form von Trypsinogen produziert. Sein aktives Zentrum ist durch ein endständiges Hexapeptid verschlossen, das ein spezifischer Inhibitor ist. Bei der Aktivierung wird es abgesp alten. Das aktive Zentrum von Trypsin wird dadurch geöffnet. Unspezifische Inhibitoren sind Salze von Schwermetallen. Zum Beispiel Kupfersulfat. Sie provozieren die Denaturierung von Verbindungen.
Hemmung
Es kann wettbewerbsfähig sein. Dieses Phänomen drückt sich im Auftreten einer strukturellen Ähnlichkeit zwischen dem Inhibitor und dem Substrat aus. Sie sindtreten Sie in einen Kampf um die Kommunikation mit dem aktiven Zentrum ein. Ist der Inhibitorgeh alt höher als der des Substrats, entsteht ein komplexer Enzyminhibitor. Wenn eine Zielsubstanz hinzugefügt wird, ändert sich das Verhältnis. Als Ergebnis wird der Inhibitor herausgedrängt. Beispielsweise fungiert Succinat als Substrat für Succinatdehydrogenase. Inhibitoren sind Oxalacetat oder Malonat. Wettbewerbseinflüsse gelten als Reaktionsprodukte. Oft ähneln sie Substraten. Beispielsweise ist das Produkt für Glucose-6-phosphat Glucose. Das Substrat wird Glucose-6-Phosphat sein. Nicht-kompetitive Hemmung impliziert keine strukturelle Ähnlichkeit zwischen Substanzen. Sowohl der Inhibitor als auch das Substrat können gleichzeitig an das Enzym binden. In diesem Fall wird eine neue Verbindung gebildet. Es ist ein Komplex-Enzym-Substrat-Inhibitor. Während der Interaktion ist das aktive Zentrum blockiert. Dies liegt an der Bindung des Inhibitors an die katalytische Stelle von AC. Ein Beispiel ist Cytochromoxidase. Sauerstoff dient diesem Enzym als Substrat. Blausäuresalze sind Inhibitoren der Cytochromoxidase.
Allosterische Regulation
In manchen Fällen gibt es neben dem aktiven Zentrum, das die Spezifität des Enzyms bestimmt, noch ein weiteres Glied. Es ist eine allosterische Komponente. Bindet der gleichnamige Aktivator daran, steigt die Effizienz des Enzyms. Reagiert ein Inhibitor mit dem allosterischen Zentrum, so nimmt die Aktivität der Substanz entsprechend ab. B. Adenylatcyclase uGuanylatcyclase sind Enzyme mit Regulation vom allosterischen Typ.
