Ein Makromolekül ist ein Molekül mit einem hohen Molekulargewicht. Seine Struktur wird in Form sich wiederholender Links dargestellt. Betrachten Sie die Eigenschaften solcher Verbindungen, ihre Bedeutung für das Leben der Lebewesen.
Eigenschaften der Zusammensetzung
Biologische Makromoleküle entstehen aus Hunderttausenden kleiner Ausgangsstoffe. Lebende Organismen sind durch drei Haupttypen von Makromolekülen gekennzeichnet: Proteine, Polysaccharide, Nukleinsäuren.
Die ursprünglichen Monomere für sie sind Monosaccharide, Nukleotide, Aminosäuren. Ein Makromolekül macht fast 90 Prozent der Zellmasse aus. Je nach Abfolge der Aminosäurereste entsteht ein spezifisches Eiweißmolekül.
Hochmolekular sind solche Substanzen, deren Molmasse größer als 103 Da ist.
Geschichte des Begriffs
Wann ist das Makromolekül erschienen? Dieses Konzept wurde 1922 vom Nobelpreisträger für Chemie Hermann Staudinger eingeführt.
Die Polymerkugel kann als verwickelter Faden gesehen werden, der durch versehentliches Abwickeln entstanden istim gesamten Spulenraum. Dieses Knäuel ändert systematisch seine Konformation, das ist die räumliche Konfiguration des Makromoleküls. Sie ähnelt der Bahn der Brownschen Bewegung.
Die Bildung eines solchen Knäuels entsteht dadurch, dass die Polymerkette ab einer bestimmten Entfernung Informationen über die Richtung "verliert". Man kann von einer Spule sprechen, wenn hochmolekulare Verbindungen viel länger sind als die Länge des Strukturfragments.
Globuläre Konfiguration
Ein Makromolekül ist eine dichte Konformation, in der man den Volumenanteil eines Polymers mit einer Einheit vergleichen kann. Der globuläre Zustand wird in jenen Fällen realisiert, wenn unter der gegenseitigen Wirkung einzelner Polymereinheiten zwischen sich und der äußeren Umgebung eine gegenseitige Anziehung auftritt.
Ein Abbild der Struktur eines Makromoleküls ist der Teil des Wassers, der als Element einer solchen Struktur eingebettet ist. Es ist die engste Hydratationsumgebung des Makromoleküls.
Charakterisierung eines Proteinmoleküls
Protein-Makromoleküle sind hydrophile Substanzen. Wenn ein trockenes Protein in Wasser gelöst wird, quillt es zunächst, dann wird ein allmählicher Übergang in Lösung beobachtet. Während des Quellens dringen Wassermoleküle in das Protein ein und binden seine Struktur mit polaren Gruppen. Dadurch wird die dichte Packung der Polypeptidkette gelockert. Ein gequollenes Proteinmolekül gilt als Rücklösung. Bei der anschließenden Absorption von Wassermolekülen wird die Trennung von Proteinmolekülen von der Gesamtmasse beobachtet undes gibt auch einen Auflösungsprozess.
Aber das Anschwellen eines Proteinmoleküls führt nicht in allen Fällen zur Auflösung. Beispielsweise bleibt Kollagen nach Aufnahme von Wassermolekülen in einem gequollenen Zustand.
Hydrattheorie
Hochmolekulare Verbindungen nach dieser Theorie adsorbieren nicht nur, sondern binden Wassermoleküle elektrostatisch mit polaren Bruchstücken von Seitenresten von negativ geladenen Aminosäuren sowie basischen Aminosäuren, die eine positive Ladung tragen.
Teilweise hydratisiertes Wasser wird durch Peptidgruppen gebunden, die mit Wassermolekülen Wasserstoffbrücken bilden.
Zum Beispiel schwellen Polypeptide mit unpolaren Seitengruppen an. Bei der Bindung an Peptidgruppen drückt es die Polypeptidketten auseinander. Das Vorhandensein von Brücken zwischen den Ketten erlaubt es den Proteinmolekülen nicht, sich vollständig zu lösen und in die Form einer Lösung überzugehen.
Die Struktur von Makromolekülen wird beim Erhitzen zerstört, was zum Bruch und zur Freisetzung von Polypeptidketten führt.
Eigenschaften von Gelatine
Die chemische Zusammensetzung von Gelatine ähnelt der von Kollagen, sie bildet mit Wasser eine viskose Flüssigkeit. Zu den charakteristischen Eigenschaften von Gelatine gehört ihre Fähigkeit zu gelieren.
Diese Arten von Molekülen werden als blutstillende und plasmaersetzende Mittel verwendet. Die Fähigkeit von Gelatine, Gele zu bilden, wird bei der Herstellung von Kapseln in der pharmazeutischen Industrie genutzt.
LöslichkeitsfunktionMakromoleküle
Diese Arten von Molekülen haben eine unterschiedliche Löslichkeit in Wasser. Sie wird durch die Aminosäurezusammensetzung bestimmt. In Gegenwart von polaren Aminosäuren in der Struktur steigt die Wasserlöslichkeit deutlich an.
Auch diese Eigenschaft wird durch die Besonderheit der Organisation des Makromoleküls beeinflusst. Globuläre Proteine haben eine höhere Löslichkeit als fibrilläre Makromoleküle. In zahlreichen Experimenten wurde die Abhängigkeit der Auflösung von den Eigenschaften des verwendeten Lösungsmittels festgestellt.
Die Primärstruktur jedes Proteinmoleküls ist unterschiedlich, was dem Protein individuelle Eigenschaften verleiht. Das Vorhandensein von Quervernetzungen zwischen Polypeptidketten verringert die Löslichkeit.
Die Primärstruktur von Proteinmolekülen wird durch Peptid-(Amid-)Bindungen gebildet; wenn sie zerstört wird, tritt eine Proteindenaturierung auf.
Aussalzen
Um die Löslichkeit von Eiweißmolekülen zu erhöhen, werden Lösungen von Neutralsalzen verwendet. Beispielsweise kann auf ähnliche Weise eine selektive Präzipitation von Proteinen durchgeführt werden, deren Fraktionierung durchgeführt werden kann. Die resultierende Anzahl von Molekülen hängt von der anfänglichen Zusammensetzung der Mischung ab.
Die Besonderheit von Proteinen, die durch Aussalzen gewonnen werden, ist die Erh altung biologischer Eigenschaften nach vollständiger Entsalzung.
Die Essenz des Prozesses ist die Entfernung des Salzes der hydratisierten Proteinhülle durch Anionen und Kationen, die die Stabilität des Makromoleküls gewährleisten. Bei der Verwendung von Sulfaten wird die maximale Anzahl an Proteinmolekülen ausgesalzen. Dieses Verfahren wird verwendet, um Protein-Makromoleküle zu reinigen und zu trennen, da sie im Wesentlichen sindunterscheiden sich in der Größe der Ladung, den Parametern der Hydrathülle. Jedes Protein hat seine eigene Aussalzzone, d.h. Sie müssen dafür Salz einer bestimmten Konzentration auswählen.
Aminosäuren
Derzeit sind etwa zweihundert Aminosäuren bekannt, die Teil von Proteinmolekülen sind. Je nach Struktur werden sie in zwei Gruppen eingeteilt:
- proteinogene, die Teil von Makromolekülen sind;
- nicht proteinogen, nicht aktiv an der Bildung von Proteinen beteiligt.
Wissenschaftlern ist es gelungen, die Abfolge von Aminosäuren in vielen Eiweißmolekülen tierischen und pflanzlichen Ursprungs zu entschlüsseln. Unter den Aminosäuren, die häufig in der Zusammensetzung von Proteinmolekülen vorkommen, sind Serin, Glycin, Leucin und Alanin zu nennen. Jedes natürliche Biopolymer hat seine eigene Aminosäurezusammensetzung. Beispielsweise enth alten Protamine etwa 85 Prozent Arginin, aber keine sauren, zyklischen Aminosäuren. Fibroin ist ein Eiweißmolekül der Naturseide, das etwa die Hälfte des Glycins enthält. Kollagen enthält so seltene Aminosäuren wie Hydroxyprolin, Hydroxylysin, die in anderen Proteinmakromolekülen fehlen.
Die Aminosäurezusammensetzung wird nicht nur durch die Eigenschaften von Aminosäuren bestimmt, sondern auch durch die Funktionen und den Zweck von Proteinmakromolekülen. Ihre Reihenfolge wird durch den genetischen Code bestimmt.
Ebenen der strukturellen Organisation von Biopolymeren
Es gibt vier Ebenen: primär, sekundär, tertiär und auch quartär. Jede Struktures gibt Unterscheidungsmerkmale.
Die Primärstruktur von Proteinmolekülen ist eine lineare Polypeptidkette aus Aminosäureresten, die durch Peptidbindungen verbunden sind.
Diese Struktur ist die stabilste, da sie kovalente Peptidbindungen zwischen der Carboxylgruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe eines anderen Moleküls enthält.
Die Sekundärstruktur beinh altet die Stapelung der Polypeptidkette mit Hilfe von Wasserstoffbrückenbindungen in einer helikalen Form.
Der Tertiärtyp des Biopolymers wird durch die räumliche Packung des Polypeptids erh alten. Sie unterteilen spiralförmige und schichtweise gef altete Formen von Tertiärstrukturen.
Globuläre Proteine haben eine elliptische Form, während fibrilläre Moleküle eine längliche Form haben.
Wenn ein Makromolekül nur eine Polypeptidkette enthält, hat das Protein nur eine Tertiärstruktur. Zum Beispiel ist es ein Muskelgewebeprotein (Myoglobin), das für die Sauerstoffbindung notwendig ist. Einige Biopolymere sind aus mehreren Polypeptidketten aufgebaut, von denen jede eine Tertiärstruktur hat. In diesem Fall hat das Makromolekül eine Quartärstruktur, bestehend aus mehreren Kügelchen, die zu einer großen Struktur kombiniert sind. Hämoglobin kann als das einzige quartäre Protein angesehen werden, das etwa 8 Prozent Histidin enthält. Er ist ein aktiver intrazellulärer Puffer in Erythrozyten, der die Aufrechterh altung eines stabilen Blut-pH-Werts ermöglicht.
Nukleinsäuren
Sie sind makromolekulare Verbindungen, die aus Fragmenten gebildet werdenNukleotide. RNA und DNA kommen in allen lebenden Zellen vor, sie übernehmen die Funktion der Speicherung, Übertragung und auch Umsetzung von Erbinformationen. Nukleotide wirken als Monomere. Jeder von ihnen enthält einen Rest einer stickstoffh altigen Base, ein Kohlenhydrat und auch Phosphorsäure. Studien haben gezeigt, dass das Prinzip der Komplementarität (Komplementarität) in der DNA verschiedener lebender Organismen beobachtet wird. Nukleinsäuren sind wasserlöslich, aber unlöslich in organischen Lösungsmitteln. Diese Biopolymere werden durch steigende Temperatur, UV-Strahlung zerstört.
Statt einer Schlussfolgerung
Neben verschiedenen Proteinen und Nukleinsäuren sind Kohlenhydrate Makromoleküle. Polysaccharide in ihrer Zusammensetzung haben Hunderte von Monomeren, die einen angenehmen süßlichen Geschmack haben. Beispiele für die hierarchische Struktur von Makromolekülen sind riesige Proteinmoleküle und Nukleinsäuren mit komplexen Untereinheiten.
Zum Beispiel ist die räumliche Struktur eines kugelförmigen Proteinmoleküls eine Folge der hierarchischen Mehrebenenorganisation von Aminosäuren. Zwischen den einzelnen Ebenen besteht eine enge Verbindung, die Elemente einer höheren Ebene sind mit den unteren Ebenen verbunden.
Alle Biopolymere erfüllen eine wichtige ähnliche Funktion. Sie sind der Baustoff für lebende Zellen, sind für die Speicherung und Weitergabe von Erbinformationen zuständig. Jedes Lebewesen ist durch spezifische Proteine gekennzeichnet, daher stehen Biochemiker vor einer schwierigen und verantwortungsvollen Aufgabe, deren Lösung sie lebende Organismen vor dem sicheren Tod bewahren.
