Millionen von chemischen Reaktionen finden in der Zelle jedes lebenden Organismus statt. Jeder von ihnen ist von großer Bedeutung, daher ist es wichtig, die Geschwindigkeit biologischer Prozesse auf einem hohen Niveau zu h alten. Fast jede Reaktion wird durch ein eigenes Enzym katalysiert. Was sind Enzyme? Welche Rolle spielen sie im Käfig?
Enzyme. Definition
Der Begriff "Enzym" kommt vom lateinischen fermentum - Sauerteig. Sie können auch Enzyme genannt werden, vom griechischen en zyme, „in Hefe“.
Enzyme sind biologisch aktive Substanzen, daher kann jede Reaktion, die in einer Zelle stattfindet, nicht ohne ihre Beteiligung auskommen. Diese Substanzen wirken als Katalysatoren. Dementsprechend hat jedes Enzym zwei Haupteigenschaften:
1) Das Enzym beschleunigt die biochemische Reaktion, wird aber nicht verbraucht.
2) Der Wert der Gleichgewichtskonstante ändert sich nicht, sondern beschleunigt nur das Erreichen dieses Wertes.
Enzyme beschleunigen biochemische Reaktionen um das Tausendfache, in manchen Fällen um das Millionenfache. Dies bedeutet, dass in Abwesenheit eines enzymatischen Apparats alle intrazellulären Prozesse praktisch zum Erliegen kommen und die Zelle selbst absterben wird. Daher ist die Rolle von Enzymen als biologisch aktive Substanzen groß.
Die Vielf alt der Enzyme ermöglicht es Ihnen, die Regulation des Zellstoffwechsels zu diversifizieren. An jeder Reaktionskaskade sind viele Enzyme verschiedener Klassen beteiligt. Biologische Katalysatoren sind aufgrund der spezifischen Konformation des Moleküls hochselektiv. Da Enzyme in den meisten Fällen Proteinnatur sind, liegen sie in einer Tertiär- oder Quartärstruktur vor. Dies wird wiederum durch die Spezifität des Moleküls erklärt.
Funktionen von Enzymen in der Zelle
Die Hauptaufgabe eines Enzyms besteht darin, die entsprechende Reaktion zu beschleunigen. Jede Kaskade von Prozessen, von der Zersetzung von Wasserstoffperoxid bis zur Glykolyse, erfordert das Vorhandensein eines biologischen Katalysators.
Das richtige Funktionieren von Enzymen wird durch eine hohe Spezifität für ein bestimmtes Substrat erreicht. Das bedeutet, dass ein Katalysator nur eine bestimmte Reaktion beschleunigen kann und keine andere, auch keine sehr ähnliche. Nach dem Grad der Spezifität werden folgende Gruppen von Enzymen unterschieden:
1) Enzyme mit absoluter Spezifität, wenn nur eine einzige Reaktion katalysiert wird. Zum Beispiel baut Kollagenase Kollagen ab und M altase baut M altose ab.
2) Enzyme mit relativer Spezifität. Dazu gehören Substanzen, die eine bestimmte Klasse von Reaktionen katalysieren können, wie z. B. die hydrolytische Sp altung.
Die Arbeit eines Biokatalysators beginnt in dem Moment, in dem sein aktives Zentrum an das Substrat gebunden wird. Man spricht in diesem Fall von einer komplementären Interaktion wie Schloss und Schlüssel. Darunter versteht man die vollständige Übereinstimmung der Form des aktiven Zentrums mit dem Substrat, wodurch die Reaktion beschleunigt werden kann.
Der nächste Schritt ist die Reaktion selbst. Seine Geschwindigkeit erhöht sich aufgrund der Wirkung des Enzymkomplexes. Am Ende erh alten wir ein Enzym, das mit den Reaktionsprodukten assoziiert ist.
Der letzte Schritt ist die Ablösung der Reaktionsprodukte vom Enzym, wonach das aktive Zentrum für die nächste Arbeit wieder frei wird.
Schematisch kann die Arbeit des Enzyms auf jeder Stufe wie folgt geschrieben werden:
1) S + E --> SE
2) SE --> SP
3) SP --> S + P wobei S das Substrat, E das Enzym und P das Produkt ist.
Enzymklassifizierung
Im menschlichen Körper gibt es eine riesige Menge an Enzymen. Das gesamte Wissen über ihre Funktionen und Arbeit wurde systematisiert, und als Ergebnis erschien eine einzige Klassifizierung, anhand derer leicht festgestellt werden kann, wofür dieser oder jener Katalysator bestimmt ist. Hier sind die 6 Hauptklassen von Enzymen sowie Beispiele einiger Untergruppen.
Oxidoreduktasen
Enzyme dieser Klasse katalysieren Redoxreaktionen. Insgesamt gibt es 17 Untergruppen. Oxidoreduktasen haben normalerweise einen Nicht-Protein-Teil, dargestellt durch ein Vitamin oder Häm.
Unter den Oxidoreduktasen findet man häufig folgende Untergruppen:
a) Dehydrogenasen. Die Biochemie von Dehydrogenase-Enzymen besteht in der Eliminierung von Wasserstoffatomen und deren Übertragung auf ein anderes Substrat. Diese Untergruppe findet sich am häufigsten bei Atemwegsreaktionen,Photosynthese. Die Zusammensetzung von Dehydrogenasen enthält notwendigerweise ein Coenzym in Form von NAD/NADP oder Flavoproteinen FAD/FMN. Oft gibt es Metallionen. Beispiele sind Enzyme wie Cytochromreduktasen, Pyruvatdehydrogenase, Isocitratdehydrogenase und viele Leberenzyme (Lactatdehydrogenase, Glutamatdehydrogenase usw.).
b) Oxidase. Eine Reihe von Enzymen katalysieren die Anlagerung von Sauerstoff an Wasserstoff, wodurch als Reaktionsprodukte Wasser oder Wasserstoffperoxid entstehen können (H20, H2 0 2). Beispiele für Enzyme: Cytochromoxidase, Tyrosinase.
c) Peroxidasen und Katalase sind Enzyme, die den Abbau von H2O2 in Sauerstoff und Wasser katalysieren.
d) Oxygenasen. Diese Biokatalysatoren beschleunigen die Zufuhr von Sauerstoff zum Substrat. Dopaminhydroxylase ist ein Beispiel für solche Enzyme.
2. Transferasen.
Die Aufgabe der Enzyme dieser Gruppe besteht darin, Radikale von der Spendersubstanz auf die Empfängersubstanz zu übertragen.
a) Methyltransferase. DNA-Methyltransferasen sind die wichtigsten Enzyme, die den Prozess der DNA-Replikation kontrollieren. Die Nukleotidmethylierung spielt eine wichtige Rolle bei der Regulation der Nukleinsäurefunktion.
b) Acyltransferasen. Enzyme dieser Untergruppe transportieren die Acylgruppe von einem Molekül zum anderen. Beispiele für Acyltransferasen: Lecithincholesterin-Acyltransferase (überträgt eine funktionelle Gruppe von einer Fettsäure auf Cholesterin), Lysophosphatidylcholin-Acyltransferase (Acylgruppe wird auf Lysophosphatidylcholin übertragen).
c) Aminotransferasen sind Enzyme, die an der Umwandlung von Aminosäuren beteiligt sind. Beispiele für Enzyme: Alanin-Aminotransferase, die die Synthese von Alanin aus Pyruvat und Glutamat durch Aminogruppentransfer katalysiert.
d) Phosphotransferasen. Enzyme dieser Untergruppe katalysieren die Addition einer Phosphatgruppe. Ein anderer Name für Phosphotransferasen, Kinasen, ist viel gebräuchlicher. Beispiele sind Enzyme wie Hexokinasen und Aspartatkinasen, die Phosphorreste an Hexosen (meistens Glucose) bzw. an Asparaginsäure anfügen.
3. Hydrolasen sind eine Klasse von Enzymen, die die Sp altung von Bindungen in einem Molekül, gefolgt von der Zugabe von Wasser, katalysieren. Substanzen, die zu dieser Gruppe gehören, sind die Hauptenzyme der Verdauung.
a) Esterasen - brechen ätherische Bindungen. Ein Beispiel sind Lipasen, die Fette abbauen.
b) Glykosidasen. Die Biochemie von Enzymen dieser Reihe besteht in der Zerstörung glykosidischer Bindungen von Polymeren (Polysacchariden und Oligosacchariden). Beispiele: Amylase, Sucrase, M altase.
c) Peptidasen sind Enzyme, die den Abbau von Proteinen in Aminosäuren katalysieren. Peptidasen umfassen Enzyme wie Pepsine, Trypsin, Chymotrypsin, Carboxypeptidase.
d) Amidasen - sp alten Amidbindungen. Beispiele: Arginase, Urease, Glutaminase etc. Viele Amidase-Enzyme kommen im Ornithinzyklus vor.
4. Lyasen sind Enzyme mit ähnlicher Funktion wie Hydrolasen, jedoch wird während der Sp altung von Bindungen in Molekülen kein Wasser verbraucht. Enzyme dieser Klasse enth alten immer einen Nicht-Eiweißanteil, beispielsweise in Form von Vitamin B1 oder B6.
a) Decarboxylasen. Diese Enzyme wirken auf die C-C-Bindung. Beispiele sinddienen als Glutamat-Decarboxylase oder Pyruvat-Decarboxylase.
b) Hydratasen und Dehydratasen sind Enzyme, die die Reaktion der Sp altung von C-O-Bindungen katalysieren.
c) Amidin-Lyasen - zerstören C-N-Bindungen. Beispiel: Arginin-Succinat-Lyase.
d) P-O-Lyase. Solche Enzyme sp alten in der Regel die Phosphatgruppe von der Substratsubstanz ab. Beispiel: Adenylatcyclase.
Die Biochemie von Enzymen basiert auf ihrer Struktur
Die Fähigkeiten jedes Enzyms werden durch seine individuelle, einzigartige Struktur bestimmt. Ein Enzym ist in erster Linie ein Protein, und seine Struktur und sein F altungsgrad bestimmen maßgeblich seine Funktion.
Jeder Biokatalysator zeichnet sich durch das Vorhandensein eines aktiven Zentrums aus, das wiederum in mehrere unabhängige Funktionsbereiche unterteilt ist:
1) Das katalytische Zentrum ist eine spezielle Region des Proteins, durch die das Enzym an das Substrat gebunden wird. Je nach Konformation des Proteinmoleküls kann das katalytische Zentrum unterschiedliche Formen annehmen, die wie das Schloss zum Schlüssel zum Substrat passen müssen. Eine solch komplexe Struktur erklärt, warum sich das enzymatische Protein in einem tertiären oder quaternären Zustand befindet.
2) Adsorptionszentrum - fungiert als "H alter". Hier besteht zunächst einmal eine Verbindung zwischen dem Enzymmolekül und dem Substratmolekül. Die vom Adsorptionszentrum gebildeten Bindungen sind jedoch sehr schwach, was bedeutet, dass die katalytische Reaktion in diesem Stadium reversibel ist.
3) Allosterische Zentren können lokalisiert werden alsim aktiven Zentrum und über die gesamte Oberfläche des Enzyms als Ganzes. Ihre Funktion besteht darin, die Funktion des Enzyms zu regulieren. Die Regulation erfolgt mit Hilfe von Inhibitormolekülen und Aktivatormolekülen.
Aktivatorproteine, die an das Enzymmolekül binden, beschleunigen dessen Arbeit. Im Gegensatz dazu hemmen Inhibitoren die katalytische Aktivität, und dies kann auf zwei Arten geschehen: Entweder bindet das Molekül an die allosterische Stelle im Bereich des aktiven Zentrums des Enzyms (kompetitive Hemmung) oder es bindet an eine andere Region des Proteins (nichtkompetitive Hemmung). Die kompetitive Hemmung gilt als wirksamer. Schließlich schließt dies die Stelle für die Bindung des Substrats an das Enzym, und dieser Vorgang ist nur bei nahezu vollständiger Übereinstimmung der Form des Inhibitormoleküls und des aktiven Zentrums möglich.
Ein Enzym besteht oft nicht nur aus Aminosäuren, sondern auch aus anderen organischen und anorganischen Stoffen. Dementsprechend wird das Apoenzym isoliert - der Proteinteil, das Coenzym - der organische Teil und der Cofaktor - der anorganische Teil. Das Coenzym kann durch Kohlenhydrate, Fette, Nukleinsäuren, Vitamine dargestellt werden. Der Cofaktor wiederum besteht meistens aus Hilfsmetallionen. Die Aktivität von Enzymen wird durch ihre Struktur bestimmt: Zusätzliche Substanzen, aus denen die Zusammensetzung besteht, verändern die katalytischen Eigenschaften. Verschiedene Arten von Enzymen sind das Ergebnis einer Kombination aller oben genannten Komplexbildungsfaktoren.
Regulation von Enzymen
Enzyme als biologisch aktive Substanzen sind für den Körper nicht immer notwendig. Die Biochemie von Enzymen ist so beschaffen, dass sie bei übermäßiger Katalyse eine lebende Zelle schädigen können. Um die schädlichen Auswirkungen von Enzymen auf den Körper zu verhindern, ist es notwendig, ihre Arbeit irgendwie zu regulieren.
T. Da Enzyme von Proteinnatur sind, werden sie bei hohen Temperaturen leicht zerstört. Der Denaturierungsprozess ist reversibel, kann aber die Funktion von Substanzen erheblich beeinträchtigen.
pH spielt auch eine große Rolle bei der Regulierung. Die höchste Aktivität von Enzymen wird in der Regel bei neutralen pH-Werten (7,0-7,2) beobachtet. Es gibt auch Enzyme, die nur im sauren oder nur im basischen Milieu arbeiten. In Zelllysosomen wird also ein niedriger pH-Wert aufrechterh alten, bei dem die Aktivität hydrolytischer Enzyme maximal ist. Wenn sie versehentlich in das Zytoplasma gelangen, wo die Umgebung bereits näher an der Neutralität ist, nimmt ihre Aktivität ab. Ein solcher Schutz vor „Selbstverzehr“beruht auf den Besonderheiten der Arbeit von Hydrolasen.
Es ist erwähnenswert, wie wichtig Coenzym und Cofaktor in der Zusammensetzung von Enzymen sind. Das Vorhandensein von Vitaminen oder Metallionen beeinflusst die Funktion bestimmter spezifischer Enzyme erheblich.
Enzymnomenklatur
Alle Enzyme des Körpers werden normalerweise nach ihrer Zugehörigkeit zu einer der Klassen sowie nach dem Substrat, mit dem sie reagieren, benannt. Manchmal werden gemäß der systematischen Nomenklatur nicht ein, sondern zwei Substrate im Namen verwendet.
Beispiele für die Namen einiger Enzyme:
- Leberenzyme: Laktat-Dehydrogenase, Glutamatdehydrogenase.
- Vollständiger systematischer Name des Enzyms: Laktat-NAD+-Oxidoreduktase.
Es gibt auch Trivialnamen, die sich nicht an die Nomenklaturregeln h alten. Beispiele sind Verdauungsenzyme: Trypsin, Chymotrypsin, Pepsin.
Enzymsyntheseprozess
Die Funktionen von Enzymen werden auf genetischer Ebene bestimmt. Da ein Molekül im Großen und Ganzen ein Protein ist, wiederholt seine Synthese genau die Prozesse der Transkription und Translation.
Die Synthese von Enzymen erfolgt nach folgendem Schema. Zunächst werden Informationen über das gewünschte Enzym aus der DNA abgelesen, wodurch mRNA entsteht. Messenger-RNA kodiert für alle Aminosäuren, aus denen das Enzym besteht. Die Regulation von Enzymen kann auch auf DNA-Ebene erfolgen: Wenn das Produkt der katalysierten Reaktion ausreicht, stoppt die Gentranskription und umgekehrt, wenn ein Produkt benötigt wird, wird der Transkriptionsprozess aktiviert.
Nachdem die mRNA in das Zytoplasma der Zelle gelangt ist, beginnt der nächste Schritt - die Translation. An den Ribosomen des endoplasmatischen Retikulums wird eine Primärkette synthetisiert, die aus Aminosäuren besteht, die durch Peptidbindungen verbunden sind. Allerdings kann das Eiweißmolekül in der Primärstruktur seine enzymatischen Funktionen noch nicht erfüllen.
Die Aktivität von Enzymen hängt von der Struktur des Proteins ab. Auf demselben ER kommt es zu einer Proteinverdrillung, wodurch zunächst Sekundär- und dann Tertiärstrukturen gebildet werden. Die Synthese einiger Enzyme stoppt bereits in diesem Stadium, aber um die katalytische Aktivität zu aktivieren, ist es oft notwendigZugabe von Coenzym und Cofaktor.
In bestimmten Bereichen des endoplasmatischen Retikulums sind die organischen Bestandteile des Enzyms angelagert: Monosaccharide, Nukleinsäuren, Fette, Vitamine. Einige Enzyme können ohne die Anwesenheit eines Coenzyms nicht funktionieren.
Cofaktor spielt eine entscheidende Rolle bei der Bildung der Quartärstruktur des Proteins. Einige Funktionen von Enzymen sind nur verfügbar, wenn das Protein die Domänenorganisation erreicht. Daher ist für sie das Vorhandensein einer Quartärstruktur sehr wichtig, bei der das Bindeglied zwischen mehreren Proteinkügelchen ein Metallion ist.
Mehrere Formen von Enzymen
Es gibt Situationen, in denen es notwendig ist, mehrere Enzyme zu haben, die dieselbe Reaktion katalysieren, sich aber in einigen Parametern voneinander unterscheiden. Beispielsweise kann ein Enzym bei 20 Grad arbeiten, aber bei 0 Grad kann es seine Funktionen nicht mehr erfüllen. Was sollte ein lebender Organismus in einer solchen Situation bei niedrigen Umgebungstemperaturen tun?
Dieses Problem lässt sich leicht lösen, indem mehrere Enzyme gleichzeitig vorhanden sind, die dieselbe Reaktion katalysieren, aber unter unterschiedlichen Bedingungen arbeiten. Es gibt zwei Arten von mehreren Formen von Enzymen:
- Isoenzyme. Solche Proteine werden von unterschiedlichen Genen kodiert, bestehen aus unterschiedlichen Aminosäuren, katalysieren aber dieselbe Reaktion.
- Echte Pluralformen. Diese Proteine werden von demselben Gen transkribiert, aber Peptide werden auf den Ribosomen modifiziert. Das Ergebnis sind mehrere Formen desselben Enzyms.
BInfolgedessen wird der erste Typ multipler Formen auf genetischer Ebene gebildet, während der zweite Typ auf posttranslationaler Ebene gebildet wird.
Bedeutung von Enzymen
Der Einsatz von Enzymen in der Medizin reduziert sich auf die Freisetzung neuer Medikamente, in denen die Substanzen bereits in der richtigen Menge enth alten sind. Wissenschaftler haben noch keinen Weg gefunden, die Synthese fehlender Enzyme im Körper anzuregen, aber heute sind Medikamente weit verbreitet, die ihren Mangel vorübergehend ausgleichen können.
Verschiedene Enzyme in der Zelle katalysieren eine Vielzahl lebenserh altender Reaktionen. Einer dieser Enismen sind Vertreter der Gruppe der Nukleasen: Endonukleasen und Exonukleasen. Ihre Aufgabe ist es, einen konstanten Nukleinsäurespiegel in der Zelle aufrechtzuerh alten und beschädigte DNA und RNA zu entfernen.
Vergessen Sie nicht ein Phänomen wie die Blutgerinnung. Als wirksame Schutzmaßnahme steht dieser Prozess unter der Kontrolle einer Reihe von Enzymen. Das wichtigste ist Thrombin, das das inaktive Protein Fibrinogen in aktives Fibrin umwandelt. Seine Fäden bilden eine Art Netzwerk, das die Schadensstelle des Gefäßes verstopft und so einen übermäßigen Blutverlust verhindert.
Enzyme werden bei der Weinherstellung, beim Brauen und zur Gewinnung vieler fermentierter Milchprodukte verwendet. Hefe kann verwendet werden, um aus Glukose Alkohol herzustellen, aber ein Extrakt davon reicht für den erfolgreichen Ablauf dieses Prozesses aus.
Interessante Fakten, die Sie noch nicht kannten
- Alle Enzyme des Körpers haben eine riesige Masse - von 5000 bis1000000 Ja. Dies ist auf das Vorhandensein von Protein im Molekül zurückzuführen. Zum Vergleich: Glucose hat ein Molekulargewicht von 180 Da, Kohlendioxid nur 44 Da.
- Bis heute wurden mehr als 2000 Enzyme entdeckt, die in den Zellen verschiedener Organismen gefunden wurden. Die meisten dieser Substanzen sind jedoch noch nicht vollständig verstanden.
- Enzymaktivität wird genutzt, um wirksame Waschmittel herzustellen. Hier spielen Enzyme die gleiche Rolle wie im Körper: Sie bauen organische Stoffe ab, und diese Eigenschaft hilft im Kampf gegen Flecken. Es wird empfohlen, ein ähnliches Waschpulver bei einer Temperatur von nicht mehr als 50 Grad zu verwenden, da es sonst zu einer Denaturierung kommen kann.
- Laut Statistik leiden 20 % der Menschen auf der ganzen Welt an einem Mangel an einem der Enzyme.
- Die Eigenschaften von Enzymen sind schon sehr lange bekannt, aber erst 1897 erkannten die Menschen, dass nicht die Hefe selbst, sondern der Extrakt aus ihren Zellen verwendet werden kann, um Zucker zu Alkohol zu vergären.
