Proteine (Polypeptide, Proteine) sind makromolekulare Substanzen, zu denen Alpha-Aminosäuren gehören, die durch eine Peptidbindung verbunden sind. Die Zusammensetzung von Proteinen in lebenden Organismen wird durch den genetischen Code bestimmt. In der Regel verwendet die Synthese einen Satz von 20 Standard-Aminosäuren.
Proteinklassifizierung
Die Trennung von Proteinen erfolgt nach verschiedenen Kriterien:
- Die Form eines Moleküls.
- Zusammensetzung.
- Funktionen.
Nach dem letzten Kriterium werden Proteine klassifiziert:
- Zur Struktur.
- Nahrhaft und schonend.
- Transport.
- Auftragnehmer.
Strukturproteine
Dazu gehören Elastin, Kollagen, Keratin, Fibroin. Strukturelle Polypeptide sind an der Bildung von Zellmembranen beteiligt. Sie können Channels erstellen oder darin andere Funktionen ausführen.
Nährstoffspeicherproteine
Das Nährstoff-Polypeptid ist Kasein. Dadurch wird der wachsende Organismus mit Kalzium, Phosphor uAminosäuren.
Reserveproteine sind Samen von Kulturpflanzen, Eiweiß. Sie werden während der Entwicklungsphase der Embryonen verbraucht. Im menschlichen Körper werden wie bei Tieren Proteine nicht in Reserve gespeichert. Sie müssen regelmäßig mit der Nahrung aufgenommen werden, da sonst die Entwicklung einer Dystrophie wahrscheinlich ist.
Transportpolypeptide
Hämoglobin ist ein klassisches Beispiel für solche Proteine. Andere Polypeptide, die an der Bewegung von Hormonen, Lipiden und anderen Substanzen beteiligt sind, werden ebenfalls im Blut gefunden.
Zellmembranen enth alten Proteine, die Ionen, Aminosäuren, Glukose und andere Verbindungen durch die Zellmembran transportieren können.
Kontraktile Proteine
Die Funktionen dieser Polypeptide hängen mit der Arbeit der Muskelfasern zusammen. Darüber hinaus sorgen sie für die Bewegung von Zilien und Flagellen in Protozoen. Kontraktile Proteine übernehmen die Funktion des Transports von Organellen innerhalb der Zelle. Durch ihre Anwesenheit wird eine Veränderung der Zellformen sichergestellt.
Beispiele für kontraktile Proteine sind Myosin und Aktin. Es ist erwähnenswert, dass diese Polypeptide nicht nur in den Zellen von Muskelfasern vorkommen. Kontraktile Proteine erfüllen ihre Aufgaben in fast allen tierischen Geweben.
Funktionen
Ein einzelnes Polypeptid, Tropomyosin, kommt in Zellen vor. Das kontraktile Muskelprotein Myosin ist sein Polymer. Es bildet mit Aktin einen Komplex.
Kontraktile Muskelproteine lösen sich nicht in Wasser auf.
Polypeptidsyntheserate
Es wird von der Schilddrüse reguliert undSteroide. Sie dringen in die Zelle ein und binden an spezifische Rezeptoren. Der gebildete Komplex dringt in den Zellkern ein und bindet an Chromatin. Dies erhöht die Geschwindigkeit der Polypeptidsynthese auf Genebene.
Aktive Gene sorgen für eine erhöhte Synthese bestimmter RNA. Es verlässt den Zellkern, geht zu den Ribosomen und aktiviert die Synthese neuer struktureller oder kontraktiler Proteine, Enzyme oder Hormone. Das ist die anabole Wirkung der Gene.
Inzwischen ist die Proteinsynthese in Zellen ein ziemlich langsamer Prozess. Es erfordert hohe Energiekosten und Kunststoffmaterial. Dementsprechend sind Hormone nicht in der Lage, den Stoffwechsel schnell zu steuern. Ihre Hauptaufgabe besteht darin, das Wachstum, die Differenzierung und die Entwicklung von Zellen im Körper zu regulieren.
Muskelkontraktion
Es ist ein Paradebeispiel für die kontraktile Funktion von Proteinen. Im Laufe der Forschung wurde festgestellt, dass die Grundlage der Muskelkontraktion eine Änderung der physikalischen Eigenschaften des Polypeptids ist.
Die kontraktile Funktion wird durch das Actomyosin-Protein ausgeführt, das mit Adenosintriphosphorsäure interagiert. Diese Verbindung wird von einer Kontraktion der Myofibrillen begleitet. Eine solche Interaktion kann außerhalb des Körpers beobachtet werden.
Wenn zum Beispiel in Wasser eingeweichte (mazerierte) Muskelfasern ohne Erregbarkeit einer Lösung von Adenosintriphosphat ausgesetzt werden, beginnt ihre scharfe Kontraktion, ähnlich der Kontraktion lebender Muskeln. Diese Erfahrung ist von großer praktischer Bedeutung. Er beweist die Tatsache, dassMuskelkontraktion erfordert eine chemische Reaktion von kontraktilen Proteinen mit einer energiereichen Substanz.
Die Wirkung von Vitamin E
Einerseits ist es das wichtigste intrazelluläre Antioxidans. Vitamin E schützt Fette und andere leicht oxidierbare Verbindungen vor Oxidation. Gleichzeitig fungiert es als Elektronenüberträger und ist an Redoxreaktionen beteiligt, die mit der Speicherung freigesetzter Energie verbunden sind.
Vitamin-E-Mangel verursacht eine Atrophie des Muskelgewebes: Der Geh alt des kontraktilen Proteins Myosin wird stark reduziert und durch Kollagen, ein inertes Polypeptid, ersetzt.
Spezifität von Myosin
Es gilt als eines der wichtigsten kontraktilen Proteine. Es macht etwa 55 % des Gesamtgeh alts an Polypeptiden im Muskelgewebe aus.
Filamente (dicke Filamente) der Myofibrillen bestehen aus Myosin. Das Molekül enthält einen langen fibrillären Teil, der eine Doppelhelixstruktur hat, und Köpfe (kugelige Strukturen). Myosin enthält 6 Untereinheiten: 2 schwere und 4 leichte Ketten, die sich im globulären Teil befinden.
Die Hauptaufgabe der fibrillären Region ist die Fähigkeit, Bündel von Myosinfilamenten oder dicke Protofibrillen zu bilden.
Auf den Köpfen befinden sich das aktive Zentrum der ATPase und das Aktin-bindende Zentrum. Dies gewährleistet die Hydrolyse von ATP und die Bindung an Aktinfilamente.
Sorten
Subtypen von Aktin und Myosin sind:
- Dynein von Flagellen und ZilienProtozoen.
- Spectrin in Erythrozytenmembranen.
- Neurostenin der perisynaptischen Membranen.
Bakterielle Polypeptide, die für die Bewegung verschiedener Substanzen in einem Konzentrationsgradienten verantwortlich sind, können auch den Varietäten Aktin und Myosin zugeordnet werden. Dieser Vorgang wird auch als Chemotaxis bezeichnet.
Die Rolle der Adenosintriphosphorsäure
Wenn Sie Actomyosin-Filamente in eine Säurelösung geben, Kalium- und Magnesiumionen hinzufügen, können Sie sehen, dass sie verkürzt werden. In diesem Fall wird der Abbau von ATP beobachtet. Dieses Phänomen weist darauf hin, dass der Abbau von Adenosintriphosphorsäure in einem bestimmten Zusammenhang mit einer Änderung der physikalisch-chemischen Eigenschaften des kontraktilen Proteins und folglich mit der Arbeit der Muskeln steht. Dieses Phänomen wurde zuerst von Szent-Gyorgyi und Engelhardt identifiziert.
Die Synthese und der Abbau von ATP sind wesentlich für den Prozess der Umwandlung chemischer Energie in mechanische Energie. Während des Abbaus von Glykogen, begleitet von der Produktion von Milchsäure, wie bei der Dephosphorylierung von Adenosintriphosphorsäure und Kreatinphosphorsäure, ist die Beteiligung von Sauerstoff nicht erforderlich. Dies erklärt die Fähigkeit eines isolierten Muskels, unter anaeroben Bedingungen zu funktionieren.
Milchsäure und Produkte, die während des Abbaus von Adenosintriphosphorsäure und Kreatinphosphorsäure gebildet werden, reichern sich in Muskelfasern an, die bei der Arbeit in einer anaeroben Umgebung ermüden. Dadurch werden die Stoffreserven erschöpft, bei deren Sp altung die notwendige Energie freigesetzt wird. Wenn ein müder Muskel in eine sauerstoffh altige Umgebung gebracht wird, wird er es tunkonsumiere es. Ein Teil der Milchsäure beginnt zu oxidieren. Dabei entstehen Wasser und Kohlendioxid. Die freigesetzte Energie wird für die Resynthese von Kreatinphosphorsäure, Adenosintriphosphorsäuren und Glykogen aus Zerfallsprodukten verwendet. Dadurch wird der Muskel wieder arbeitsfähig.
Skelettmuskel
Einzelne Eigenschaften von Polypeptiden lassen sich nur am Beispiel ihrer Funktionen erklären, also ihres Beitrags zu komplexen Vorgängen. Unter den wenigen Strukturen, für die eine Korrelation zwischen Protein und Organfunktion festgestellt wurde, verdient die Skelettmuskulatur besondere Aufmerksamkeit.
Ihre Zelle wird durch Nervenimpulse (membrangerichtete Signale) aktiviert. Molekular basiert die Kontraktion auf dem Kreislauf von Querbrücken durch periodische Wechselwirkungen zwischen Aktin, Myosin und Mg-ATP. Calciumbindende Proteine und Ca-Ionen wirken als Vermittler zwischen Effektoren und Nervensignalen.
Mediation begrenzt die Reaktionsgeschwindigkeit auf "Ein/Aus"-Impulse und verhindert spontane Kontraktionen. Gleichzeitig werden einige Schwingungen (Fluktuationen) der Schwungradmuskelfasern geflügelter Insekten nicht durch Ionen oder ähnliche niedermolekulare Verbindungen, sondern direkt durch kontraktile Proteine gesteuert. Dadurch sind sehr schnelle Kontraktionen möglich, die nach Aktivierung von alleine ablaufen.
Flüssigkristalleigenschaften von Polypeptiden
Beim Verkürzen von Muskelfaserndie Periode des von Protofibrillen gebildeten Gitters ändert sich. Wenn ein Gitter aus dünnen Filamenten in eine Struktur aus dicken Elementen eintritt, wird die tetragonale Symmetrie durch die hexagonale ersetzt. Dieses Phänomen kann als polymorpher Übergang in einem Flüssigkristallsystem betrachtet werden.
Merkmale mechanochemischer Prozesse
Sie laufen auf die Umwandlung chemischer Energie in mechanische Energie hinaus. Die ATP-ase-Aktivität der mitochondrialen Zellmembranen ähnelt der Wirkung des Iosin-Systems der Skelettmuskulatur. Gemeinsamkeiten sind auch in ihren mechanochemischen Eigenschaften festzustellen: Sie werden unter dem Einfluss von ATP reduziert.
Folglich muss ein kontraktiles Protein in den Mitochondrienmembranen vorhanden sein. Und er ist wirklich da. Es wurde festgestellt, dass kontraktile Polypeptide an der mitochondrialen Mechanochemie beteiligt sind. Es zeigte sich aber auch, dass Phosphatidylinositol (Membranlipid) ebenfalls eine bedeutende Rolle bei den Prozessen spielt.
Extra
Das Proteinmolekül Myosin trägt nicht nur zur Kontraktion verschiedener Muskeln bei, sondern kann auch an anderen intrazellulären Prozessen beteiligt sein. Hier geht es insbesondere um die Bewegung von Organellen, die Anlagerung von Aktinfilamenten an Membranen, die Bildung und Funktion des Zytoskeletts usw. Fast immer interagiert das Molekül auf die eine oder andere Weise mit Aktin, dem zweiten Schlüssel der Kontraktilität Eiweiß.
Es ist erwiesen, dass Actomyosin-Moleküle ihre Länge unter dem Einfluss chemischer Energie ändern können, die freigesetzt wird, wenn ein Phosphorsäurerest von ATP abgesp alten wird. Mit anderen Worten, dieser Prozessverursacht Muskelkontraktion.
Das ATP-System fungiert somit als eine Art Akkumulator chemischer Energie. Bei Bedarf wird es durch Actomyosin direkt in ein mechanisches umgewandelt. Gleichzeitig gibt es keine Zwischenstufe, die für die Wechselwirkungsprozesse anderer Elemente charakteristisch ist - den Übergang zur Wärmeenergie.
