Aminosäuren, deren Formeln im Chemiekurs des Gymnasiums besprochen werden, sind wichtige Substanzen für den menschlichen Körper. Proteine, bestehend aus Aminosäureresten, sind notwendig, damit ein Mensch voll funktionsfähig ist.
Definition
Aminosäuren, deren Formeln weiter unten besprochen werden, sind organische Verbindungen, deren Moleküle Amino- und Carboxylgruppen enth alten. Carboxyl besteht aus einer Carbonyl- und einer Hydroxylgruppe.
Aminosäuren kann man als Abkömmlinge von Carbonsäuren betrachten, bei denen das Wasserstoffatom durch eine Aminogruppe ersetzt ist.
Merkmale chemischer Eigenschaften
Aminosäuren, deren allgemeine Formel als CnH2nNH2COOH dargestellt werden kann, sind amphotere chemische Verbindungen.
Das Vorhandensein von zwei funktionellen Gruppen in ihren Molekülen erklärt die Möglichkeit, dass diese organischen Substanzen basische und saure Eigenschaften aufweisen.
Ihre wässrigen Lösungen haben die Eigenschaften von Pufferlösungen. Ein Zwitterion ist ein Aminosäuremolekül, bei dem die Aminogruppe NH3+ und das Carboxyl -COO- ist. Ein Molekül dieses Typs hat ein signifikantes Dipolmoment, währenddie Gesamtladung ist null. Auf solchen Molekülen sind Kristalle vieler Aminosäuren aufgebaut.
Unter den wichtigsten chemischen Eigenschaften dieser Stoffklasse lassen sich Polykondensationsprozesse unterscheiden, in deren Folge Polyamide entstehen, darunter Proteine, Peptide, Nylon.
Aminosäuren, deren allgemeine Formel CnH2nNH2COOH ist, reagieren mit Säuren, Basen, Metalloxiden, Salzen schwacher Säuren. Von besonderem Interesse sind die Wechselwirkungen von Aminosäuren mit Alkoholen im Zusammenhang mit der Veresterung.
Merkmale der Isomerie
Um die Strukturformeln von Aminosäuren aufzuschreiben, stellen wir fest, dass viele Aminosäuren, die an biochemischen Umwandlungen beteiligt sind, eine Aminogruppe in a-Position von der Carboxylgruppe enth alten. Ein solches Kohlenstoffatom ist ein chirales Zentrum, und Aminosäuren gelten als optische Isomere.
Die Strukturformel von Aminosäuren gibt eine Vorstellung von der Lage der wichtigsten funktionellen Gruppen, aus denen eine bestimmte Substanz besteht, relativ zum aktiven Kohlenstoffatom.
Natürliche Aminosäuren, die Teil von Eiweißmolekülen sind, sind Vertreter der L-Reihe.
Optische Isomere von Aminosäuren sind durch spontane langsame nicht-enzymatische Racemisierung gekennzeichnet.
Eigenschaften von a-Verbindungen
Jede Formel von Substanzen dieser Art geht davon aus, dass sich die Aminogruppe am zweiten Kohlenstoffatom befindet. 20 Aminosäuren, deren Formeln sogar in einem Schulbiologiekurs berücksichtigt werden, sind es auchgehören zu dieser Gattung. Dazu gehören beispielsweise Alanin, Asparagin, Serin, Leucin, Tyrosin, Phenylalanin, Valin. Diese Verbindungen bilden den genetischen Code des Menschen. Zusätzlich zu den Standardanschlüssen? Nicht-Standard-Aminosäuren, die ihre Derivate sind, wurden auch in Proteinmolekülen gefunden.
Klassifizierung durch Synthese
Wie lassen sich die essentiellen Aminosäuren trennen? Formeln dieser Klasse werden nach der physiologischen Grundlage in halbersetzbare, im menschlichen Körper synthetisierbare Formeln unterteilt. Gewöhnliche Verbindungen, die in lebenden Organismen synthetisiert werden, werden ebenfalls isoliert.
Unterteilung für radikale und funktionelle Gruppen
Die Aminosäureformel unterscheidet sich in der Struktur des Restes (Seitengruppe). Es gibt eine Unterteilung in unpolare Moleküle, die einen hydrophoben unpolaren Rest enth alten, sowie in geladene polare Gruppen. Aromatische Aminosäuren werden in der Biochemie als eigene Gruppe betrachtet: Histidin, Tryptophan, Tyrosin. Je nach funktionellen Gruppen werden mehrere Gruppen unterschieden. Aliphatische Verbindungen werden dargestellt durch:
- Monoaminomonocarbonsäureverbindungen, die als Glycin, Valin, Alanin, Leucin angesehen werden können;
- Oxymonocaminocarbonsäuren: Threonin, Serin;
- Monoaminocarbonsäure: Glutaminsäure, Asparaginsäure;
- schwefelh altige Verbindungen: Methionin, Cystein;
- Diaminomonocarbonsäuren: Lysin, Histidin, Arginin;
- heterozyklisch: Prolin, Histidin,Tryptophan/
Jede Aminosäureformel kann allgemein geschrieben werden, nur Radikalgruppen unterscheiden sich.
Qualitative Definition
Um geringe Mengen an Aminosäuren nachzuweisen, wird eine Ninhydrin-Reaktion durchgeführt. Beim Erhitzen von Aminosäuren mit einem Überschuss an Ninhydrin erhält man ein violettes Produkt, wenn die Säure eine freie a-Aminogruppe hat, und ein gelbes Produkt ist typisch für eine geschützte Gruppe. Dieses Verfahren hat eine hohe Empfindlichkeit und wird zum kolorimetrischen Nachweis von Aminosäuren verwendet. Auf ihrer Grundlage entstand die 1944 von Martin eingeführte Methode der Verteilungschromatographie auf Papier.
Die gleiche chemische Reaktion wird in einem automatischen Aminosäureanalysator verwendet. Das von Moore, Shpakman, Stein entwickelte Gerät basiert auf der Trennung eines Aminosäuregemisches in Säulen, die mit Ionenaustauscherharzen gefüllt sind. Von der Säule gelangt der Eluentenstrom in den Mischer, hier geht auch Ninhydrin.
Der quantitative Geh alt an Aminosäuren wird anhand der Intensität der resultierenden Farbe beurteilt. Die Messwerte werden von einem photoelektrischen Kolorimeter aufgezeichnet, von einem Schreiber aufgezeichnet.
Eine ähnliche Technologie wird derzeit in der klinischen Praxis für Blut-, Liquor- und Urintests eingesetzt. Es ermöglicht Ihnen, ein vollständiges Bild der qualitativen Zusammensetzung der in biologischen Flüssigkeiten enth altenen Aminosäuren zu erh alten und darin nicht standardmäßige stickstoffh altige Substanzen zu identifizieren.
Merkmale der Nomenklatur
Wie man richtig benenntAminosäuren? Die Formeln und Namen dieser Verbindungen sind gemäß der internationalen IUPAC-Nomenklatur angegeben. Die Position der Aminogruppe wird ausgehend vom Kohlenwasserstoff an der Carboxylgruppe an die entsprechende Carbonsäure addiert.
Zum Beispiel 2-Aminoethansäure. Neben der internationalen Nomenklatur gibt es in der Biochemie Trivialnamen. Aminoessigsäure ist also ein Glycin, das in der modernen Medizin verwendet wird.
Wenn es zwei Carboxylgruppen im Molekül gibt, wird die Endung -dionic an den Namen angehängt. Zum Beispiel 2-Aminobutandisäure.
Für alle Vertreter dieser Klasse ist eine strukturelle Isomerie charakteristisch, die auf Änderungen in der Struktur der Kohlenstoffkette sowie der Lage der Carboxyl- und Aminogruppen zurückzuführen ist. Neben Glycin (der einfachste Vertreter dieser Klasse sauerstoffh altiger organischer Substanzen)? die restlichen Verbindungen haben Spiegelantipoden (optische Isomere).
Bewerbung
Aminosäuren kommen in der Natur häufig vor, sie sind die Grundlage für den Aufbau tierischer und pflanzlicher Proteine. Diese Verbindungen werden in der Medizin bei schwerer Erschöpfung des Körpers, beispielsweise nach aufwendigen chirurgischen Eingriffen, eingesetzt. Glutaminsäure hilft bei der Bekämpfung von Nervenkrankheiten und Histidin wird zur Behandlung von Magengeschwüren eingesetzt. Bei der Synthese von Synthesefasern (Capron, Enanth) dienen Aminocapron- und Aminoenanthsäuren als Rohstoffe.
Schlussfolgerung
Aminosäuren sind organische Verbindungen, die in ihrerhaben zwei funktionelle Gruppen. Es sind die strukturellen Merkmale, die die Dualität ihrer chemischen Eigenschaften sowie die Besonderheiten ihrer Verwendung erklären. Basierend auf den Ergebnissen von Forschungsexperimenten konnte festgestellt werden, dass die Biomasse lebender Organismen, die auf unserem Planeten leben, 1,8 1012-2,4 1012 Tonnen Trockenmasse beträgt. Aminosäuren sind die Ausgangsmonomere bei der Biosynthese von Proteinmolekülen, ohne die die Existenz von Mensch und Tier nicht möglich ist.
Je nach physiologischen Eigenschaften gibt es eine Unterteilung aller Aminosäuren in essentielle Substanzen, deren Synthese im menschlichen Körper und bei Säugetieren nicht stattfindet. Um Stoffwechselstörungen zu vermeiden, ist es wichtig, Lebensmittel zu sich zu nehmen, die diese Aminosäuren enth alten.
Es sind diese Verbindungen, die eine Art "Ziegel" sind, die zum Aufbau von Biopolymer-Proteinen verwendet werden. Abhängig davon, welche Aminosäurereste in welcher Reihenfolge sie in der Proteinstruktur anordnen, hat das resultierende Protein bestimmte physikalische und chemische Eigenschaften und Anwendungen. Dank qualitativer Reaktionen auf funktionelle Gruppen bestimmen Biochemiker die Zusammensetzung von Proteinmolekülen und suchen nach neuen Wegen, um individuelle Biopolymere zu synthetisieren, die für den menschlichen Körper notwendig sind.
