Proteine sind bekanntlich die Grundlage für die Entstehung des Lebens auf unserem Planeten. Nach der Oparin-Haldane-Theorie war es der aus Peptidmolekülen bestehende Koazervattropfen, der zur Grundlage für die Geburt von Lebewesen wurde. Dies steht außer Zweifel, denn die Analyse der inneren Zusammensetzung jedes Vertreters der Biomasse zeigt, dass diese Stoffe in allem zu finden sind: Pflanzen, Tieren, Mikroorganismen, Pilzen, Viren. Darüber hinaus sind sie sehr vielfältig und makromolekularer Natur.
Diese Strukturen haben vier Namen, sie sind alle Synonyme:
- Proteine;
- Proteine;
- Polypeptide;
- Peptide.
Eiweißmoleküle
Ihre Zahl ist wirklich unberechenbar. Außerdem lassen sich alle Eiweißmoleküle in zwei große Gruppen einteilen:
- einfach - bestehen nur aus Aminosäuresequenzen, die durch Peptidbindungen verbunden sind;
- komplex - Struktur und Struktur des Proteins werden durch zusätzliche protolytische (prothetische) Gruppen, auch Cofaktoren genannt, charakterisiert.
Gleichzeitig haben komplexe Moleküle auch ihre eigene Klassifikation.
Abstufung komplexer Peptide
- Glykoproteine sind eng verwandte Verbindungen von Eiweiß und Kohlenhydraten. in die Struktur des Molekülsprosthetische Gruppen von Mucopolysacchariden sind miteinander verflochten.
- Lipoproteine sind eine komplexe Verbindung aus Protein und Lipid.
- Metalloproteine - Metallionen (Eisen, Mangan, Kupfer und andere) wirken als prosthetische Gruppe.
- Nukleoproteine - die Verbindung von Eiweiß und Nukleinsäuren (DNA, RNA).
- Phosphoproteine - die Konformation eines Proteins und eines Orthophosphorsäurerests.
- Chromoproteine - Metalloproteinen sehr ähnlich, jedoch ist das Element, das Teil der prosthetischen Gruppe ist, ein ganzfarbiger Komplex (rot - Hämoglobin, grün - Chlorophyll usw.).
Jede betrachtete Gruppe hat unterschiedliche Strukturen und Eigenschaften von Proteinen. Die Funktionen, die sie erfüllen, variieren auch je nach Art des Moleküls.
Chemische Struktur von Proteinen
Aus dieser Sicht sind Proteine eine lange, massive Kette von Aminosäureresten, die durch spezifische Bindungen, sogenannte Peptidbindungen, miteinander verbunden sind. Von den Seitenstrukturen der Säuren gehen Äste ab - Radikale. Diese Struktur des Moleküls wurde Anfang des 21. Jahrhunderts von E. Fischer entdeckt.
Später wurden Proteine, die Struktur und Funktion von Proteinen genauer untersucht. Es wurde deutlich, dass es nur 20 Aminosäuren sind, die die Struktur des Peptids bilden, aber sie können auf vielfältige Weise kombiniert werden. Daher die Vielf alt der Polypeptidstrukturen. Darüber hinaus können Proteine im Prozess des Lebens und der Erfüllung ihrer Funktionen eine Reihe chemischer Umwandlungen durchlaufen. Dadurch verändern sie die Struktur und eine völlig neueVerbindungstyp.
Um die Peptidbindung zu brechen, das heißt, um das Protein, die Struktur der Ketten, zu brechen, müssen Sie sehr harte Bedingungen wählen (Einwirkung hoher Temperaturen, Säuren oder Laugen, ein Katalysator). Dies liegt an der hohen Stärke kovalenter Bindungen im Molekül, nämlich in der Peptidgruppe.
Der Nachweis der Proteinstruktur im Labor erfolgt mit Hilfe der Biuret-Reaktion - Exposition des Polypeptids gegenüber frisch gefälltem Kupfer(II)-hydroxid. Der Komplex aus der Peptidgruppe und dem Kupferion ergibt eine leuchtend violette Farbe.
Es gibt vier Hauptstrukturorganisationen, von denen jede ihre eigenen Strukturmerkmale von Proteinen hat.
Organisationsebenen: Primärstruktur
Wie oben erwähnt, ist ein Peptid eine Sequenz von Aminosäureresten mit oder ohne Einschlüsse, Coenzyme. Der primäre Name ist also eine solche Struktur des Moleküls, die natürlich, natürlich ist, wirklich Aminosäuren sind, die durch Peptidbindungen verbunden sind, und nichts weiter. Das heißt, ein Polypeptid mit einer linearen Struktur. Gleichzeitig sind die strukturellen Merkmale von Proteinen eines solchen Plans, dass eine solche Kombination von Säuren entscheidend für die Erfüllung der Funktionen eines Proteinmoleküls ist. Aufgrund des Vorhandenseins dieser Merkmale ist es nicht nur möglich, das Peptid zu identifizieren, sondern auch die Eigenschaften und die Rolle eines völlig neuen, noch nicht entdeckten Peptids vorherzusagen. Beispiele für Peptide mit natürlicher Primärstruktur sind Insulin, Pepsin, Chymotrypsin und andere.
Sekundäre Konformation
Die Struktur und Eigenschaften von Proteinen in dieser Kategorie ändern sich etwas. Eine solche Struktur kann ursprünglich von der Natur gebildet werden oder wenn sie einer primären harten Hydrolyse, Temperatur oder anderen Bedingungen ausgesetzt wird.
Diese Konformation hat drei Varianten:
- Glatte, regelmäßige, stereoreguläre Windungen, die aus Aminosäureresten aufgebaut sind, die sich um die Hauptachse der Verbindung winden. Sie werden nur durch Wasserstoffbrückenbindungen zusammengeh alten, die zwischen dem Sauerstoff einer Peptidgruppe und dem Wasserstoff einer anderen auftreten. Darüber hinaus wird die Struktur als korrekt angesehen, da die Windungen alle 4 Glieder gleichmäßig wiederholt werden. Eine solche Struktur kann entweder linkshändig oder rechtshändig sein. Aber in den meisten bekannten Proteinen überwiegt das rechtsdrehende Isomer. Solche Konformationen werden Alpha-Strukturen genannt.
- Die Zusammensetzung und Struktur von Proteinen des folgenden Typs unterscheidet sich von dem vorherigen darin, dass Wasserstoffbrückenbindungen nicht zwischen nebeneinander stehenden Resten auf einer Seite des Moleküls gebildet werden, sondern zwischen deutlich entfernten und an einer ausreichenden Stelle große Distanz. Aus diesem Grund nimmt die gesamte Struktur die Form mehrerer wellenförmiger, serpentinenförmiger Polypeptidketten an. Es gibt eine Eigenschaft, die ein Protein aufweisen muss. Die Struktur der Aminosäuren an den Ästen sollte möglichst kurz sein, wie zum Beispiel Glycin oder Alanin. Diese Art von sekundärer Konformation wird Beta-F altblätter genannt, da sie zusammenkleben und eine gemeinsame Struktur bilden können.
- Biologie bezieht sich auf die dritte Art von Proteinstruktur alskomplexe, verstreute, ungeordnete Fragmente, die keine Stereoregularität aufweisen und in der Lage sind, die Struktur unter dem Einfluss äußerer Bedingungen zu verändern.
Es wurden keine Beispiele für natürlich vorkommende Proteine identifiziert.
Hochschulbildung
Dies ist eine ziemlich komplexe Konformation namens "Kügelchen". Was ist ein solches Protein? Seine Struktur basiert auf der Sekundärstruktur, aber neue Arten von Wechselwirkungen zwischen den Atomen der Gruppierungen werden hinzugefügt, und das gesamte Molekül scheint sich zu f alten, wodurch der Schwerpunkt auf der Tatsache liegt, dass die hydrophilen Gruppen in das Kügelchen gerichtet sind, und die hydrophoben Gruppen sind nach außen gerichtet.
Dies erklärt die Ladung des Eiweißmoleküls in kolloidalen Wasserlösungen. Welche Arten von Interaktionen gibt es?
- Wasserstoffbrücken - bleiben zwischen den gleichen Teilen wie in der Sekundärstruktur unverändert.
- Hydrophobe (hydrophile) Wechselwirkungen - treten auf, wenn ein Polypeptid in Wasser gelöst wird.
- Ionenanziehung - entsteht zwischen entgegengesetzt geladenen Gruppen von Aminosäureresten (Radikalen).
- Kovalente Wechselwirkungen - die sich zwischen bestimmten Säurestellen bilden können - Cysteinmoleküle oder besser gesagt ihre Schwänze.
Daher kann die Zusammensetzung und Struktur von Proteinen mit einer Tertiärstruktur als zu Kügelchen gef altete Polypeptidketten beschrieben werden, die ihre Konformation aufgrund verschiedener Arten chemischer Wechselwirkungen h alten und stabilisieren. Beispiele für solche Peptide:Phosphoglycerat-Kenase, tRNA, Alpha-Keratin, Seidenfibroin und andere.
Quadternäre Struktur
Dies ist eines der komplexesten Kügelchen, die Proteine bilden. Struktur und Funktion solcher Proteine sind sehr vielseitig und spezifisch.
Was ist das für eine Konformation? Dies sind mehrere (teilweise Dutzende) große und kleine Polypeptidketten, die unabhängig voneinander gebildet werden. Aber dann verdrehen und verflechten sich alle diese Peptide aufgrund der gleichen Wechselwirkungen, die wir für die Tertiärstruktur in Betracht gezogen haben. Auf diese Weise werden komplexe Konformationskügelchen erh alten, die Metallatome, Lipidgruppen und Kohlenhydratgruppen enth alten können. Beispiele für solche Proteine: DNA-Polymerase, Proteinhülle des Tabakvirus, Hämoglobin und andere.
Alle Peptidstrukturen, die wir betrachtet haben, haben ihre eigenen Identifizierungsmethoden im Labor, basierend auf modernen Möglichkeiten der Verwendung von Chromatographie, Zentrifugation, Elektronen- und Lichtmikroskopie und hoher Computertechnologie.
Ausgeführte Funktionen
Struktur und Funktion von Proteinen sind eng miteinander verknüpft. Das heißt, jedes Peptid spielt eine bestimmte Rolle, einzigartig und spezifisch. Es gibt auch diejenigen, die in der Lage sind, mehrere bedeutende Operationen gleichzeitig in einer lebenden Zelle durchzuführen. Es ist jedoch möglich, die Hauptfunktionen von Proteinmolekülen in Organismen von Lebewesen in verallgemeinerter Form auszudrücken:
- Bewegungsunterstützung. Einzellige Organismen, entweder Organellen oder einigeArten von Zellen sind in der Lage, sich zu bewegen, zusammenzuziehen und zu verschieben. Dafür sorgen Proteine, die Teil der Struktur ihres motorischen Apparats sind: Flimmerhärchen, Geißeln, Zytoplasmamembran. Wenn wir von Zellen sprechen, die sich nicht bewegen können, dann können Proteine zu ihrer Kontraktion beitragen (Muskelmyosin).
- Pflege- oder Reservefunktion. Es ist die Ansammlung von Proteinmolekülen in den Eiern, Embryonen und Samen von Pflanzen, um die fehlenden Nährstoffe weiter aufzufüllen. Bei der Sp altung ergeben Peptide Aminosäuren und biologisch aktive Substanzen, die für die normale Entwicklung lebender Organismen notwendig sind.
- Energiefunktion. Neben Kohlenhydraten können auch Proteine dem Körper Kraft geben. Beim Abbau von 1 g des Peptids werden 17,6 kJ nützliche Energie in Form von Adenosintriphosphat (ATP) freigesetzt, das für lebenswichtige Prozesse verbraucht wird.
- Signal- und Regulationsfunktion. Es besteht in der Implementierung einer sorgfältigen Kontrolle über laufende Prozesse und die Übertragung von Signalen von Zellen zu Geweben, von ihnen zu Organen, von letzteren zu Systemen und so weiter. Ein typisches Beispiel ist Insulin, das die Glukosemenge im Blut streng fixiert.
- Rezeptorfunktion. Es wird durchgeführt, indem die Konformation des Peptids auf einer Seite der Membran geändert und das andere Ende in die Umstrukturierung einbezogen wird. Gleichzeitig werden das Signal und die notwendigen Informationen übermittelt. Meistens werden solche Proteine in die zytoplasmatischen Membranen von Zellen eingebaut und üben eine strenge Kontrolle über alle Substanzen aus, die sie passieren. Auch benachrichtigenchemische und physikalische Veränderungen in der Umwelt.
- Transportfunktion von Peptiden. Sie wird von Kanalproteinen und Trägerproteinen durchgeführt. Ihre Rolle ist offensichtlich – sie transportiert die notwendigen Moleküle von Teilen mit hoher zu Orten mit niedriger Konzentration. Ein typisches Beispiel ist der Transport von Sauerstoff und Kohlendioxid durch Organe und Gewebe durch das Protein Hämoglobin. Sie transportieren auch Verbindungen mit niedrigem Molekulargewicht durch die Zellmembran ins Innere.
- Strukturfunktion. Eines der wichtigsten von denen, die Protein ausführt. Die Struktur aller Zellen, ihrer Organellen, wird genau durch Peptide bereitgestellt. Sie geben wie ein Rahmen Form und Struktur vor. Darüber hinaus unterstützen sie es und modifizieren es bei Bedarf. Daher benötigen alle lebenden Organismen für Wachstum und Entwicklung Proteine in der Nahrung. Zu diesen Peptiden gehören Elastin, Tubulin, Kollagen, Aktin, Keratin und andere.
- Katalytische Funktion. Enzyme machen es. Zahlreich und vielfältig beschleunigen sie alle chemischen und biochemischen Reaktionen im Körper. Ohne ihre Teilnahme könnte ein gewöhnlicher Apfel im Magen in nur zwei Tagen verdaut werden, mit hoher Wahrscheinlichkeit, dass er verrottet. Unter der Wirkung von Katalase, Peroxidase und anderen Enzymen dauert dieser Vorgang zwei Stunden. Im Allgemeinen ist es dieser Rolle der Proteine zu verdanken, dass der Anabolismus und der Katabolismus durchgeführt werden, dh der Kunststoff- und Energiestoffwechsel.
Schutzfunktion
Es gibt verschiedene Arten von Bedrohungen, vor denen Proteine den Körper schützen sollen.
Zuerst chemischAngriff von traumatischen Reagenzien, Gasen, Molekülen, Substanzen mit unterschiedlichem Wirkungsspektrum. Peptide können mit ihnen in chemische Wechselwirkung treten, sie in eine unschädliche Form überführen oder einfach neutralisieren.
Zweitens die physische Bedrohung durch Wunden - wenn das Protein Fibrinogen nicht rechtzeitig an der Verletzungsstelle in Fibrin umgewandelt wird, dann wird das Blut nicht gerinnen, was bedeutet, dass es nicht zu einer Blockade kommt. Dann brauchen Sie im Gegenteil das Plasminpeptid, das in der Lage ist, das Gerinnsel aufzulösen und die Durchgängigkeit des Gefäßes wiederherzustellen.
Drittens, die Bedrohung der Immunität. Die Struktur und Bedeutung von Proteinen, die die Immunabwehr bilden, sind äußerst wichtig. Antikörper, Immunglobuline, Interferone sind alle wichtige und signifikante Elemente des menschlichen Lymph- und Immunsystems. Jedes Fremdpartikel, schädliche Molekül, toter Teil der Zelle oder die gesamte Struktur wird einer sofortigen Untersuchung durch die Peptidverbindung unterzogen. Deshalb kann sich ein Mensch ohne die Hilfe von Medikamenten täglich selbst vor Infektionen und einfachen Viren schützen.
Physikalische Eigenschaften
Die Struktur eines Zellproteins ist sehr spezifisch und hängt von der ausgeübten Funktion ab. Aber die physikalischen Eigenschaften aller Peptide sind ähnlich und lassen sich auf die folgenden Eigenschaften reduzieren.
- Das Gewicht eines Moleküls beträgt bis zu 1.000.000 D alton.
- Kolloidale Systeme bilden sich in wässriger Lösung. Dort erhält die Struktur eine Ladung, die je nach Säuregeh alt der Umgebung variieren kann.
- Wenn sie rauen Bedingungen (Strahlung, Säure oder Lauge, Temperatur usw.) ausgesetzt sind, können sie sich auf andere Konformationsebenen bewegen, das heißtdenaturieren. Dieser Prozess ist in 90 % der Fälle irreversibel. Es gibt jedoch auch eine umgekehrte Verschiebung - die Renaturierung.
Dies sind die Haupteigenschaften der physikalischen Eigenschaften von Peptiden.
