Das menschliche Lymphsystem erfüllt eine Reihe wichtiger Schutzfunktionen, die die Entwicklung von pathogenen Mikroorganismen oder Viren in flüssigen Medien, Zellen und Geweben verhindern. Für die humorale Immunität sind B-Lymphozyten verantwortlich, die mit weiterer Reifung Immunglobuline (Ig) synthetisieren. Die Struktur dieser Substanzen ermöglicht es Ihnen, in den Körper eingedrungene Antigene zu finden, zu markieren und zu zerstören. Was sind die Eigenschaften von Molekülen?
Plasmazellen
Alle lymphatischen Zellen des menschlichen Körpers werden in zwei große Gruppen eingeteilt: T-Lymphozyten und B-Lymphozyten. Die ersten sind für die zelluläre Immunität verantwortlich und absorbieren Antigene im Prozess der Phagozytose. Letztere hat die Aufgabe, spezifische Antikörper zu synthetisieren - die humorale Immunität.
B-Lymphozyten werden in sekundären lymphatischen Organen (Lymphknoten, Milz) bestimmt und bilden dann eine Population von Plasmazellen, die auch Plasmazellen genannt werden. Sie wandern weiter in das rote Knochenmark, Schleimhäute und Gewebe.
Plasmozyten erreichen große Größen (bis zu 20 Mikron), färben sich basophil, d.h. mit Hilfe von Farbstoffen in violett. Im Zentrumdieser Zellen ist ein großer Zellkern mit charakteristischen Klumpen von Heterochromatin, die den Speichen eines Rades ähneln.
Das Zytoplasma färbt sich heller als der Zellkern. Es beherbergt ein leistungsfähiges Transportzentrum, bestehend aus dem endoplasmatischen Retikulum und dem Golgi-Apparat. AH ist ziemlich stark entwickelt und bildet den sogenannten Lichthof der Zelle.
Alle diese Strukturen zielen auf die Synthese von Antikörpern ab, die für die humorale Immunität verantwortlich sind. Die Struktur des Immunglobulinmoleküls hat ihre eigenen Eigenschaften, daher ist die allmähliche und qualitativ hochwertige Reifung dieser Strukturen im Syntheseprozess wichtig.
Eigentlich wurde deshalb ein so dichtes Netzwerk aus EPS und dem Golgi-Apparat entwickelt. Auch der genetische Apparat von Plasmazellen, der im Kern eingeschlossen ist, zielt hauptsächlich auf die Synthese von Antikörperproteinen ab. Reife Plasmazellen sind ein Beispiel für einen hohen Grad an Entschlossenheit, daher teilen sie sich selten.
Die Struktur von Immunglobulin-Antikörpern
Diese hoch spezialisierten Moleküle sind Glykoproteine, weil sie Protein- und Kohlenhydratanteile haben. Wir interessieren uns für das Skelett von Immunglobulinen.
Ein Molekül besteht aus 4 Peptidketten: zwei schweren (H-Ketten) und zwei leichten (L-Ketten). Sie sind über Disulfidbrücken miteinander verbunden, und als Ergebnis können wir die Form des Moleküls beobachten, die einer Schleuder ähnelt.
Die Struktur von Immunglobulinen zielt darauf ab, sich mit Antigenen unter Verwendung spezifischer Fab-Fragmente zu verbinden. An den freien Enden der „Schleuder“wird jede dieser Regionen von zwei variablen Domänen gebildet: einer aus schwerem undeine von der Lichterkette. Permanente Domänen dienen als Gerüst (jeweils 3 an schweren und eine an leichten Ketten).
Die Mobilität der variablen Enden des Immunglobulins wird durch das Vorhandensein eines Gelenkbereichs an der Stelle gewährleistet, an der eine Disulfidbindung zwischen zwei H-Ketten gebildet wird. Dies vereinfacht den Prozess der Antigen-Antikörper-Interaktion erheblich.
Das dritte Ende des Moleküls, das nicht mit Fremdmolekülen interagiert, bleibt unberücksichtigt. Sie wird als Fc-Region bezeichnet und ist für die Anheftung von Immunglobulin an die Membranen von Plasmazellen und anderen Zellen verantwortlich. Übrigens gibt es zwei Arten von leichten Ketten: Kappa (κ) und Lambda (λ). Sie sind durch Disulfidbindungen miteinander verbunden. Es gibt auch fünf Arten von schweren Ketten, nach denen verschiedene Arten von Immunglobulinen klassifiziert werden. Dies sind α-(alpha), δ-(delta), ε-(epsilon), γ-(gamma) Μ-(mu)-Ketten.
Einige Antikörper sind in der Lage, Polymerstrukturen zu bilden, die durch zusätzliche J-Peptide stabilisiert werden. So entstehen Dimere, Trimere, Tetramere oder Pentomere von Ig eines bestimmten Typs.
Eine weitere zusätzliche S-Kette ist charakteristisch für sekretorische Immunglobuline, deren Struktur und Biochemie es ihnen ermöglichen, in den Schleimhäuten des Mundes oder Darms zu funktionieren. Diese zusätzliche Kette verhindert, dass natürliche Enzyme Antikörpermoleküle abbauen.
Struktur und Klassen von Immunglobulinen
Die Vielf alt der Antikörper in unserem Körper bestimmt die Variabilität der humoralen Immunitätsfunktionen. Jede Ig-Klassehat seine eigenen charakteristischen Merkmale, anhand derer es nicht schwer ist, ihre Rolle im Immunsystem zu erraten.
Struktur und Funktion von Immunglobulinen sind direkt voneinander abhängig. Auf molekularer Ebene unterscheiden sie sich in der Aminosäuresequenz der schweren Kette, deren Typen wir bereits erwähnt haben. Daher gibt es 5 Arten von Immunglobulinen: IgG, IgA, IgE, IgM und IgD.
Eigenschaften von Immunglobulin G
IgG bildet keine Polymere und integriert sich nicht in Zellmembranen. Das Vorhandensein einer schweren Gammakette wurde in der Zusammensetzung der Moleküle festgestellt.
Eine Besonderheit dieser Klasse ist die Tatsache, dass nur diese Antikörper in der Lage sind, die Plazentaschranke zu durchdringen und die Immunabwehr des Fötus zu bilden.
IgG macht 70-80 % aller Serumantikörper aus, sodass die Moleküle leicht durch Labormethoden nachgewiesen werden können. Im Blut sind 12 g / l der durchschnittliche Geh alt dieser Klasse, und dieser Wert wird normalerweise im Alter von 12 Jahren erreicht.
Die Struktur von Immunglobulin G ermöglicht es Ihnen, die folgenden Funktionen auszuführen:
- Entgiftung.
- Opsonisierung von Antigenen.
- Komplement-vermittelte Zytolyse starten.
- Präsentation von Antigen an Killerzellen.
- Gewährleistung der Immunität des Neugeborenen.
Immunglobulin A: Eigenschaften und Funktionen
Diese Klasse von Antikörpern kommt in zwei Formen vor: Serum und sekretorische.
Im Blutserum macht IgA 10-15% aller Antikörper aus, und zwar in seiner durchschnittlichen Mengebeträgt 2,5 g/l im Alter von 10 Jahren.
Wir interessieren uns mehr für die sekretorische Form von Immunglobulin A, da etwa 60 % der Moleküle dieser Klasse von Antikörpern in den Schleimhäuten des Körpers konzentriert sind.
Die Struktur von Immunglobulin A zeichnet sich auch durch seine Variabilität aufgrund des Vorhandenseins eines J-Peptids aus, das an der Bildung von Dimeren, Trimeren oder Tetrameren beteiligt sein kann. Dadurch ist ein solcher Antikörperkomplex in der Lage, eine Vielzahl von Antigenen zu binden.
Bei der Bildung von IgA wird ein weiterer Baustein an das Molekül angehängt - das S-Protein. Seine Hauptaufgabe besteht darin, den gesamten Komplex vor der zerstörerischen Wirkung von Enzymen und anderen Zellen des menschlichen Lymphsystems zu schützen.
Immunglobulin A kommt in den Schleimhäuten des Magen-Darm-Traktes, des Urogenitalsystems und der Atemwege vor. IgA-Moleküle umhüllen antigene Partikel und verhindern so deren Anhaftung an den Wänden von Hohlorganen.
Die Funktionen dieser Klasse von Antikörpern sind wie folgt:
- Neutralisation von Antigenen.
- Die erste Barriere aller humoralen Immunitätsmoleküle.
- Antigene opsonisieren und markieren.
Immunglobulin M
Vertreter der IgM-Klasse zeichnen sich durch große Molekülgrößen aus, da ihre Komplexe Pentamere sind. Die gesamte Struktur wird von einem J-Protein unterstützt, und das Rückgrat des Moleküls sind die schweren Ketten des nu-Typs.
Die pentamere Struktur ist charakteristisch für die sekretorische Form dieses Immunglobulins, aber es gibt auch Monomere. Letztere sind an Membranen befestigtB-Lymphozyten, die den Zellen helfen, pathogene Elemente in Körperflüssigkeiten zu erkennen.
Nur 5-10% sind IgM im Blutserum, und sein Geh alt übersteigt durchschnittlich 1 g/l nicht. Antikörper dieser Klasse sind die evolutionär ältesten und werden nur von B-Lymphozyten und ihren Vorläufern synthetisiert (Plasmozyten sind dazu nicht in der Lage).
Die Zahl der Antikörper M nimmt bei Neugeborenen zu, weil. dies ist ein Faktor bei der intensiven Sekretion von IgG. Eine solche Stimulation wirkt sich positiv auf die Entwicklung der Immunität des Babys aus.
Die Struktur von Immunglobulin M erlaubt es ihm nicht, die Plazentaschranke zu überwinden, daher wird der Nachweis dieser Antikörper in fötalen Flüssigkeiten zu einem Signal für eine Verletzung von Stoffwechselmechanismen, eine Infektion oder einen Defekt in der Plazenta.
IgM-Funktionen:
- Neutralisierung.
- Opsonisierung.
- Aktivierung der komplementabhängigen Zytolyse.
- Immunbildung des Neugeborenen.
Eigenschaften von Immunglobulin D
Diese Art von Antikörpern wurde wenig untersucht, daher ist ihre Rolle im Körper nicht vollständig verstanden. IgD kommt nur in Form von Monomeren vor, im Blutserum machen diese Moleküle nicht mehr als 0,2 % aller Antikörper aus (0,03 g/l).
Die Hauptfunktion von Immunglobulin D ist die Aufnahme in die Membran von B-Lymphozyten, aber nur 15% der Gesamtpopulation dieser Zellen haben IgD. Antikörper werden unter Verwendung des Fc-Terminus des Moleküls befestigt, und schwere Ketten gehören zur Delta-Klasse.
Struktur und FunktionenImmunglobulin E
Diese Klasse macht einen kleinen Teil aller Serumantikörper aus (0,00025%). IgE, auch als Reagin bekannt, sind stark zytophil: Die Monomere dieser Immunglobuline heften sich an die Membranen von Mastzellen und Basophilen. Infolgedessen beeinflusst IgE die Produktion von Histamin, was zur Entwicklung von Entzündungsreaktionen führt.
Schwere Ketten vom Epsilon-Typ sind in der Struktur von Immunglobulin E vorhanden.
Aufgrund der geringen Menge sind diese Antikörper mit Labormethoden im Blutserum nur sehr schwer nachzuweisen. Erhöhtes IgE ist ein wichtiges diagnostisches Zeichen für allergische Reaktionen.
Schlussfolgerungen
Die Struktur von Immunglobulinen beeinflusst direkt ihre Funktionen im Körper. Die humorale Immunität spielt eine große Rolle bei der Aufrechterh altung der Homöostase, daher müssen alle Antikörper klar und reibungslos funktionieren.
Die Inh alte aller Ig-Klassen sind streng für den Menschen definiert. Alle im Labor festgestellten Veränderungen können der Grund für die Entwicklung pathologischer Prozesse sein. Das verwenden Ärzte in ihrer Praxis.
