Eine prosthetische Gruppe ist eine Nicht-Peptid-Komponente komplexer Proteine, die die Erfüllung ihrer biologischen Funktionen sicherstellt. Meistens sprechen sie über die prosthetischen Gruppen von Enzymen. Die prosthetischen Gruppen sind durch kovalente Bindungen fest mit dem Proteinteil verbunden. Sie können Substanzen anorganischer (Metallionen) und organischer (Kohlenhydrate, Vitamine) Natur sein.
Prosthetische Proteingruppen
Komplexe Proteine werden nach der Struktur der prosthetischen Gruppe klassifiziert. Folgende Klassen komplexer Proteine werden unterschieden:
- Glykoproteine: echte und Proteoglykane. Die prosthetischen Gruppen der ersteren werden durch Monosaccharide, Desoxysaccharide, Sialinsäuren und Oligosaccharide repräsentiert. Echte Glykoproteine umfassen alle Plasmaglobuline, Immunglobuline, Interferone, Fibrinogen, Hormone Corticotropin, Gonadotropin. Die prosthetische Gruppe der Proteoglykane wird durch hochmolekulare Heteropolysaccharide - Glykosaminoglykane - repräsentiert. Beispiele für Kohlenhydrate sind Hyaluronsäure, Chondroitsäure, Heparin. Der Kohlenhydratanteil ist durch die Hydroxylgruppe von Threonin, Serin oder die Aminogruppe von Lysin mit dem Protein kovalent-glykosidisch verbunden,Glutamin, Asparagin.
- Lipoproteine. Die prosthetische Gruppe sind Lipide verschiedener Zusammensetzung. Der Proteinteil kann mit dem Lipid kovalente Bindungen verbinden, dann werden unlösliche Lipoproteine gebildet, die hauptsächlich strukturelle Funktionen erfüllen; und nicht-kovalente Bindungen, dann werden lösliche Lipide gebildet, die hauptsächlich Transportfunktionen erfüllen. Proteine (Apoproteine) löslicher Lipoproteine bilden eine hydrophile Oberflächenschicht, Lipide bilden einen hydrophoben Kern, der transportierte Substanzen mit Lipidnatur enthält. Zu den löslichen Lipoproteinen zählen alle Lipoproteinkomplexe, die eher Konglomerate aus Proteinen und Lipiden unterschiedlicher Zusammensetzung sind.
- Phosphoproteine. Die prosthetische Gruppe ist Phosphorsäure. Sein Rest ist durch Esterbindungen aufgrund der Hydroxogruppen von Serin und Threonin mit dem Proteinteil verbunden. Zu den Phosphoproteinen gehören Casein, Vitellin, Ovalbumin.
- Metalloproteine. Dazu gehören mehr als hundert Enzyme. Die prosthetische Gruppe wird durch ein Ion eines oder mehrerer unterschiedlicher Metalle dargestellt. Zum Beispiel umfassen Transferrin und Ferritin Eisenionen, Alkoholdehydrogenase – Zink, Cytochromoxidase – Kupfer, Proteinasen – Magnesium- und Kaliumionen, ATPase – Natrium-, Magnesium-, Calcium- und Kaliumionen.
- Chromoproteine haben eine farbige prosthetische Gruppe. Bei Menschen und höheren Tieren sind sie hauptsächlich durch Hämoproteine und Flavoproteine vertreten. Häm ist der Nicht-Protein-Teil von Hämoproteinen. Häm ist Teil von Hämoglobin, Myoglobin, Cytochromen, Katalasen, Peroxidasen. Prosthetische Gruppe von Flavoproteinenist FAD.
6. Nukleoproteine. Die prosthetische Gruppe sind Nukleinsäuren - DNA oder RNA. Der Proteinteil von Nukleoproteinen enthält viele positiv geladene Aminosäuren - Lysin und Arginin, daher hat es basische Eigenschaften. Nukleinsäuren selbst sind sauer. Die Wechselwirkung zwischen Protein- und Nicht-Protein-Teil erfolgt also durch Ion-Ion-Wechselwirkung. Das Anbringen des Hauptproteinteils an ein eher "lockeres" saures DNA-Molekül ermöglicht es Ihnen, eine kompakte Struktur zu erh alten - Chromatin, das die Speicherung von Erbinformationen ermöglicht.
Prosthetische Gruppen von Enzymen
Etwa 60 % der bekannten Enzyme sind einfache Substanzen. Ihr aktives Zentrum wird nur aus Aminosäuren gebildet. In diesem Fall erfolgt die Enzym-Substrat-Bindung durch Säure-Base-Wechselwirkung. Damit eine Reihe von Reaktionen im Körper ablaufen, reicht ein solch einfaches Zusammenspiel nicht aus. An der Reaktion nehmen dann nicht nur das Substrat und das Enzym teil, sondern auch andere Nicht-Eiweiß-Verbindungen, die Cofaktoren genannt werden. Es gibt zwei Unterklassen von Cofaktoren: Coenzyme und prosthetische Gruppen. Erstere sind durch schwache nicht-kovalente Bindungen mit dem Proteinteil des Enzyms verbunden, wodurch sie als Träger zwischen einzelnen Enzymen fungieren können. Die prosthetischen Gruppen sind durch kovalente Bindungen fest mit dem Apoenzym verbunden und fungieren als intraenzymatischer Träger. Beispiele für die prosthetischen Gruppen einiger Enzyme sind in dargestelltTabelle.
| Tabelle. Prosthetische Gruppen, ihre Synthesequellen und entsprechende Enzyme | ||
| Prothesengruppe | Quelle der Synthese | Beispiele für Enzyme |
| FAD, FMN | Riboflavin | Aerobe und einige anaerobe Dehydrogenasen |
| Pyridoxalphosphat | Pyridoxin | Aminotransferasen, Decarboxylasen |
| Thiaminpyrophosphat | Thiamin | Decarboxylasen, Transferasen |
| Biotin | Biotin | Carboxylase |
| Edelstein | Glycin, Succinat, Ferritin | Cytochrome, Hämoglobine, Myoglobin, Katalase, Peroxidasen |
Prothetische Lipidgruppen
In diesem Fall ist die prosthetische Gruppe der Nicht-Lipid-Teil komplexer Lipide wie Phospholipide, Glykolipide, Sulfolipide.
