Röntgenbeugungsanalyse - die Untersuchung der Struktur von Substanzen

Röntgenbeugungsanalyse - die Untersuchung der Struktur von Substanzen
Röntgenbeugungsanalyse - die Untersuchung der Struktur von Substanzen
Anonim

Röntgenbeugungsanalyse ist eine Methode zur Untersuchung der strukturellen Struktur von Substanzen. Es basiert auf der Beugung eines Röntgenstrahls an speziellen dreidimensionalen Kristallgittern. Die Studie verwendet Wellen, deren Länge ungefähr 1 Å beträgt, was der Größe des Atoms entspricht. Es muss gesagt werden, dass sich die Röntgenbeugungsanalyse zusammen mit der Neutronen- und Elektronenbeugung auf Beugungsmethoden zur Bestimmung der Struktur der untersuchten Substanz bezieht.

Röntgenbeugungsanalyse
Röntgenbeugungsanalyse

Es hilft, die atomare Struktur, die Raumgruppen der Einheitszelle, ihre Größe und Form sowie die Symmetriegruppe von Kristallen zu erforschen. Unter Verwendung dieser Technik werden Metalle und ihre verschiedenen Legierungen, organische und anorganische Verbindungen, Mineralien, amorphe Materialien, Flüssigkeiten und Gase untersucht. In einigen Fällen wird eine Röntgenbeugungsanalyse von Proteinen, Nukleinsäuren und anderen Substanzen verwendet.

Diese Analyse hilft, die Atomstruktur von kristallinen Materialien zu bestimmen, die eine wohldefinierte Struktur haben und ein natürliches Beugungsgitter für Röntgenstrahlen sind. Es sollte beachtet werden, dass bei der Untersuchung anderer Substanzen eine Röntgenbeugungsanalyse erforderlich istdas Vorhandensein von Kristallen, was eine wichtige, aber ziemlich schwierige Aufgabe ist.

Röntgenbeugungsanalyse von Proteinen
Röntgenbeugungsanalyse von Proteinen

Die Röntgenbeugung wurde von Laue entdeckt, die theoretischen Grundlagen wurden von Woolf und Bragg entwickelt. Debye und Scherrer schlugen vor, die entdeckten Regelmäßigkeiten in der Rolle der Analyse zu verwenden. Es muss gesagt werden, dass die Röntgenbeugungsanalyse derzeit eine der gebräuchlichsten Methoden zur Bestimmung der Struktur von Substanzen ist, da sie einfach durchzuführen ist und keine erheblichen Materialkosten erfordert.

Es ermöglicht Ihnen, verschiedene Klassen von Substanzen zu erforschen, und der Wert der erh altenen Informationen bestimmt die Einführung neuer Techniken. So begannen sie zunächst, die Struktur der Materie anhand der Funktion interatomarer Vektoren zu untersuchen, später wurden direkte Methoden zur Bestimmung der Kristallstruktur entwickelt. Es ist erwähnenswert, dass die ersten Substanzen, die mit Röntgenstrahlen untersucht wurden, Natrium- und Kaliumchloride waren.

physikalisch-chemische Eigenschaften von Proteinen
physikalisch-chemische Eigenschaften von Proteinen

Die Untersuchung der räumlichen Struktur von Proteinen begann in den 30er Jahren des letzten Jahrhunderts in Großbritannien. Die erh altenen Daten führten zur Molekularbiologie, die es ermöglichte, wichtige physikalisch-chemische Eigenschaften von Proteinen aufzudecken und das erste DNA-Modell zu erstellen.

Seit den 1950er Jahren begannen sich Computermethoden zur Zusammenstellung von Informationen aus der Röntgenstrukturanalyse aktiv zu entwickeln.

Heute werden Synchrotrons verwendet. Sie sind monochrome Röntgenquellen, die zum Bestrahlen verwendet werdenKristalle. Diese Geräte sind am effektivsten, wenn sie das Verfahren der anomalen Mehrwellendispersion verwenden. Es ist zu beachten, dass sie nur in staatlichen wissenschaftlichen Zentren verwendet werden. Labore verwenden eine weniger leistungsstarke Technik, die nur dazu dient, die Qualität von Kristallen zu überprüfen, sowie eine grobe Analyse von Substanzen zu erh alten.

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